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暨大生化课件第二章酶学

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1、第二章酶学 . 酶是生物催化剂酶与一般催化剂的共同点：降低反应活化能，加速反应速度；反应前后的质和量不变；只催化热力学允许的反应，不改变反应的平衡点。具有极高的效率。高度的专一性。酶促反应的可调节性。在温和的反应环境下加速反应。 2. 酶的化学本质绝大多数酶是蛋白质。 80年代以后发现某些酶的成分是为核酶。酶按分子组成分为单纯酶和结合酶。 a)单纯酶：仅由氨基酸残基构成。 b)结合酶：由蛋白质（酶蛋白）和非蛋白质（辅助因子）组成，全酶酶蛋白辅助因子。辅助因子包括辅酶：与酶蛋白疏松结合，可用透析等简单方法分离；辅基：与酶蛋白牢固结合，不能用透析等简单方法分离。酶按酶按结构为单体酶和寡聚酶和多酶体系单体酶：由一条肽链构成。寡聚酶：由多条肽链构成的一种酶。多酶体系：由代谢上相关的几种酶构成的一种复合体。国际系统分类法将酶按其催化反应的性质分为六大类，每一个酶都用四个点隔开的数字编号，编号前冠以学委员会缩写），四个数字依次表示该酶应属的大类、亚类、亚亚类及酶的顺序排号，这种编码一种酶的四个数字即是酶的标码。 1. 氧化还原酶类：催化底物进行各种氧化还

2、原反应。 2. 转移酶类：催化底物之间进行某些基团的转移或交换的反应。 3. 水解酶类：催化底物发生各种水解反应。 4. 裂合酶类：催化共价连接基团的转移并形成双键的反应或其逆反应。 5. 异构酶类：可催化各种同分异构体之间相互转化反应。 6. 合成酶类：催化两分子底物合成为一分子化合物，并伴随六大类酶研究酶反应速度及其影响因素，这些因素包括酶浓度、底物浓度、温度、制剂、激活剂等。二 . 酶促反应动力学反应速度和酶的计量酶反应速度的测定，多用单位时间内产物浓度的增加作为反应速度的量度。酶反应速度一般以初始速度表示。酶活性指酶催化某种化学反应的能力，以酶促反应速度表示。在规定条件下，酶促反应在单位时间内生成一定量产物或消耗一定量底物所需酶量。国际生化学会酶学委员会规定：在特定条件下，每分钟催化 1 用比活力（反映酶制剂的纯度。底物浓度对反应速度的影响其他因素不变，底物浓度的变化对反应速度作图（曲线）：底物浓度很低时， S呈正比；底物浓度再增加， S达某一值后，反应速度达最大，反应速度不再增加。米氏方程（根据中间产物学说，得出了反应速度与底物浓度关系的数学方程

3、式。即米氏方程 : 米氏常数米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。不同酶 V）达到最大反应速度（半时的底物浓度（单位为或）。果一种酶可以催化几种底物发生反应，通过米氏常数可了解测定酶活性的底物浓度米氏常数的测定作图法双底物反应机制顺序、随机、乒乓机制酶浓度、温度、当 S E ，使酶达饱和时， E 近似成正比关系。升高温度可加快酶促反应速度，同时也会加速酶蛋白变性。酶促反应速度最快时的环境温度称为该酶促反应的最适温度。酶及许多底物的解离状态。酶促反应速度最快时的环境抑制剂对反应速度的影响能使酶活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称酶的抑制剂。根据抑制剂与酶结合牢固或疏松，分为可逆性抑制与不可逆性抑制。可逆性抑制作用：以非共价键与酶或酶用透析或超滤等简单方法可除去其抑制，使酶恢复活性，称可逆性抑制作用。竞争性抑制作用非竞争性抑制作用反竞争性抑制作用三种可逆抑制酶的作用机理活性中心：在反应过程中酶分子中直接参与反应的基团，所组成的空间结构。活性中心包括两个功能部位：与底物结合的结合部位和催化部位。活性中心通常由

4、酶分子中虽然在一级结构上并不紧密相邻的几个氨基酸残基侧链上的基团组成。对于需要辅因子的结合蛋白酶来说，辅酶（或辅基）也是活性中心的组成部分。酶分子其它部分为酶活性中心的形成提供了结构基础。酶的专一性 “诱导契合学说 ” 酶的活性中心与底物的结构不是刚性互补而是柔性互补。酶分子与底物分子接近时，酶蛋白质受底物分子诱导，构象发生有利于与底物结合的变化，酶与底物在此基础上互补楔合，进行反应。酶学中一些重要概念基本上均为寡聚酶。是代谢过程的关键调节酶。包括具有催化功能的活性中心及起调节作用的调节中心。别构酶（ S曲线为别构效应：当调节物与酶分子中的变构中心结合后，诱导出或稳定住酶分子的某种构象，使酶活性中心对底物的结合与催化作用受到影响，从而调节酶的反应速度及代谢过程。正效应剂通常是变构酶的底物，负效应剂一般是代谢反应序列的终产物。别构效应有机体内能够催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构组成却有所不同的一组酶。同工酶（有些酶刚合成或初分泌时是酶的无活性前体，称为酶原。酶原转变为活性酶的过程称为酶原激活。酶原激活通过水解一个或若干个特定的肽键，酶的构象发生改变，其多肽链发生进一步折叠、盘曲、形成活性中心必需的构象。酶原与酶原激活酶原激活的典型凝血系统激活某些酶蛋白肽链上的侧链基团在另一酶的催化下可与某种化学基团发生共价结合或解离，从而改变酶的活性，这一调节酶活性的方式称为酶的共价修饰。酶的共价修饰形式以磷酸化修饰最为常见。酶的共价修饰属于体内酶活性快速调节的另一种重要方式。酶的共价修饰调节（将酶分子结合在特定的支持物上且能发挥酶的催化功能。利用固定化酶可实现对酶的反复使用，与反应液容易相互分开，稳定性能也更好。固定化酶抗体酶（又称催化抗体（为有酶样活性的抗体。 20世纪 80年代中期抗体酶技术取得了突破性进展。理论根据酶的催化原理：如抗体能专一地识别某化学反应的过渡态，它应能利用其结合能降低该反应的活化能，从而像酶一样催化该化学反应加速进行。抗体酶技术中研究得最广泛的是酯水解反应。

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