生物化学考试重点_总结
17页1、 .wd.第一章 蛋白质的构造与功能 第一节 蛋白质的分子组成一、蛋白质的主要组成元素:C、H、O、N、S 特征元素:N16% 特异元素:S凯氏定氮法:每克样品含氮克数6.25100100g样品中蛋白质含氮量g%组成蛋白质的20种氨基酸名解不对称碳原子或手性碳原子:与四个不同的原子或原子基团共价连接并因而失去对称性的四面体碳为L-氨基酸,其中脯氨酸Pro属于L-亚氨基酸 不同L-氨基酸,其R基侧链不同除甘氨酸Gly外,都为L-氨基酸,有立体异构体组成蛋白质的20种氨基酸分类非极性氨基酸:甘氨酸Gly、丙氨酸Ala、缬氨酸Val、 亮氨酸Leu、异亮氨酸Ile、脯氨酸Pro极性中性氨基酸:丝氨酸Ser、半胱氨酸Cys、蛋氨酸Met 天冬酰胺Asn、谷氨酰胺Gln、苏氨酸Thr芳香族氨基酸:苯丙氨酸Phe、色氨酸Trp、酪氨酸Tyr酸性氨基酸:天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu碱性氨基酸:赖氨酸Lys、精氨酸Arg、组氨酸His 其中:含硫氨基酸包括:半胱氨酸、蛋氨酸四、氨基酸的理化性质1、两性解离及等电点 氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基,能与酸或碱类物质结合成盐,故它是一种两性电解质。
2、氨基酸是两性电解质,其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。名解等电点pI点:在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性,此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。pHpI 阴离子 氨基酸带净正电荷,在电场中将向负极移动 在一定pH范围内,氨基酸溶液的pH离等电点越远,氨基酸所携带的净电荷越大2、含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近 大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基,所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法3、氨基酸与茚三酮反响生成蓝紫色化合物在pH57,80100条件下,氨基酸与茚三酮水合物共热,可生成蓝紫色化合物,其最大吸收峰在570nm处。此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系,因此可作为氨基酸定量分析方法五、蛋白质是由许多氨基酸残基组成的多肽链一氨基酸通过肽键连接而形成肽1、名解肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成的化学键2、肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物3、10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽;由更多的氨
3、基酸相连形成的肽称多肽肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全,被称为氨基酸残基多肽链(polypeptide chain)是指许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种构造 多肽链有两端:N末端:多肽链中有游离-氨基的一端 C末端:多肽链中有游离-羧基的一端 6、AA顺序从氨基端N-端开场以羧基端C-端氨基酸残基为终点7、人体内存在多种重要的生物活性的肽: 谷胱甘肽GSH:是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。 半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。 GSH的巯基具有复原性,可作为体内重要的复原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化,使蛋白质或酶处于活性状态。第二节蛋白质的分子构造一、蛋白质的分子构造一级构造 二级构造 三级构造 高级构造空间构象四级构造 一、蛋白质的一级构造:蛋白质的一级构造指在蛋白质分子中,从N-端至C-端的氨基酸排列顺序,即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。1、主要化学键:肽键,有些蛋白质还包含二硫键。2、一级构造是蛋白质空间构象和特异生物学功能的根基 二、蛋白质的二级构造:指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间构造,也就是该段肽链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基
4、侧链的构象。1、主要化学键:氢键 2、名解肽键平面肽单元:参与肽键的6个原子C 、C、O、N、H、C 位于同一平面,又叫酰胺平面或肽键平面,此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元3、二级构造以一级构造为根基,多为短距离效应。可分为:-螺旋:多肽链主链围绕中心轴呈有规律地螺旋式上升,顺时钟走向,即右手螺旋,每隔3.6个氨基酸残基上升一圈,螺距为0.54nm。-螺旋的每个肽键的-和第四个肽键的羧基氧形成氢键,氢键的方向与螺旋长轴 基本平形。 影响-螺旋形成因素:R基较大,空间位阻大。 带一样电荷的R基集中,电荷相互排斥。 多肽链中假设有脯氨酸不能形成a-螺旋。-折叠:多肽链充分伸展,各肽键平面折叠成锯齿状构造,侧链基团交织位于锯齿状构造上下方;它们之间靠链间肽键羧基上的氧和亚氨基上的氢形成氢键维系构象稳定-转角:常发生于肽链进展180度回折时的转角上,含4个氨基酸残基,第二个残基常为脯氨酸。 无规卷曲:无确定规律性的那段肽链。 主要化学键:氢键。4、模体(motif)是具有特殊功能的超二级构造,是由二个或三个具有二级构造的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象 三、蛋白质的三级构
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