酶工程名词解释

1、名词解释是酶制剂的大规模生产和应用的技术。 1. 酶工程:又叫酶技术,这 2. 自杀性底物:底物经过酶的催再作用于酶而成为酶的不可逆抑制剂, 化后其潜在的反应基团暴露, 种底物叫自杀性底物?从而改变催化中心对底物引起酶分子的构象发生变化调节中心结合后, 3.别构酶;调节物与酶分子的, ,亲和力 ,这种影响被称为别构效应的酶叫别构酶具有别构效应 的 这样的酶叫诱导酶: 有些酶在通常的情况下不合成或很少合成,当加入诱导物后就会大量合成,诱导酶4. 酶分子中每个活性中心转换的分子数目表示在单位时间内催化活性:,5.Mol6. 离子交换层析 比活力 9葡萄糖效应 11产酶动力学1315 双向凝胶电泳20 固定化细胞 21 酶化学修饰。 又称为摩尔催化活性， 是指每个酶分子每分钟催化底物转化的分子1 酶的转换数： 酶的转换数 Kp 数。 2 酶的催化周期：酶进行一次催化所用的时间。3固定化酶的比活力：指每克干固定化酶所具有的活力单位数，它是酶制剂纯度的一个指标。6 抗体酶：又称催化行抗体。是一类具有生物催化功能的抗体分子。抗体是由抗原诱导产生的抗原4 特异结构免疫球蛋白，要使机体具有生物催化功能

2、，只要在抗体的可变区赋予酶的催化特性，以及酶有些是自然界原是通过人工设计采用现代生物技术而获得的一类新的生物催化剂，的高效催化能力。本不存在的。组分包含有构建端粒的重RNA.端粒酶：是一种核酸核蛋白，包含蛋白质和RNA两种基本成分。其5 组分为摸板把端粒的重复RNA 复序列的核苷酸摸板序列，在合成端粒的过程中，端粒酶以其本身的 DNA 序列加到染色体的末端上，使端粒延长。剪切或剪接作6 核酶：核酸类酶。为一类具有生物催化功能的核糖核酸分子。它可以催化本身RNA DNA,用，还可以催化其他多糖，酯类等分子进行反应。RNA值条件下，通过改变离子强度使不同的酶和蛋白质分离的方法。. 7PHKS分段盐析：指在一定温度和.8PHB分段盐析：指在盐和离子强度条件下，通过改变温度和使不同的酶或蛋白质分离的方法。.凝胶层析：又称凝胶过滤，分子排阻层析，分子筛层析等。是以各种多孔凝胶作为固定相，利用 9 流动相中各 组分相对分子质量不同达到物质分离的一种层析技术。 亲和层析：利用生物分子与配基间所具有的专一而不可逆的亲和力使生物分子分离纯化的方法。 10 等电聚焦电泳：又称等电点聚焦或电聚焦。指在电泳系

3、统中，加进两性电解质载体。当接通直流11 梯度，当酶或其他两性电解质进入这电时，两性电解质载体即形成一个由阳极到阴极连续增高的 PH 位置上， 从而使不同等电点的物质得以分个体系时， 不同的两性电解质即移到与其等电点相当的 PH 离，这种电泳技术叫做等电聚焦电泳。 超临界流体：当压力和温度到达某一特定数值时，液体和气体物理特性就会趋于相同，该数值称12 两相变为一相，为超临界点。当压力和温度超过其超临界点时，处于这一状态的流体称为超临界流体。反胶束：反胶束又称反胶团，指在大量与水不相混溶的有机溶剂中， 含有少量的水溶液， 加入表 13 面活性剂后形成的水包油的微小液滴。 14 胶束体系：胶束又称为正胶束或胶束团，是在大量水溶液中含有少量与水不相混溶的有机溶剂，加入表面活性剂后形成的水包油的微小液滴。水活度：指体系中水的逸度与纯水逸度之比。 15 梯度凝胶电泳：采用由上而下浓度逐渐升高，孔径逐渐减小的梯度凝胶进行电泳。梯度凝胶用梯16 度混合装置制成，主要用于测定球蛋白类组分的分子质量。 17 双水相萃取：利用溶质在两个互不相溶的水相中溶解不同而达到分离的技术。 固定化酶：指固定在一定载

4、体上，并在一定的空间范围内进行催化反应的酶固定化酶， 即保持了 18 具有增加稳定性可反复或连续使用及易于和反应产物分酶的催化特性， 又克服了游离酶的不足之处， 开等显著优点。 分子印记技术：是模拟抗体，抗原相互作用的一种人工生物模拟技术，是制备对某一化合物具有19 特异性聚合物过程。 密度梯度离心：是样品在密度梯度介质中进行离心，使沉降系数比较接近的物质分离的一种区带20 分离方法。分，共10分）是非题（每题 1、酶是具有生物催化特性的特殊蛋白质（X）1、酶的分类与命名的基础是酶的专一性。（，）2、酶活力指在一定条件下酶所催化的反应速度，反应速度越大，意味着酶活力越高。（，）3、培养基中的碳源，其唯一作用是能够向细胞提供碳素化合 物的营养物质。（X）5、膜分离过程中，膜的作用是选择性地让小于其孔径的物质颗粒成分或分子通过，而把大 6于其孔径的颗粒截留。（，）、在酶与底物、酶与竞争性抑制剂、酶与辅酶之间都是互配的分子对，在酶的亲和层析分7 （，）离中，可把分子对中的任何一方作为固定相。（X）8、角叉菜胶也是一种凝胶，在酶工程中常用于凝胶层析分离纯化酶。二、填空题 分 ） 分,共计 30

5、 （二填空题每空1。 , 二是一是1.决定酶催化活性的因素有两个方面 ,。 求 Km 最常用的方法是2.。 另一 类是3.多底物酶促反应的动力学机制可分为两大类,一类是,。4.可逆抑制作用可分为 反应法。酶活力的测定方法可用 6. 反应法和 酶制 剂。 7.酶制剂有四种类型即 酶制剂 ,酶制剂 , 法。 法 法 ,_ 法 , , 8.通常酶的固定化方法有修饰。 9.酶分子的 体外改造包括酶的 修饰和 。模拟酶的两种类型是酶和 酶 10.11.抗 体酶的制备方法有法和 法。1、日本称为“酵素”的东西，中文称为酶，英文则为Enzyme,是库尼（Kuhne）于1878年首先使用的。其实它存在于生物体的细胞内与细胞外。2、 1926 年，萨姆纳（Sumner ）首先制得脲酶结晶，并指出酶的本质是蛋白质。他因这一杰出贡献，获 1947 年度诺贝尔化学奖。4、 1960年，查柯柏（Jacob）和莫洛德（Monod ）提出了操纵子学说，认为 DNA分子中与酶 生物合成有关的基因有四种，即操纵基因、调节基因、启动基因和结构基因。5、 1961 年，国际酶委会规定的酶活力单位为：在特定的条件下（ 25o

6、C， PH 及底物浓度为最适宜）每1分钟内，催化1心mol的底物转化为产物的酶量为一个国际单位，即 1IU。6、酶分子修饰的主要目的是改进酶的性能，即提高酶的活力、减少抗原性，增加稳定性。7、酶的生产方法有提取法，发酵法和化学合成法。、借助双功能试剂使酶分子之间发生交联作用，制成网状结构的固定化酶的方法称为交联 8 法。 超滤法和超离心酶的分离纯化方法中， 根据目的酶与杂质分子大小差别有凝胶过滤法， 9 、法三种。 、 由于各种分子形成结晶条件的不同， 也由于变性的蛋白质和酶不能形成结晶， 因此酶 10结晶既是纯化手段，也是纯化标志。 分，共 30 分） 三、名词术语的解释与区别（每组 6 酶合成的诱导是指加入某种物质使酶的合成开始或加速进行的过程；酶合成诱导与阻遏这些物质分别称为诱导的阻遏作用则是指加入某种物质使酶的合成中止或减缓进行的过程。 物及阻遏物。酶的回收率是指某纯化步骤后酶的总活力与该步骤前酶回收率与酶纯化比（纯度提高比） 的总活力之比。酶的纯化比是之某化步骤后的酶的比活力与该步骤前的比活力之比。酶的变性是指酶分子结构中的氢键、二硫键及范德华力被破坏，酶酶的变性与酶的失活失

7、去了原有的生完整的结构变成了无序，松散的结构，的空间结构也受到破坏，原来有序、 ，失去了与底物结理功能。 酶的失活则是指酶的自身活性受损 （包括辅酶、 金属离子受损） 合的能力。 四、问答题 1、举出四例，说明酶在医学上有广阔的用途。 淀粉酶、胰酶、胰蛋白酶消化用酶：a、B （ 1）医药用酶：a.溶纤维酶：尿酸酶、链激酶、溶栓酶b.消炎用酶：木瓜蛋白酶、菠萝酶c.一天冬酰胺酶、谷氨酰胺酶d.肿瘤用酶：L尿酸酶：用于检测血液和尿液中的尿酸含量2）诊断用酶： a. （ .甘油激酶：由于检测血液中甘油三酯的含量b.-赖氨酸和L-谷氨酸3 （）检测用酶：a.脱竣酶：由于检测LATPb. 虫荧光素酶：用于检测3 、如何检查一种酶的制剂是否达到了纯的制剂？试用所学过的知识加以论述。 要检测酶的制剂是否达到纯的制剂（即不含杂质及杂质酶），可以有以下几种方法： 层析法：包括纸层析、凝胶层析、柱层析及亲和层析（1） SDS凝胶电泳法和聚丙烯酰胺凝胶电泳法2 ） 电泳法：包括（）超离心法：不同的酶分子大小不同，在重力场中具有不同的沉降系数，从而可以通过3（ 超离心方法分离目的酶与杂质酶。 免疫反应法：由于

8、酶分子可作为一种抗原物质，而抗原与抗体之间具有专一的亲和力， 4 ）故可选用目的酶的抗体与酶制剂进行免疫扩散或免疫电泳，从而判断酶的制剂是否纯净。末端将氨基酸残基逐个水解下来，最N 5）氨基酸序列分析法：采用特定的化学物质从酶的 终可获知该酶的氨基酸序列，从而也可以判断出酶制剂是否纯净。拟出合理的工艺步骤， 并说明下游工程的主要工艺条件。4、今欲生产糖化酶结晶产品，试生产糖化酶的结晶产品， 可采用盐析结晶法。得到糖化酶粗酶液后，须进行分离纯化，使2SO4） 50 ） ，向浓酶液中缓慢加入饱和中性盐溶液（置，待溶液中有晶体析出，可向溶液中补充少量4oC，NH4）其达到一定的浓度和纯度（）静0 ，也可采用有机溶剂法结晶。向浓酶液中缓慢加入y4.5） PH饱和盐溶液。（操作过程中保证有机溶剂,混合均匀，于低温下静置一段时间，离心去除沉淀物，取上清液静置于低温下， 可析出晶体。相比,有何优缺点1.固定化酶和游离酶并简述其原理。 ,写出三种分离纯化酶蛋白的方法2.3.为什么酶制剂的生产主要以微生物为材料. 酶工程的概念及其研究内容？ . 根据细胞生长与酶产生的关系， 简述酶生物合成模式特点， 以

9、及如何提高 酶的合成量。 酶分离纯化操作的一般程序和目的？ 如何检查一种酶制剂是否达到了纯的制剂？ 有三种酶 蛋白， 其相对分子质量和等电点各不相同， 试设计一个方案来分离纯化这三种蛋白质。 常见固定化方法有 哪些类型？其概念和特点？ 简述固定化细胞作为生物催化剂的优点和缺点。 简述酶分子化学修饰的基本 原理。 ? 为什么要开展对酶的人工模拟？目前这方面的研究和应用有哪些成果核酶作为一种金属依赖酶，金属离子在I型内含子中发挥的作用是什么？脱氧核酶具有哪些催化功能？.酶在有机介质中有哪些酶学特性发生改变？ 在有机介质中如何通过控制 pH 条件提高酶活性？ 酶反应器在使用过程中应注意哪些 方面问题？ 什么叫分解代谢物的阻遏作用？举例说明其对酶的生物合成过程影响机理， 发酵产酶中应如何降1 解之？答：分解代谢物阻遏作用是由分解代谢物引起的阻遏作用。当培养基中无机磷酸的含量超枯草杆菌碱性磷酸酶的生物合成受到其反应产物无机磷酸的阻遏， 例： 0.01mmol/L 的时候， 该酶的生物合成完全受到阻遏。当培养基中无机磷酸的含量降低到过 1mmol/L 的时候，阻遏解除，该酶大量合成。可以采应当控制培养基中葡萄糖等容易利用的碳源的浓度。为了减少或者解除分解代谢物阻遏作用，用其他较难利用的碳源，如淀粉等， 或者采用补料， 分次流加碳源等方法。 控制碳源的浓度在较底的 水平， 以利于酶产量的提高。 叙述提高发酵产酶量的措施。 2 答：在酶的发酵生产中，为了提高产酶率和缩短发酵周期，最理想的

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