生物化学 第四章 酶.docx

生物化学第四章酶1、 什么是酶?(酶的定义是什么)？酶的化学本质是什么？(1) 酶是由活细胞产生的对特异底物具有高效催化作用的蛋白质和核酸(2) 化学本质：蛋白质2、 什么是单体酶?寡聚酶?多酶复合体?多功能酶？单体酶：由一条多肽链构成的酶，溶菌酶；寡聚酶：由多个相同或不同亚基以非共价键连接的酶，磷酸化酶a；多聚复合体：由几种酶靠非共价键彼此嵌合而成可一次催化连锁反应的复合体， 丙酮酸脱氢酶系；多功能酶：一条多肽链上同时具有多种不同催化活性的酶，生物进化中基因融合 的产物，DNA聚合酶3、 简述酶的分类?单纯酶、结合酶的定义是什么?酶蛋白、辅助因子的作用？ 酶的分类：单体酶、寡聚酶、多酶复合体及多功能酶单纯酶：仅由多肽链组成，如淀粉、脲酶、核糖核酸酶等结合酶：由蛋白质部分和非蛋白质部分组成，其催化作用依赖于两部分的共同参 与，如氨基转移酶、碳酸酐酶、乳酸脱氢酶等酶蛋白的作用：决定反应专一性辅助因子的作用：决定反应的种类与性质4、 辅助因子的分类及分类依据是什么?各自(辅酶、辅基)的作用分别由哪些？ 辅助因子的分类：辅酶和辅基分类依据：按照其与酶蛋白结合的紧密程度及作 用特点不同辅酶的作用：与酶蛋白共价键结合紧密，不可用透析、超滤方法除去 辅基的作用：与酶蛋白非共价键结合不牢固，可用透析、超滤方法除去5、 什么是酶的活性中心?酶的活性中心包括哪些基团?这些基团的功能是什么？ 酶的活性中心：酶分子中必需基团相对集中，形成一个与底物特异性结合并催化 其反应生成产物的具有特定三维结构的区域。

活性中心的基团(1)结合基团：可与底物结合(2)催化基团：催化底物发生化学反应6、 什么是酶原?什么是酶原激活?酶原激活的机制是什么？简述酶原激活的生理 意义？酶原：是细胞内合成或初分泌时处于无活性状态的酶的前体酶原激活：在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程酶原激活的生理意义：(1)酶原是酶的安全转运形式，避免细胞产生的酶对细胞 进行自身消化，并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行 (2)酶原是酶的安全储存形式，在需要时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥 其催化作用7、 什么是同工酶?乳酸脱氢酶同工酶有哪几种?血清中同工酶活性改变有何临床 意义?同工酶：催化同一化学反应，但酶蛋白分子结构、理化性质和免疫学性质不同的 一组酶乳酸脱氢酶同工酶：LDH 1、LDH2、LDH3、LDH4、LDH5血清中同工酶活性改变的临床意义：疾病诊断8、 根据酶促反应的类型，酶可以分为哪几类？氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂解酶类、异构酶类、合成酶类9、 酶不同于一般催化剂的显著特点有哪些?酶促反应的机制是什么？高效性、高度专一性、高度不稳定性、酶活性的可调控性酶促反应的机制：酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应， 进而相互结合。

10、 什么是酶促反应动力学?影响酶促反应速率的因素有哪些？酶促反应动力学：研究酶促反应速度及各种因素对酶促反应速度的影响，并加以 定量的阐述影响酶促反应速率的因素：底物浓度、酶浓度、温度、PH、激活剂、抑制剂11、 什么米氏方程?米氏方程中各字母代表什么？米氏方程：V = 里，［s］:底物浓度、V：不同［s］时的反应速度、Vmax:最大 K + ［，］反应速度、Km：米氏常数12、 什么是Km值?Km值的意义？Km值：酶的特征性常数Km：可表示酶对底物的亲和力，越大，亲和力越小13、 简述酶浓度如何影响酶促反应速度？当［s］＞＞［E］，酶可被底物饱和的情况下，反应速度与酶浓度成正比14、 什么是酶的最适温度?温度如何影响酶促反应的速度？最适温度：酶促反应速度最快时的反应体系温度双重影响：温度升高，酶促反应速度升高；由于酶的本质是蛋白质，温度升高， 可引起酶的变性，从而反应速度降低15、 什么是酶的最适PH值?PH值如何影响酶促反应的速度？最适PH值：酶催化活性最大时的环境PH如何影响：由于PH的改变导致了酶的催化基团以及底物分子的解离状态改变或 者导致了酶蛋白的变性16、 什么是酶的激活剂？使酶由无活性变为有活性或使酶活性增高的物质。

17、 什么是酶的抑制剂?抑制剂的分类及分类依据是什么？酶的抑制剂：能使酶催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质分类：不可逆抑制、可逆抑制：竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制 分类依据：根据抑制剂与酶的作用方式及抑制作用是否可逆18、 酶的抑制作用分为哪几类？什么是不可逆抑制？有机磷农药中毒机制和解毒 方法是什么?重金属离子中毒机制和解毒方法是什么?抑制作用：不可逆抑制、可逆抑制不可逆抑制：抑制剂与酶的必需基团以共价键结合，从而抑制酶的活性由于是 共价结合，因此不能用透析、超滤等物理方法去除抑制剂有机磷农药中毒机制：有磷杀虫剂能特异性作用于胆碱酯酶活性中心的丝氨酸羟 基(-OH)，不可逆的抑制酶的活性，使乙酰胆碱不能及时分解，导致胆碱能神经 过度兴奋，出现恶心、呕吐、多汗、惊厥、瞳孔缩小等症状解毒方法：解磷定等药物可与有机磷杀虫剂结合，使酶和有机磷杀虫剂分离而复 活重金属离子中毒机制：重金属离子可以与巯基酶(E-SH)活性中心内的巯基结合而 使酶失活解毒方法：含有游离巯基的二巯基丁二酸钠、二巯基丙醇等可以置换出巯基酶上 的金属离子，使酶恢复活性19、 什么是可逆性抑制作用?可逆性抑制作用分为哪几类？可逆性抑制作用：抑制剂与酶以非共价键形式结合使酶活性降低甚至消失，采用 透析或超滤等方法可去除抑制剂，使酶恢复活性。

分类：竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制20、 什么是竞争性抑制?竞争性抑制的特点是什么?磺胺药物抑菌的机制是什么? 丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用机制是什么?竞争性抑制：抑制剂与底物的结构相似，与底物竞争结合酶的活性中心，造成酶 活性下降竞争性抑制特点：（1）I与S结构类似，相互竞争酶的活性中心2）抑制程度取 决于抑制剂与酶的相对亲和力及底物浓度磺胺药物抑菌的机制：作为二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂，影响二氢叶酸的合 成，使细菌代谢紊乱，细菌繁殖受到抑制，达到抑菌的效果丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用机制：琥珀酸脱氢酶是机体内参与三羧酸循环 的一种重要的脱氢酶，其辅基为FAD，如心肌中的琥珀酸脱氢酶在缺氧的情况下， 可使琥珀酸脱氢生成延胡索酸，脱下之氢可将蓝色的甲烯蓝还原成无色的甲烯 白这样，便可以显示琥珀酸脱氢酶的作用丙二酸的化学结构与琥珀酸相似， 它能与琥珀酸竞争而和琥珀酸脱氢酶结合若琥珀酸脱氢酶已与丙二酸结合，则 不能再催化琥珀酸脱氢，21、 什么是非竞争性抑制?非竞争性抑制的特点是什么？非竞争性抑制：抑制剂（I）与底物（S）的结构不相似，不与底物竞争酶（E） 的活性中心，而是与活性中心以外的必需基团结合，使酶的构象改变而丧失活性 非竞争性抑制的特点：（1）抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合，底物与抑 制剂之间无竞争关系；（2）抑制程度取决于抑制剂的浓度；22、 酶活性的调节包括哪两类?什么是别构调节?别构酶?别构部位？酶活性的调节分类：酶的共价修饰调节、别构调节别构调节：特定小分子物质能与酶分子活性中心外的调节部位以非共价键结合， 使酶构象改变，进而改变酶活性状态别构酶：参与别构调节的酶别沟部位：别构蛋白中与效应物（或称调节物）结合的部位23、 什么是酶的化学修饰（共价修饰）？常见的共价修饰形式有哪些？酶的化学修饰：酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结 合，从而改变酶的活性常见的共价修饰形式：磷酸化和脱磷酸化、乙酰化和脱乙酰化、甲基化和脱甲基 化、腺苷化和脱腺苷化、-SH与-S-S-互变24、 什么是酶含量的调节？通过改变酶的合成或降解速度以调节酶的含量25、 酶的先天性异常可以导致哪些疾病的发生？白化病（酪氨酸酶）、苯丙酮酸尿症（苯丙氨酸羟化酶）、蚕豆病（葡糖-6-磷 酸酶）、范科尼综合征（细胞色素c氧化酶）。