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生物化学笔记 (汇总 )1 / 15 第一章蛋白质的结构与功能1.1 蛋白质的分子组成构成人体的20 种氨基酸均属于L- 氨基酸 （除甘氨酸）【氨基酸的分类、结构式、中文名和英文缩写】含硫氨基酸： 半胱氨酸、胱氨酸、甲硫氨酸（蛋氨酸）脯氨酸和赖氨酸可被羟化为羟脯氨酸、羟赖氨酸20 种氨基酸的理化性质：等电点、紫外吸收（Tyr、Trp 含共轭双键， A280） 、茚三酮反应【谷胱甘肽的组成、结构特点、主要活性基团、作用】1.2 蛋白质的分子结构一级结构：氨基酸从N 端到 C 端的排列顺序肽键、二硫键二级结构：局部主链骨架原子（C、N、Co）构象氢键- 螺旋（ 3.6 个残基上升一圈，螺距0.54nm ） ，- 折叠（平行和反平行，58 个残基）-转角 ( 转角处常有Pro) ，无规卷曲超二级结构（、）模体三级结构：全部氨基酸残基相对空间位置次级键四级结构：亚基相对空间位置和连接处布局次级键肽单元（ C1、C、O、N、H、C2）1.3 蛋白质结构与功能的关系尿素、 - 巯基乙醇 分别可以破坏肽链中的次级键、二硫键【肌红蛋白与血红蛋白】肌红蛋白（ Mb ）为单一肽链蛋白质，含有一个血红素辅基；血红蛋白（ Hb）四个亚基（2 、2 ） ，每个亚基都有一个血红素辅基；肌红蛋白与血红蛋白亚基的三级结构相似；肌红蛋白的氧解离曲线为直角双曲线 、血红蛋白为S 形曲线；血红蛋白有紧张态（T）和松弛态（ R） ，R 态为结合氧的状态。

蛋白质构想改变引起疾病：疯牛病、阿尔兹海默症、亨廷顿舞蹈病1.4 蛋白质的理化性质两性电离、胶体性质（水化膜 和电荷效应 维持稳定）、双缩脲反应 （检测蛋白质水解程度）1.5 蛋白质的分离、纯化与结构分析透析、超滤法可去除蛋白质溶液中的小分子化合物丙酮沉淀、盐析、免疫沉淀是常用的蛋白质浓缩方法既可以分离蛋白质又可以测定其分子量的方法是超速离心简答题或论述题：1、简述 - 螺旋结构的主要特征要点：右手螺旋、螺距和上升一圈的残基数、侧链位于外侧、氢键维持稳定2、简述谷胱甘肽的结构特点和生物学功能？要点：非肽键、巯基、体内重要还原剂3、蛋白质变性后有什么改变？（1）生物活性丧失（2）空间结构被破坏、肽键完好（3）溶解度降低（4）黏度增加（5）不易结晶、易沉淀（6）易被蛋白酶水解生物化学笔记 (汇总 )2 / 15 第二章核酸的结构与功能2.1 核算的化学组成和一级结构糖苷键 ：核糖的C-1 原子和嘌呤的N-9 原子或嘧啶的N-1 原子形成的共价键核酸的一级结构：5-3的核苷酸或脱氧核苷酸排列顺序2.2 DNA 的空间结构与功能DNA 双螺旋结构模型的要点：（1）反向平行多聚核苷酸链（2）右手螺旋及其参数（3）维持稳定的因素一些参数：直径2.37nm螺距 3.4nm 两个相邻碱基旋转角36【核小体的组成】人端粒的重复序列：TTAGGG2.3 RNA 的结构与功能一、 mRNA （丰度最小，占细胞总RNA 的 2%-5%）结构要点： 5 帽（ m7Gppp） 、3 尾（ poly A ） 、开放阅读框（ORF）和非翻译区帽子结构和多聚尾的作用：（1）mRNA 核内向胞质的转位（2）mRNA 的稳定性维系（3）翻译起始的调控二、 tRNA （占细胞总RNA 的 15%）结构要点：稀有碱基、茎环结构、3 端接纳臂（ CCA ） 、反密码子tRNA 二级结构：三叶草形三级结构：倒“L”形三、 rRNA （占细胞总RNA 的 80%以上）【核糖体的组成】四：其它非编码RNA小干扰 RNA （siRNA ） ：降解外源入侵基因表达的mRNA核酶 ：有酶活性的RNA ，催化特定RNA 降解，剪接修饰中有重要作用核仁小 RNA （snoRNA ） ：参与 rRNA 的加工和修饰2.4 核酸的理化性质1、紫外吸收 （ A260）A260/A280 ：纯 DNA 为 1.8，RNA 为 2.0 2、等电点3、变性与复性思考题1、试比较蛋白质与核酸的异同?项目蛋白质核酸组成单位氨基酸核苷酸种类20 种氨基酸A、C 、G 、T (DNA) A、C 、G 、U (RNA)连接方式肽键磷酸二酯键一级结构氨基酸排列顺序碱基排列顺序空间结构二、三、四级结构双螺旋、超螺旋、蛋白-核酸非共价结合功能生命活动直接执行者遗传信息贮存、传代、表达 ,决定蛋白结构2、DNA 双螺旋结构模型的要点是什么？3、简述 tRNA 二级结构的特点？4、DNA 与 RNA 的结构和功能有何异同？同：都是线性多聚核苷酸生物信息大分子；都可以作为遗传信息的载体；基本结构单位（碱基+戊糖 +磷酸）相同。

异：戊糖类型；碱基类型；常见结构5、DNA 变性后理化性质的改变1）粘度下降（ 2）生物活性丧失（3）增色效应（4）比旋度下降（5）浮力密度升高（6）滴定曲线改变生物化学笔记 (汇总 )3 / 15 第三章酶3.1 酶的分子结构与功能概念：单体酶、多聚酶、多酶复合物、多功能酶单纯酶、结合酶=酶蛋白 +辅助因子（辅酶、辅基）辅酶： 与蛋白质结合疏松，可用透析或超滤除去在酶促反映中作为底物接受质子或基团后离开酶蛋白 辅基：与蛋白质结合紧密， 不能用透析或超滤除去酶促反应中不离开酶蛋白金属离子作为辅助因子的主要作用】（1）组成活性中心，参加催化反应（2）连接酶与底物的桥梁（3）中和阴离子，降低静电斥力（4）稳定酶的空间构象必需基团 活性中心内：结合基团 ，与底物相结合；催化基团 ，催化底物变成产物活性中心外：维持酶活性中心应有的空间构象所必需乳酸脱氢酶（ LDH ）是含 Zn 的四聚体酶，由骨骼肌型（ M 型） 和心肌型（ H 型） 组成H4（LDH1 ） 、H3M （LDH2 ，血清中“最多” ） 、H2M2 、HM3 、M4（LDH5 ，肝中“最多” ）3.2 酶的工作原理1、高效性2、专一性（相对、绝对）3、可调节性4、不稳定性催化机理：诱导契合假说、邻近效应与定向排列、表面效应3.3 酶促反应动力学米-曼式方程： v =?【? 】?+【?】Km 是特征性常数。

酶的抑制剂【定义】不可逆性（共价结合）有机磷农药 胆碱酯酶 ，解毒剂： 解磷定路易士气 巯基酶 ，解毒剂： 二巯基丙醇可逆性 (非共价结合 ) 竞争性：与底物竞争结合酶的活性中心非竞争性：结合酶活性中心之外的调节位点反竞争性：仅结合酶- 底物复合物3.4 酶的调节酶活性调节是快速调节：别构调节（正协同效应S曲线） 、共价修饰（主要是磷酸化）酶含量调节是缓慢调节酶原是无活性的酶前体；酶原的激活实质是活性中心的暴露思考题1、试述三种竞争性抑制剂作用的区别和动力学特点2、酶与一般催化剂相比有何异同？同：反应前后量不变；不改变平衡常数；只催化热力学允许的反应；机理都是降低活化能异：酶具有高效、有特异性、可调节性、不稳定性3、金属离子作为酶的辅助因子的作用有哪些？生物化学笔记 (汇总 )4 / 15 第五章维生素与无机盐5.1 脂溶性维生素一、维生素A天然形式： A1（视黄醇） 、A2（3-脱氢视黄醇）维生素 A 原（如 - 胡萝卜素）活性形式：视黄醇、视黄醛和视黄酸生理功能：1、视黄醛与视蛋白的结合维持了正常视觉功能2、对上皮组织分化具有调节作用3、有效的抗氧化剂、抑制肿瘤生长缺乏症：干眼病、夜盲症、皮肤干燥二、维生素D（一）维生素D 是类固醇衍生物（二）维生素D 的活化形式是1,25-二羟维生素D3生理功能：1、调节血钙水平，促进骨的钙化2、影响细胞分化缺乏症：（儿童）佝偻病、 （成人）软骨病三、维生素E（一）维生素E 是生育酚类化合物生理功能：1、抗氧化剂，保护生物膜2、促血红素生成缺乏症：红细胞数量减少、轻度贫血四、维生素K（一）维生素K 是 2-甲基 1,4-萘醌的衍生物生理功能：1、参与形成凝血因子缺乏症：易出血5.2 水溶性维生素维生素 B 族辅酶或辅基转移基团作用及缺乏症维生素 B1（硫胺素）焦磷酸硫胺素 （TPP） 醛基糖代谢中起重要作用（丙酮酸脱氢酶复合体辅酶）脚气病维生素 B2（核黄素）FAD、 FMN氢原子氧化还原酶的辅基，起递氢体的作用口角炎、唇炎、阴囊炎维生素 B6磷酸吡哆醛氨基谷氨酸脱羧酶、 ALA 合酶的辅酶维生素 PP（烟酸和烟酰胺）NAD+，NADP+H+，电子多种不需氧脱氢酶的辅酶癞皮病泛酸（遍多酸， VB5） 辅酶 A（CoA）酰基参与酰基转移作用生物素（VB7， VH ， 辅酶 R）生物素CO2多种羧化酶的辅酶（如：丙酮酸羧化酶）叶酸四氢叶酸（ FH4）一碳单位一碳单位转移酶的辅酶巨幼红细胞性贫血维生素 B12（钴胺素）辅酶 B12氢原子烷基转甲基作用， 甲硫氨酸合成酶的辅酶巨幼红细胞性贫血维生素 C生理功能：1、是一些羟化酶的辅酶（儿茶酚胺类神经递质的合成；胆固醇的转化；胶原蛋白的合成）2、抗氧化剂（保护巯基；还原Fe3+，利于食物中铁的吸收）3、增强机体免疫力缺乏症：坏血病生物化学笔记 (汇总 )5 / 15 第六章糖代谢6.1 糖的消化吸收与转运GLUT （葡萄糖转运蛋白） ：1、3 全身 2 肝胰， 4 脂肪肌 5 小肠人体不能利用纤维素是因为没有- 糖苷酶6.2 糖的无氧氧化【糖酵解的过程、关键酶】对糖酵解速率调节最为关键的酶：PFK-1(+ )AMP，ADP，F-1,6 - 2P, F - 2,6 - 2P(- ) 柠檬酸，高浓度ATP 其中， F-2，6-2P 调节作用最强，其自身受激素（胰岛素/胰高血糖素）调节6.3 糖的有氧氧化（二）丙酮酸乙酰CoA 【总反应式】关键酶： 丙酮酸脱氢酶复合体参与反应的辅酶：TPP、硫辛酸、 FAD 、NAD 、 CoA调节：别构调节和化学修饰（三） TCA 循环【TCA 循环的过程、关键酶、总反应式】柠檬酸循环的重要意义：1、是三大营养物质分解产能的共同通路。

2、是联系糖、脂肪、氨基酸代谢的枢纽乙酰 CoA 不能通过线粒体膜，需与草酰乙酸结合成柠檬酸出线粒体生糖氨基酸可通过草酰乙酸 而糖异生，糖也可通过TCA 循环中间产物合成非必需氨基酸6.4 磷酸戊糖途径磷酸戊糖途径不产生ATP，主要意义是生成NADPH 和磷酸核糖反应部位：胞浆关键酶： 葡萄糖 -6-磷酸脱氢酶NADPH 的作用：（1）是许多合成代谢的供氢体脂肪酸、胆固醇、谷氨酸的合成都需要NADPH ）（2）参与羟化反应（3）维持谷胱甘肽的还原状态6.5 糖原的合成与分解糖原的分解不是合成的逆反应【糖原合成与分解过程图，可见书P129 图 6-11】糖原合成中，添加1 分子葡萄糖，消耗2 ATP；1 个葡萄糖基无氧氧化净产生3 ATP 调节： 级联放大系统（激素引发的一系列酶促反应）磷酸化酶b 激酶，磷酸化酶b 磷酸化后变得 有活性6.6 糖异生定义：非糖物质转化为葡萄糖或糖原的过程主要原料：乳酸、生糖氨基酸、甘油生理意义：饥饿时维持血糖水平的稳定糖酵解的3 个限速步骤对应的逆反应需要糖异生特有的关键酶催化：一、丙酮酸 磷酸烯醇式丙酮酸关键酶： 丙酮酸羧化酶、磷酸烯醇式丙酮酸激酶，辅酶： 生物素耗能： 2 ATP【草酰乙酸从线粒体到胞质的两种方式及原因】二、 F-1，6-2P F-6-P 关键酶： 果糖二磷酸酶-1（不耗能）三、 G-6-P glucose 关键酶： 葡萄糖 -6-磷酸酶（不耗能）【三碳途径】【乳酸（ Cori）循环及其意义】2 分子乳酸异生为葡萄糖消耗6 ATP生物化学笔记 (汇总 )6 / 15 6.8 血糖及其调节【血糖的来源和去路】血糖正常值： 3.896.11mmol/L 低血糖： 7.1mmol/L血糖浓度高于8.910mmol/L ，则出现糖尿思考题1、试比较糖的无氧氧化和有氧氧化的主要特点。

7项，练习册P63）2、简述磷酸戊糖途径的生理意义练习册 P61）3、简述胰岛素降血糖的机制5 点、练习册P61）4、简述血糖的来源与去路练习册P62）5、叙述三羧酸循环的反应特点和生理意义练习册P63）生物化学笔记 (汇总 )7 / 15 第七章脂质代谢7.1 脂质的构成、功能及分析脂质 。