《生物化学》人卫第七版(查锡良)最新总结.pdf

生物化学 生物化学 目录目录 第一章 蛋白质的结构与功能 . 7 一、 蛋白质的生理功能 . 7 二、 蛋白质的分子组成特点 . 7 三、 蛋白质分子结构特点 . 8 四、 蛋白质一级结构与空间结构的关系 . 9 五、 蛋白质空间结构与功能的关系 . 9 六、 蛋白质重要的理化性质及相关概念 . 10 七、 蛋白质的分离纯化 . 10 八、 多肽链氨基酸序列分析方法及关键试剂名称 11 第二章 核酸的结构与功能 . 12 一、 核酸的分类、细胞分布、核酸元素组成特点及碱基、核苷、核苷酸的化学结构 12 二、 核苷酸间的连接方式 . 12 三、 两类核酸（DNA 与 RNA）性质的异同 12 四、 DNA 的一级结构、二级结构要点及碱基配对规律，了解 DNA 的高级结构形式 13 五、 mRNA、tRNA 二级结构特点及 rRNA 的类型和其它小分子 RNA 14 六、 DNA（热）变性、复性及分子杂交的概念 . 14 七、 核酸酶的概念及性质 . 15 第三章 酶 . 15 一、 酶及生物催化剂的基本概念；酶的分子组成及相关概念如酶蛋白、辅助因子（辅酶、辅基） 、 全酶、酶的活性中心和必需基团等 . 15 二、 酶促反应的特点与酶促反应机制的学说 . 17 三、 影响酶促反应动力学的几种因素及其动力学特点 17 四、 酶原与酶原的激活 . 19 五、 酶的快速调节与慢速调节的方式 . 20 六、 酶的命名与分类原则 . 20 七、 酶在医学中的应用 . 20 第四章 糖代谢 . 21 一、 糖的主要生理功能 . 21 二、 糖无氧氧化的基本反应过程、能量生成、关键酶调节及生理意义 21 三、 糖有氧氧化的基本反应过程、能量生成、关键酶调节及生理意义 22 四、 磷酸戊糖途径反应过程及生理意义 . 24 五、 糖原合成及分解的基本反应过程、部位、关键酶调节及生理意义。

24 六、 糖异生概念、反应过程、关键酶调节及生理意义 25 七、 血糖正常值、血糖来源与去路激素对血糖浓度的调节 26 第五章 脂类代谢 . 27 一、 什么是脂类，包括哪些物质 . 27 二、 甘油三酯合成的两种途径和甘油的分解代谢 27 三、 脂肪动员的概念及特点 . 27 四、 脂肪酸β氧化过程的特点 . 28 五、 酮体生成过程的特点 . 28 六、 脂酸的合成代谢 . 29 七、 几种多不饱和脂酸及重要衍生物 . 30 八、 磷脂概念、各类磷脂的结构特点及磷脂酶的作用特点 30 九、 鞘磷脂的代谢特点 . 31 十、 胆固醇的合成特点及转归 . 31 十一、 血浆脂蛋白的分类、组成及功能特点 . 32 第六章 生物氧化 . 33 一、 生物氧化与体外燃烧的异同 . 33 二、 呼吸链的组成 . 33 三、 氧化磷酸化的概念及特点 . 34 四、 影响氧化磷酸化的因素 . 35 五、 ATP 的特点 . 35 六、 其他氧化体系：需氧脱氢酶和氧化酶、过氧化物酶、超氧物歧化酶和微粒体酶 35 第七章 氨基酸代谢 . 36 一、 蛋白质的营养作用 . 36 二、 蛋白质的消化吸收与腐败 . 36 三、 氨基酸的几种脱氨基作用 . 37 四、 α-酮酸的代谢 37 五、 体内氨的来源与转运 . 37 六、 尿素代谢特点 . 38 七、 氨基酸的脱羧基作用 . 39 八、 一碳单位的代谢特点 . 39 九、 含硫氨基酸、芳香族氨基酸和支链氨基酸的代谢特点 39 第八章 核苷酸代谢 . 41 一、 体内核苷酸的分布特点与生物学功能 . 41 二、 嘌呤核苷酸的从头合成途径 . 41 三、 嘌呤核苷酸的补救合成途径 . 42 四、 脱氧（核糖）核苷酸的生成特点 . 42 五、 嘌呤核苷酸的抗代谢物 . 42 六、 嘌呤核苷酸的分解代谢 . 42 七、 嘧啶核苷酸的从头合成途径 . 43 八、 嘧啶核苷酸的补救合成途径 . 43 九、 嘌呤与嘧啶核苷酸的抗代谢物 . 44 十、 嘧啶核苷酸的分解代谢 . 44 十一、 嘌呤核苷酸与嘧啶核苷酸合成与分解的比较（见表 8-3） . 44 第九章 物质代谢的联系与调节 . 45 一、 物质代谢的特点 . 45 二、 物质代谢的相互联系 . 45 三、 物质代谢的调节 . 46 四、 中心法则的概念 . 48 五、 复制的基本规律 . 48 六、 DNA 复制时的酶学知识（各种酶的功能） 49 七、 DNA 生物合成过程，原核与真核生物的比较 51 八、 逆转录与其他复制方式 . 53 九、 引起 DNA 损伤的因素、突变的类型及相应的修复方式 . 53 第十一章 复制与转录 . 54 一、 复制与转录过程的异同点 . 54 二、 不对称转录的特点 . 55 三、 原核生物与真核生物的 RNA 聚合酶 . 55 四、 原核生物的转录过程 . 56 五、 真核生物的转录过程 . 57 六、 真核生物的转录后修饰 . 57 第十二章 蛋白质的生物合成 . 59 一、 参与蛋白质生物合成的体系 . 59 二、 蛋白质生物合成的过程 . 60 三、 蛋白质合成后加工和输送 . 62 四、 蛋白质合成的干扰和抑制 . 63 第十三章 基因表达调控 . 64 一、 基因表达调控的基本概念 . 64 二、 基因表达调控的基本原理 . 64 三、 原核基因表达调控 . 65 四、 真核基因表达调节 . 66 第十四章 基因重组与基因工程 . 67 一、 基因工程的相关概念及自然界基因重组的方式 67 二、 重组 DNA 技术的工具酶和基因载体 . 68 三、 重组 DNA 技术的步骤 . 69 四、 四、聚合酶链式反应 . 70 第十五章 细胞信息传递 . 70 一、 信息物质的定义与分类 . 70 二、 受体的定义、分类、作用特点及调节 . 71 三、 膜受体介导的信息转导 . 72 四、 胞内受体介导的信息转导 . 73 第十六章 血液的生物化学 . 74 一、 血液组成 . 74 二、 血浆蛋白的分类与性质 . 74 三、 血浆蛋白的功能 . 75 四、 血液凝固（生化一般不讲，在生理讲） . 75 五、 红细胞的代谢特点 . 75 六、 白细胞的代谢特点 . 77 第十七章 肝的生物化学 . 77 一、 肝在物质代谢中的作用 . 77 二、 肝的生物转化作用 . 77 三、 胆汁与胆汁酸的代谢 . 80 四、 胆色素的代谢 . 81 五、 黄疸的分类及特征 . 82 第十八章 维生素与无机盐 . 83 一、 维生素的分类及性质 . 83 二、 微量元素 . 84 第十九章 糖蛋白、蛋白聚糖和细胞外基质 . 84 一、 糖蛋白的结构与聚糖功能 . 84 二、 蛋白聚糖的结构与特点 . 84 三、 细胞外基质（ECM）的概念与特点 . 85 四、 细胞外基质由三类成分组成 . 85 第二十章 癌基因、抑癌基因与生长因子 . 85 一、 癌基因的概念、分类、功能及作用机制 . 85 二、 抑癌基因的概念、常见的抑癌基因及作用机制 86 三、 生长因子的概念、常见的生长因子及作用机制 87 第二十一章 常用分子生物学技术的原理及其应用 . 88 一、 基因诊断的概念和特点、常用的技术方法及应用 88 二、 基因治疗的概念、分类和基本程序 . 89 第二十二章 分子杂交技术 . 91 一、 分子杂交技术的原理 . 91 二、 PCR 91 三、 核酸序列分析 . 92 四、 基因文库 . 92 五、 疾病相关基因的克隆与鉴定 . 92 六、 遗传修饰动物模型的建立及应用 . 92 七、 生物芯片技术 . 92 八、 蛋白质相互作用研究技术 . 93 第二十三章 基因组、基因组学 . 93 一、 基因组、基因组学的相关概念 . 93 二、 基因组学与医学的关系表现 . 94 第一章第一章 蛋白质的结构与功能蛋白质的结构与功能 一、 蛋白质的生理功能一、 蛋白质的生理功能 蛋白质是生物体的基本组成成分之一，约占人体固体成分的 45%左右。

蛋白质在生物体内分布广泛， 几乎存在于所有的组织器官中蛋白质是一切生命活动的物质基础，是各种生命功能的直接执行者，在 物质运输与代谢、机体防御、肌肉收缩、信号传递、个体发育、组织生长与修复等方面发挥着不可替代 的作用 二、 蛋白质的分子组成特点二、 蛋白质的分子组成特点 1.蛋白质的基本组成单位是氨基酸 编码氨基酸:自然界存在的氨基酸有 300 余种， 构成人体蛋白质的氨基酸只有 20 种， 且具有自己的遗传 密码 2. 各种蛋白质的含氮量很接均为 16％ 每 100mg 样品中蛋白质含量（mg%） ：每克样品含氮质量（mg）×6.25×100 3. 氨基酸的分类 所有的氨基酸均为 L 型氨基酸（甘氨酸）除外 根据侧链基团的结构和理化性质，20 种氨基酸分为四类 （1）非极性疏水性氨基酸：甘氨酸（Gly） 、丙氨酸（Ala） 、缬氨酸（Val） 、亮氨酸（Leu） 、异亮氨酸（Ile） 、 苯丙氨酸（Phe） 、脯氨酸（Pro） （2）极性中性氨基酸：色氨酸（Trp） 、丝氨酸（Ser） 、酪氨酸（Tyr） 、半胱氨酸（Cys） 、蛋氨酸（Met） 、 天冬酰胺（Asn） 、谷胺酰胺（gln） 、苏氨酸（Thr） 。

（3）酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp） 、谷氨酸（Glu） （4）碱性氨基酸：赖氨酸（Lys） 、精氨酸（Arg） 、组氨酸（His） 含有硫原子的氨基酸：蛋氨酸（又称为甲硫氨酸） 、半胱氨酸（含有由硫原子构成的巯基－SH） 、胱氨 酸（由两个半胱氨酸通过二硫键连接而成） 芳香族氨基酸：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸 唯一的亚氨基酸：脯氨酸，其存在影响α-螺旋的形成 营养必需氨基酸：八种，即异亮氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、赖 氨酸可用一句话概括为“一家写两三本书来” ，与之谐音 氨基酸的理化性质 氨基酸的理化性质 1. 氨基酸的两性解离性质：所有的氨基酸都含有能与质子结合成 NH4＋的氨基；含有能与羟基结合成为 COO－的羧基，因此，在水溶液中，它具有两性解离的特性在某一 pH 环境溶液中，氨基酸解离生成的 阳郭子及阴离子的趋势相同，成为兼性离子此时环境的 pH 值称为该氨基酸的等电点（pI） ，氨基酸带 有的净电荷为零，在电场中不泳动pI 值的计算如下：pI＝1/2（pK1 + pK2）,(pK1 和 pK2 分别为α-羧基 和α-氨基的解离常数的负对数值)。

2. 氨基酸的紫外吸收性质 （1）吸收波长：280nm （2）结构特点：分子中含有共轭双键 （3）光谱吸收能力：色氨酸＞酪氨酸＞苯丙氨酸 （4）呈色反应：氨基酸与茚三酮水合物共加热，生成的蓝紫色化合物在 570nm 波长处有最大吸收峰； 蓝紫色化合物＝（氨基酸加热分解的氨）＋（茚三酮的还原产物）＋（一分子茚三酮） 肽的相关概念 肽的相关概念 (1)寡 肽：小于 10 分子氨基酸组成的肽链 (2)多 肽：大于 10 分子氨基酸组成的肽链 (3)氨基酸残基：肽链中因脱水缩合而基团不全的氨基酸分子 (4)肽 键：连接两个氨基酸分子的酰胺键 (4)肽单元：参与肽键的 6 个原子 Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面，组成肽单元 三、 蛋白质分子结构特点三、 蛋白质分子结构特点 见表 1-1 表 1-1 蛋白质分子结构的比较 一级结构 二级结构 三级结构 四级结构 定 义 指蛋白质分子 中氨基酸的排 列顺序 蛋白质主链的局部空间 结构、 不涉及氨基酸残基 侧链构象 整条肽链中所有 原子在三维空间 的排布位置 各亚基间的 空间排布 表现形式 － α-螺旋、β-折叠（片 层） 、 β-转角、 无规卷曲 结构域、模 体 （锌指结构） 亚基聚合 维系键 肽 键(主要) 二硫键(次要) 氢 键 次级键（疏水作 用、 盐键、 氢键、 亚基间的次 级键 范德华力） 特 殊 － 脯氨酸的存在或者多个 谷、 天冬氨酸的存在都会 干扰α-螺旋的形成。