周爱儒生物化学第六版.ppt

周爱儒《生物化学》第六版周爱儒《生物化学》第六版第三章第三章 酶酶Enzyme 本章要求本章要求⒈⒈ 掌握酶的概念、化学本质，催化作用的特点掌握酶的概念、化学本质，催化作用的特点⒉⒉ 掌握酶的组成、结构与功能，酶的辅助因子；酶的活性中心和掌握酶的组成、结构与功能，酶的辅助因子；酶的活性中心和 必需基团；酶原和酶原的激活；同工酶和调节酶（变构酶）必需基团；酶原和酶原的激活；同工酶和调节酶（变构酶）⒊⒊ 了解酶促反应动力学；活化能；中间产物学说了解酶促反应动力学；活化能；中间产物学说⒋⒋ 掌握各因素对酶促反应速度的影响三种抑制作用对最大速度掌握各因素对酶促反应速度的影响三种抑制作用对最大速度 和和Km的影响⒌⒌ 掌握酶活力测定的方法，酶活性单位的概念掌握酶活力测定的方法，酶活性单位的概念⒍⒍ 了解酶与医学的关系和酶的命名及分类了解酶与医学的关系和酶的命名及分类第一节第一节 酶的分子结构和功能酶的分子结构和功能第二节第二节 酶促反应的特点与机制酶促反应的特点与机制第三节第三节 酶促反应动力学酶促反应动力学第四节第四节 酶的调节酶的调节第五节第五节 酶的命名与分类酶的命名与分类第六节第六节 酶与医学的关系酶与医学的关系第一节第一节 酶的分子结构与功能酶的分子结构与功能 酶是生物催化剂，是一类具有催化活性和特定空间构象酶是生物催化剂，是一类具有催化活性和特定空间构象的生物大分子，包括蛋白质和核酸（的生物大分子，包括蛋白质和核酸（RNA,RibozymeRNA,Ribozyme ）。

据酶分子据酶分子组成分类组成分类单纯蛋白质酶类单纯蛋白质酶类结合结合蛋白质酶类蛋白质酶类酶蛋白质酶蛋白质辅助因子辅助因子小分子有机物小分子有机物金属离子金属离子一、酶的化学组成一、酶的化学组成全酶全酶(holoenzyme)＝＝酶蛋白酶蛋白+辅助因子辅助因子 酶促反应的专一性及高效率取决于酶蛋白部分，而辅助因子决定酶酶促反应的专一性及高效率取决于酶蛋白部分，而辅助因子决定酶促反应的性质促反应的性质 二、酶的辅助因子二、酶的辅助因子（决定酶促反应的类型）（决定酶促反应的类型）根据与酶蛋白结合牢固程度划分根据与酶蛋白结合牢固程度划分： 辅酶：与酶蛋白结合疏松，可用透析法除去辅酶：与酶蛋白结合疏松，可用透析法除去辅助因子辅助因子 辅基：与酶蛋白结合紧密，用透析法不能除去辅基：与酶蛋白结合紧密，用透析法不能除去从化学本质上划分从化学本质上划分：： 金属离子金属离子：稳定酶分子构象；参与传递电子；：稳定酶分子构象；参与传递电子；辅助因子辅助因子 在酶与底物间起连接作用；降低反应的静电斥力在酶与底物间起连接作用；降低反应的静电斥力 维生素维生素B族衍生物族衍生物主要可溶性维生素和相应辅酶主要可溶性维生素和相应辅酶 维生素维生素 辅酶辅酶 功能功能1. B1(硫胺素硫胺素) TPP α -酮酸氧化脱羧酮酸氧化脱羧2. B2(核黄素核黄素 ) FMN、、FAD 氢载体氢载体3. PP [尼克酸（酰胺）尼克酸（酰胺）] NAD+、、NADP+ 氢载体氢载体4. 泛酸（遍多酸）泛酸（遍多酸） CoASH 酰基载体酰基载体5. B6 [吡哆醇（醛、酸）吡哆醇（醛、酸）] 磷酸吡哆醇（醛）磷酸吡哆醇（醛） 转氨、脱羧、消旋转氨、脱羧、消旋6. 叶酸叶酸 FH4(THFA) 一碳基团载体一碳基团载体7. 生物素生物素 羧化辅酶羧化辅酶8. C（（抗坏血酸）抗坏血酸） 氧化还原作用氧化还原作用9. 硫辛酸硫辛酸 酰基载体、氢载体酰基载体、氢载体10. B12（（氰钴氨素）氰钴氨素） 甲基钴氨素甲基钴氨素 变位酶辅酶变位酶辅酶 脱氧腺苷钴氨素脱氧腺苷钴氨素 一碳基团载体一碳基团载体 三、酶的活性中心三、酶的活性中心(active center) 活性中心活性中心：酶分子中直接和底物结合并和酶催化作用直接相：酶分子中直接和底物结合并和酶催化作用直接相关的部位。

包括结合部位与催化部位关的部位包括结合部位与催化部位 必需基团必需基团：与酶的催化活性密切相关的化学基团与酶的催化活性密切相关的化学基团 活性中心或活性部位活性中心或活性部位 结合基团结合基团必需基团必需基团 催化基团催化基团 活性中心外的必需基团活性中心外的必需基团1. 酶作用的专一性主要取决于酶活性中心的结酶作用的专一性主要取决于酶活性中心的结构特异性（即酶蛋白部分）构特异性（即酶蛋白部分）2. 保持活性中心的空间结构是维持酶活性所必保持活性中心的空间结构是维持酶活性所必需的第二节第二节 酶促反应的特点与机制酶促反应的特点与机制 酶作用的特点酶作用的特点   极高的催化效率极高的催化效率   高度的专一性高度的专一性   易失活易失活   活性可调控活性可调控一、高效催化性一、高效催化性 酶能大大降低反应的活化能。

酶能大大降低反应的活化能活化能与酶催化的中间产物理论活化能与酶催化的中间产物理论E+SP+ EES能能量量水水平平反应过程反应过程 G E1 E2 酶（酶（E））与底物（与底物（S））结合生成不稳定的中间结合生成不稳定的中间物（物（ES），），再分解成产再分解成产物（物（P））并释放出酶，使并释放出酶，使反应沿一个低反应沿一个低活化能活化能的的途径进行，降低反应所途径进行，降低反应所需活化能，所以能加快需活化能，所以能加快反应速度反应速度与酶的高效率有关的主要因素与酶的高效率有关的主要因素（（P56P56））1、、 邻近与定向效应邻近与定向效应诱导契合与底物变形诱导契合与底物变形2、、 多元催化多元催化3、、 表面效应表面效应 二、酶作用的专一性（二、酶作用的专一性（specificity)specificity) 一种酶只能对一定的底物发生催化作用一种酶只能对一定的底物发生催化作用1. 绝绝对对专专一一性性 有有的的酶酶对对底底物物的的化化学学结结构构要要求求非非常常严严格格，，只只作作用用于于一一种种底底物物，，发发生生专专一一性性反反应应，，生生成成产物。

产物如：如： 脲酶脲酶 NHNH2 2CONHCONH2 2+H+H2 2O → 2NHO → 2NH3 3+CO+CO2 2 2. 相对专一性相对专一性 有的酶对底物的化学结构要求比绝对专一有的酶对底物的化学结构要求比绝对专一性略低，它们能作用于一类化合物或一种化学键性略低，它们能作用于一类化合物或一种化学键 1）） 键专一性键专一性 有的酶只作用于一定的键，而对键两有的酶只作用于一定的键，而对键两端的基团并无严格要求端的基团并无严格要求 如：脂肪酶如：脂肪酶 2））基团专一性基团专一性 一些酶，除要求作用于一定的键以外，一些酶，除要求作用于一定的键以外，对键两端的基团还有一定要求，往往是对其中一个基团要对键两端的基团还有一定要求，往往是对其中一个基团要求严格，对另一个基团则要求不严格求严格，对另一个基团则要求不严格 如：胰蛋白酶如：胰蛋白酶消化道内几种蛋白酶的专一性消化道内几种蛋白酶的专一性（芳香）（芳香）（硷性）（硷性）（丙）（丙）胰凝乳胰凝乳蛋白酶蛋白酶胃蛋白酶胃蛋白酶弹性蛋白酶弹性蛋白酶羧肽酶羧肽酶胰蛋白酶胰蛋白酶氨肽酶氨肽酶羧肽酶羧肽酶3. 立体异构专一性立体异构专一性 概念概念：酶除了对底物分子的化学结构有要求外，对：酶除了对底物分子的化学结构有要求外，对其立体异构也有一定的要求。

其立体异构也有一定的要求 类别类别：：旋光异构专一性旋光异构专一性和和几何异构专一性几何异构专一性 如：如：L- 氨基酸氧化酶、顺乌头酸酶氨基酸氧化酶、顺乌头酸酶 酶的专一性机理酶的专一性机理（（P56）） 锁锁钥钥学学说说：：将将酶酶的的活活性性中中心心比比作作锁锁孔孔，，底底物物分分子子象钥匙，底物能专一性地插入到酶的活性中心象钥匙，底物能专一性地插入到酶的活性中心 诱导契合学说诱导契合学说：酶的活性中心在结构上具柔性，底物接近：酶的活性中心在结构上具柔性，底物接近活性中心时，可诱导酶蛋白构象发生变化，使酶活性中心活性中心时，可诱导酶蛋白构象发生变化，使酶活性中心的有关基团正确排列和定向，使之与底物成互补形状，易的有关基团正确排列和定向，使之与底物成互补形状，易于结合而催化反应进行同时酶对底物也有诱导于结合而催化反应进行同时酶对底物也有诱导 第三节第三节 酶促反应动力学酶促反应动力学一一、、酶促反应速度的测定与酶的活力测定（酶促反应速度的测定与酶的活力测定（P65P65））二、二、影响酶反应速度的因素影响酶反应速度的因素一、酶促反应速度的测定与酶的活力测定一、酶促反应速度的测定与酶的活力测定1、酶促反应速度的测定、酶促反应速度的测定 初速度初速度2、、酶活力酶活力3、、酶活力的表示方法酶活力的表示方法酶酶催催化化一一定定化化学学反反应应的的能能力力称称酶酶活活力力，，酶酶活活力力通通常常以以最适条件下酶所催化的化学反应的速度来确定。

最适条件下酶所催化的化学反应的速度来确定斜率斜率=[P]/ t = V（（初速度初速度））[P]t活力单位活力单位（（active unit）） 习惯单位（习惯单位（U））: 底物底物(或产物或产物)变化量变化量 / 单位时间单位时间 国际单位（国际单位（IU））: 1μmoL变化量变化量 / 分钟分钟 Katal（（Kat）：）： 1moL变化量变化量 / 秒秒比活力比活力=总活力单位总活力单位总蛋白总蛋白mg数数= U(或或IU) mg蛋白蛋白量度酶催化能力大小量度酶催化能力大小转换系数转换系数 转化底物的分子数转化底物的分子数/ 秒秒·每个酶分子每个酶分子 量度酶的纯度量度酶的纯度比活力比活力（（specific activity））对对液体液体酶：用酶：用活力单位活力单位/ml酶液酶液来表示 终终点点法法: 酶酶反反应应进进行行到到一一定定时时间间后后终终止止其其反反应应，，再用化学或物理方法测定产物或反应物量的变化再用化学或物理方法测定产物或反应物量的变化 动动力力学学法法:连连续续测测定定反反应应过过程程中中产产物物\底底物物或或辅辅酶的变化量，直接测定出酶反应的初速度。

酶的变化量，直接测定出酶反应的初速度4、酶活力测定方法、酶活力测定方法：终点法终点法 动力学法动力学法二、影响对酶反应速度的因素二、影响对酶反应速度的因素2、、底物浓度底物浓度3、、温度温度 4、、 pH 5、、激活剂激活剂6、、抑制剂抑制剂1、酶浓度、酶浓度当当S足够过量，其它条件固定且无不利因素时，足够过量，其它条件固定且无不利因素时，v=k[E]（一）底物浓度对酶反应速度的影响（一）底物浓度对酶反应速度的影响1、、酶反应速度与底物浓度的关系曲线酶反应速度与底物浓度的关系曲线 （（Michaelis—Menten曲线）曲线）2、、米氏方程的提出米氏方程的提出3、、米氏常数的意义米氏常数的意义4、、米氏常数的测定米氏常数的测定酶反应速度与底物浓度的关系曲线酶反应速度与底物浓度的关系曲线单分子酶促反应的米氏方程及单分子酶促反应的米氏方程及Km米氏方程米氏方程:米氏常数米氏常数:米氏常数的意义米氏常数的意义（（1 1））概念：概念：KmKm值等于酶反应速度为最大速度一半时的值等于酶反应速度为最大速度一半时的底物浓度底物浓度2 2））KmKm值值愈小愈小，酶与底物，酶与底物亲和力愈大亲和力愈大。

亲和力大表亲和力大表示不需要很高的底物浓度，便可容易地达到最大反应示不需要很高的底物浓度，便可容易地达到最大反应速度3 3））Km Km 是酶的特征性常数，是酶的特征性常数，只与酶的性质，酶所催只与酶的性质，酶所催化的底物和反应条件化的底物和反应条件( (温度、温度、pHpH、、有无抑制剂等有无抑制剂等) )有关，有关，与酶的浓度无关与酶的浓度无关 各种酶的各种酶的 Km Km 值大致在值大致在 1010-1-1～～1010-6-6 M M 之间练练习习：：已已知知某某酶酶的的Km值值为为0.05mol.L-1，，要要使使此此酶酶所所催催化化的的反反应速度达到最大反应速度的应速度达到最大反应速度的80％时底物的浓度应为多少？％时底物的浓度应为多少？ KmKm在实际应用中的重要意义在实际应用中的重要意义（（1 1）鉴定酶：）鉴定酶：可以鉴别不同来源或相同来源但在不同发可以鉴别不同来源或相同来源但在不同发育阶段、不同生理状态下催化相同反应的酶是否为同一种育阶段、不同生理状态下催化相同反应的酶是否为同一种酶2 2）判断酶的最佳底物：）判断酶的最佳底物：如果一种酶可作用于多个底如果一种酶可作用于多个底物物, ,就有几个就有几个KmKm值，其中值，其中KmKm最小对应的底物就是酶的天最小对应的底物就是酶的天然底物。

如蔗糖酶既可催化蔗糖水解然底物如蔗糖酶既可催化蔗糖水解( (Km=28mmol/L),Km=28mmol/L),也也可催化棉子糖水解可催化棉子糖水解( (Km=350mmol/L),Km=350mmol/L),蔗糖为天然底物蔗糖为天然底物3 3）计算一定速度下的底物浓度：）计算一定速度下的底物浓度：如某一反应要求的如某一反应要求的反应速度达到最大反应速度的反应速度达到最大反应速度的99%99%，则，则[ [S]=99KmS]=99Km 米氏常数的测定米氏常数的测定基本原则基本原则： 将米氏方程变化成直线方程，再作图求出将米氏方程变化成直线方程，再作图求出Km 例：例：双倒数作图法双倒数作图法（（Lineweaver-Burk法）法） 米氏方程的双倒数形式：米氏方程的双倒数形式： 1 KmKm 1 1 — = —— . — + —— v Vmax [ [S] ] Vmax 酶动力学的双倒数图线酶动力学的双倒数图线（二）温度与酶反应速度的关系（二）温度与酶反应速度的关系  在达到最适温度以前，反在达到最适温度以前，反应速度随温度升高而加快应速度随温度升高而加快  酶是蛋白质，其变性速度酶是蛋白质，其变性速度亦随温度上升而加快亦随温度上升而加快  酶的最适温度不是一个固酶的最适温度不是一个固定不变的常数定不变的常数v温度温度最适最适温度温度：酶促反应速度最快时的环境：酶促反应速度最快时的环境温度温度。

（（三）三）pH对酶反应速度的影响对酶反应速度的影响 过酸过碱过酸过碱导致酶蛋白变性导致酶蛋白变性 影响底物分子解离状态影响底物分子解离状态 影响酶分子解离状态影响酶分子解离状态 影响辅助因子的解离影响辅助因子的解离pH最适最适 pHv最适最适pH：：酶促反应速度最快时的环境酶促反应速度最快时的环境pH（四）激活剂（四）激活剂对酶作用的影响对酶作用的影响类别类别 金属离子：金属离子：K+、、Na+、、 Mg2+、、Cu2+、、Mn2+ 、、 Co2+、、Fe2+ 阴离子：阴离子： Cl-、、Br- 有机分子有机分子 还原剂：抗坏血酸、半胱氨酸、谷胱甘肽还原剂：抗坏血酸、半胱氨酸、谷胱甘肽 金属螯合剂：金属螯合剂：EDTA凡是能提高酶活性的物质，称为酶的激活剂（凡是能提高酶活性的物质，称为酶的激活剂（activator）） （五）抑制剂对酶作用的影响（五）抑制剂对酶作用的影响 凡凡能能使使酶酶的的催催化化活活性性下下降降而而不不引引起起酶酶蛋蛋白白变变性性的物质统称为酶的抑制剂（的物质统称为酶的抑制剂（inhibitor）） 。

类型类型：不可逆抑制剂不可逆抑制剂 可逆抑制剂可逆抑制剂 应用应用：研制杀虫剂、药物研制杀虫剂、药物 研究酶的作用机理，确定代谢途径研究酶的作用机理，确定代谢途径抑制剂类型和特点抑制剂类型和特点 竞争性抑制剂竞争性抑制剂可逆抑制剂可逆抑制剂 非竞争性抑制剂非竞争性抑制剂 反竞争性抑制剂反竞争性抑制剂 非专一性不可逆抑制剂非专一性不可逆抑制剂不可逆抑制剂不可逆抑制剂 专一性不可逆抑制剂专一性不可逆抑制剂1.非专一性不可逆抑制剂非专一性不可逆抑制剂 抑抑制制剂剂作作用用于于酶酶分分子子中中的的一一类类或或几几类类基基团团，，这这些些基团中包含了必需基团，因而引起酶失活基团中包含了必需基团，因而引起酶失活 如：重金属对疏基酶的抑制如：重金属对疏基酶的抑制2.专一性不可逆抑制剂专一性不可逆抑制剂 这类抑制剂选择性强，只能专一性地与酶活性这类抑制剂选择性强，只能专一性地与酶活性中心的某些基团不可逆结合，引起酶的活性丧失。

中心的某些基团不可逆结合，引起酶的活性丧失 实例：实例：有机磷杀虫剂有机磷杀虫剂-Ser-OH-Ser-OPO-RO-ROPO-RO-ROX+IEIESP+ EE+S3.竞争性抑制作用竞争性抑制作用特点：特点：Km增大，增大，Vm不变；抑制作用的强弱取决于不变；抑制作用的强弱取决于底物与抑制剂浓度的相对比例；底物浓度增加到足底物与抑制剂浓度的相对比例；底物浓度增加到足够大，抑制作用可解除够大，抑制作用可解除实例实例1：丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用：丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用 实例实例2：磺胺药物的药用机理：磺胺药物的药用机理H2N- -SO2NH2对氨基苯磺酰胺对氨基苯磺酰胺H2N- -COOH对氨基苯甲酸对氨基苯甲酸对氨基苯甲酸对氨基苯甲酸谷氨酸谷氨酸蝶呤蝶呤叶酸叶酸4.非竞争性抑制作用非竞争性抑制作用+IEI+SESIESP+ EE+S+I特点：特点：Km不变，不变，Vmax变小实例：重金属离子（实例：重金属离子（Cu2+、、Hg2+、、Ag+、、Pb2+））5.反竞争性抑制作用反竞争性抑制作用ESIESP+ EE+S+I特点：特点：Km变小，变小，Vmax变小。

变小 第四节第四节 酶的调节酶的调节 一、酶活性的调节一、酶活性的调节（一）酶原（一）酶原(zymogen)和酶原激活和酶原激活(zymogen activation)⒈⒈ 酶原：酶原：没有活性的酶的前体没有活性的酶的前体⒉⒉ 酶原激活：酶原激活：无活性的酶的前体在一定条件下转化为无活性的酶的前体在一定条件下转化为有活性的酶的过程有活性的酶的过程⒊⒊ 实例：实例：胰蛋白酶原的激活胰蛋白酶原的激活⒋⒋ 酶原激活的机理：酶原激活的机理：主要是分子内肽键的一处主要是分子内肽键的一处或多处断裂，使分子构象发生一定程度的改变，或多处断裂，使分子构象发生一定程度的改变，从而形成或暴露酶的活性中心从而形成或暴露酶的活性中心⒌⒌ 意义：意义：保护作用保护作用 有有些些酶酶分分子子表表面面除除了了具具有有活活性性中中心心外外，，还还存存在在被被称称为调节位点（或变构位点）的调节物特异结合位点为调节位点（或变构位点）的调节物特异结合位点 调调节节物物结结合合到到调调节节位位点点上上引引起起酶酶的的构构象象发发生生变变化化，，导导致致酶酶的的活活性性提提高高或或下下降降，，这这种种现现象象称称为为变变构构调调节节allosteric regulation。

受变构调节的酶称受变构调节的酶称变构酶变构酶二）变构酶（别构酶）（二）变构酶（别构酶）及及酶的变构调节酶的变构调节效应剂效应剂别别构构中中心心活性活性中心中心 若底物作为调节剂，一般变构酶分子上有二个以若底物作为调节剂，一般变构酶分子上有二个以上的底物结合位点上的底物结合位点同促作用）（同促作用）异促作用异促作用正协同效应正协同效应( (positive cooperative effect)positive cooperative effect)负协同效应负协同效应（（negative cooperative effectnegative cooperative effect））（（三）酶的共价修饰调节（三）酶的共价修饰调节（covalent modification)酶的共价修饰包括：磷酸化与脱磷酸化酶的共价修饰包括：磷酸化与脱磷酸化 乙酰化与脱乙酰化乙酰化与脱乙酰化 甲基化与脱甲基化甲基化与脱甲基化 腺苷化与脱腺苷化腺苷化与脱腺苷化二、酶含量的调节二、酶含量的调节 慢调节慢调节三、同工酶三、同工酶（（isoenzymeisoenzyme）） 概概念念：存存在在于于同同一一种种属属或或同同一一个个体体的的不不同同组组织织或或同同一一细细胞胞的的不不同同亚亚细细胞胞结结构构中中，，具具有有不不同同分分子子结结构但却能催化相同的化学反应的一组酶。

构但却能催化相同的化学反应的一组酶 意义意义：使不同的组织与细胞具有不同的代谢特点使不同的组织与细胞具有不同的代谢特点 作为遗传的标志；作为临床诊断指标作为遗传的标志；作为临床诊断指标乳酸脱氢酶同工酶形成示意图乳酸脱氢酶同工酶形成示意图多肽多肽亚基亚基mRNA四聚体四聚体结构基因结构基因a b乳酸脱氢酶同工乳酸脱氢酶同工酶电泳图谱酶电泳图谱+–H4MH3M2H2M3HM4点样线点样线不同组织中不同组织中LDH同工酶的电泳图谱同工酶的电泳图谱LDH1(H4)LDH2(H3M)LDH3(H2M2)LDH4(HM3)LDH5(M4)心肌心肌 肾肾 肝肝 骨骼肌骨骼肌 血清血清-+原点原点另外：肌酸激酶另外：肌酸激酶CK2 第五节第五节 酶的命名和分类酶的命名和分类一、酶的命名：一、酶的命名：通常采用习惯命名法通常采用习惯命名法 1 1、底物＋酶：、底物＋酶：如淀粉酶、蛋白酶、如淀粉酶、蛋白酶、 脂肪酶等；脂肪酶等；2 2、、反反应应的的性性质质＋＋酶酶：：如如脱脱氢氢酶酶、、脱脱羧羧酶酶、、水水解解酶等；酶等；3 3、、来来源源＋＋底底物物＋＋作作用用条条件件＋＋酶酶等等：：如如细细菌菌淀淀粉粉酶、碱性磷酸酯酶、胃蛋白酶等。

酶、碱性磷酸酯酶、胃蛋白酶等19611961年年国国际际酶酶学学委委员员会会（（Enzyme Enzyme CommissionCommission，，ECEC））提出系统命名法提出系统命名法 底物名称＋反应类型底物名称＋反应类型 底底物物名名称称之之间间用用“ “ ：：””隔隔开开若若底底物物有有构构型型，，也需标出也需标出二、酶的系统分类方法二、酶的系统分类方法（（根据酶所催化反应的性质）根据酶所催化反应的性质） 1.1.氧化还原酶类：催化氧化还原反应氧化还原酶类：催化氧化还原反应 AHAH2 2+B→BH+B→BH2 2+A+A 如：如： 乳酸脱氢酶乳酸脱氢酶 乳酸＋乳酸＋NADNAD+ + → → 丙酮酸＋丙酮酸＋NADHNADH2 2 2.2.转移酶类：催化底物之间基团的转移反应转移酶类：催化底物之间基团的转移反应 AR+B→BR+A AR+B→BR+A 如：己糖激酶、转氨酶、脂酰转移酶、糖基转移酶等如：己糖激酶、转氨酶、脂酰转移酶、糖基转移酶等 3.3.水解酶类：催化底物的水解反应水解酶类：催化底物的水解反应 AB+HAB+H2 2O→AH+BOHO→AH+BOH4.4.裂合酶类：催化底物裂解或缩合反应裂合酶类：催化底物裂解或缩合反应 AB→A+BAB→A+B 5.5.异构酶类：异构酶类：催化同分异构体的底物之间相互转换催化同分异构体的底物之间相互转换 A→BA→B 其中：其中：A A、、B B为同分异构为同分异构 如磷酸甘油酸变位酶、如磷酸甘油酸变位酶、6 6－磷酸葡萄糖异构酶等。

－磷酸葡萄糖异构酶等 6.6.合成酶类（连接酶类）合成酶类（连接酶类）催化两种或两种以上化合物合成一种化合物的反应催化两种或两种以上化合物合成一种化合物的反应反应需吸收能量，通常与反应需吸收能量，通常与ATPATP的分解相偶连的分解相偶连 A+B+ATP→AB+ADP+PiA+B+ATP→AB+ADP+Pi 或或 A+B+ATP→AB+AMP+PPiA+B+ATP→AB+AMP+PPi 如：如： 乙酰辅酶乙酰辅酶A A羧化酶羧化酶 CHCH3 3COCCOCo oA+COA+CO2 2+ATP → HOOCCH+ATP → HOOCCH2 2COCCOCo oA+AMP+PPiA+AMP+PPi( (三）酶的系统编号三）酶的系统编号第六节第六节 酶与医学的关系酶与医学的关系 ㈠酶与疾病的发生㈠酶与疾病的发生 有些疾病是由于体内某种酶的缺失或酶的作用受到抑制而有些疾病是由于体内某种酶的缺失或酶的作用受到抑制而发生的。

如白化病患者因发生的如白化病患者因酪氨酸酶酪氨酸酶缺陷而致黑色素合成受阻，缺陷而致黑色素合成受阻，使皮肤、毛发中缺乏黑色素而呈白色；又如使皮肤、毛发中缺乏黑色素而呈白色；又如6-6-磷酸葡萄糖脱磷酸葡萄糖脱氢酶氢酶分子缺陷会引起分子缺陷会引起蚕豆病蚕豆病；苯丙氨酸羟化酶缺乏时引起苯；苯丙氨酸羟化酶缺乏时引起苯丙铜酸尿症等，都是遗传性疾病丙铜酸尿症等，都是遗传性疾病㈡酶与疾病的诊断㈡酶与疾病的诊断 某些疾病患者的组织或体液（血液、尿等）中，某些酶活某些疾病患者的组织或体液（血液、尿等）中，某些酶活性发生变化，测定之可协助临床诊断血清同工酶的测定对性发生变化，测定之可协助临床诊断血清同工酶的测定对于疾病器官的定位很有意义血清酶测定应用于肝胆疾病、于疾病器官的定位很有意义血清酶测定应用于肝胆疾病、急性心肌梗死、肿瘤等的诊断）急性心肌梗死、肿瘤等的诊断） ㈢酶与疾病的治疗㈢酶与疾病的治疗 如胃蛋白酶、胰蛋白酶制剂能帮助消化，胰蛋白酶、如胃蛋白酶、胰蛋白酶制剂能帮助消化，胰蛋白酶、糜蛋白酶用于外科清创，净化脓性伤口等；尿激酶可用糜蛋白酶用于外科清创，净化脓性伤口等；尿激酶可用于治疗血管栓塞；天冬酰胺酶对白血病有一定疗效。

于治疗血管栓塞；天冬酰胺酶对白血病有一定疗效 由于酶是高分子蛋白质，具有很强的抗原性，所以酶由于酶是高分子蛋白质，具有很强的抗原性，所以酶作为药物在应用上受到一定限制作为药物在应用上受到一定限制其它应用其它应用————思考题思考题 称称取取2525毫毫克克某某蛋蛋白白酶酶制制剂剂配配成成2525毫毫升升溶溶液液，，取取出出1 1毫毫升升该该酶酶液液以以酪酪蛋蛋白白为为底底物物, ,得得知知每每小小时时产产生生15001500微微克克酪酪氨氨酸酸另另取取2 2毫毫升升酶酶液液，，用用凯凯式式定定氮氮法法测测得得蛋蛋白白氮氮为为0.20.2毫毫克克若若以以每每分分钟钟产产生生1 1微微克克酪酪氨氨酸酸的的酶酶量量为为一个活力单位计算，根据以上数据，求出：一个活力单位计算，根据以上数据，求出：（（1 1））1 1毫升酶液中含有的蛋白质和酶活力单位数；毫升酶液中含有的蛋白质和酶活力单位数；（（2 2）该酶制剂的比活力；）该酶制剂的比活力；（（3 3））1 1克酶制剂的总蛋白含量和酶活力单位数克酶制剂的总蛋白含量和酶活力单位数。