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l酶就是由细胞合成的，在机体内行使催酶就是由细胞合成的，在机体内行使催化功能的生物催化剂化功能的生物催化剂没有酶的反应没有酶的反应有酶催化的反应有酶催化的反应第一节第一节 酶的概念及其化学本质酶的概念及其化学本质酶的化学本质l主要是蛋白质，极少数是RNA（核酶）All enzymes are proteins except some RNAs and not all proteins are enzymes第二节第二节 酶作用特点酶作用特点.1.1.绝对特异性（脲酶）绝对特异性（脲酶）2.2.相对特异性（磷酸酶）相对特异性（磷酸酶）3.3.立体异构特异性立体异构特异性4.4.（D-D-氨基酸氧化酶）氨基酸氧化酶）高度的催化效率高度的催化效率 高度的特异性高度的特异性 酶活力可调节性酶活力可调节性 酶促反应的特点酶促反应的特点一、酶的高效催化性一、酶的高效催化性二、酶的高度专一性二、酶的高度专一性二、酶的高度专一性二、酶的高度专一性二、酶的高度专一性二、酶的高度专一性 1.绝对专一性绝对专一性2 2、相对专一特性、相对专一特性、相对专一特性、相对专一特性棉子糖棉子糖3、立体异构专一性、立体异构专一性三、酶促反应的温和性与对反应条件的高度敏感性三、酶促反应的温和性与对反应条件的高度敏感性酶的活性是受酶的活性是受严格控制的严格控制的酶促反应一般酶促反应一般在在pH 5-8 水溶水溶液中进行，反液中进行，反应温度范围为应温度范围为20-40C。

高温或其它苛高温或其它苛刻的物理或化刻的物理或化学条件，将引学条件，将引起酶的失活起酶的失活四、酶活性的可调节性四、酶活性的可调节性如抑制剂调节、共价修饰调节、反馈调节、酶原激活及激素控制等根据酶分子的结构特点可将酶分为三类：根据酶分子的结构特点可将酶分为三类：单体酶单体酶：仅有一条多肽链组成的酶仅有一条多肽链组成的酶寡聚酶寡聚酶：有几个甚至几十个亚基组成的酶有几个甚至几十个亚基组成的酶多酶复合体多酶复合体：由功能相关的一组酶在空间相互嵌合的复合体由功能相关的一组酶在空间相互嵌合的复合体一一、酶的化学组成与分类、酶的化学组成与分类多酶复合体多酶复合体一一、酶的化学组成与分类、酶的化学组成与分类（一）单纯蛋白酶（一）单纯蛋白酶:酶本身就是蛋白质，没有其它成分酶本身就是蛋白质，没有其它成分酶按其分子组成分为单纯酶和结合酶两类：酶按其分子组成分为单纯酶和结合酶两类：（二）结合酶（二）结合酶 由蛋白质和非蛋白部分组成的酶由蛋白质和非蛋白部分组成的酶非蛋白部分一般是有机小分子化合物或金属非蛋白部分一般是有机小分子化合物或金属离子，称为辅因子（辅酶或辅基）缺少辅因子，离子，称为辅因子（辅酶或辅基）。

缺少辅因子，酶的催化作用就会消失酶的催化作用就会消失P106P106表表 蛋白质部分蛋白质部分（酶蛋白）（酶蛋白）+非蛋白质部分非蛋白质部分（辅助因子）（辅助因子）结合酶结合酶单纯酶单纯酶小分子有机化合物小分子有机化合物（B B族维生素）族维生素）无机金属离子无机金属离子辅酶辅酶辅基辅基酶酶=全酶全酶（有活性）（有活性）结合酶结合酶酶蛋白作用：酶蛋白作用：辅酶或辅基的作用：辅酶或辅基的作用：起传递电子、原子和某些基团的作用起传递电子、原子和某些基团的作用 即即决定反应的类型决定反应的类型决定催化反应的特异性决定催化反应的特异性辅助因子辅助因子金属离子作用：金属离子作用：1.活性中心的组成成分；活性中心的组成成分；2.连接酶与底物的桥梁；连接酶与底物的桥梁；3.维持酶的构象维持酶的构象结合酶各部分的作用结合酶各部分的作用1.1.氧化还原酶类（氧化还原酶类（oxidoreductaseoxidoreductase):):催化氧化还原反应：A2H +B A+BA2H +B A+B 可分为 需氧脱氢酶、氧化酶和不需氧脱氢酶2.2.转移酶类转移酶类(transferansestransferanses)：催化底物功能基团之间的转移反应：AB+C A+BCAB+C A+BC3.3.水解酶类水解酶类(hydrolaseshydrolases):):催化底物进行水解反应:AB+HOH AOH+BH AB+HOH AOH+BH二、国际系统分类法4.4.裂合酶类裂合酶类(lyaseslyases)：催化底物裂解反应，并产生双键，或其逆反应，将一个基团加到双键上：AB A+BAB A+B5.5.异构酶类异构酶类(isomerasesisomerases)：催化各种同分异构体的相互转变：A B A B 如异构酶和消旋酶催化的反应。

6.6.合成合成酶酶(连接酶连接酶)类类(ligasesligases)：这类酶催化一切必须与ATP分解相联，并由二种物质合成一种物质的反应：A+B+ATP AB+ADP+Pi(A+B+ATP AB+ADP+Pi(或或 AMP+AMP+PPiPPi)例如谷氨酰胺合成酶催化的反应.乳酸脱氢酶（乳酸脱氢酶（EC.1.1.1.27）除上述除上述6类酶依次编号外，根据酶催化的化学键特点和参加类酶依次编号外，根据酶催化的化学键特点和参加反应基团不同，将每一类分成亚类和亚亚类每个酶分类由反应基团不同，将每一类分成亚类和亚亚类每个酶分类由4个阿拉伯数字组成，数字前冠以个阿拉伯数字组成，数字前冠以EC（eneyme commission)命名原则如下命名原则如下（1）根据酶的底物命名如蛋白酶、脂肪酶）根据酶的底物命名如蛋白酶、脂肪酶（2）根据所催化的反应的性质命名如水解酶、氧化酶）根据所催化的反应的性质命名如水解酶、氧化酶（3）有的酶结合上述两个原则命名有的酶结合上述两个原则命名例如：乙醇脱氢酶例如：乙醇脱氢酶（4）在这些基础上有时还加上酶的来源或酶的其它特点在这些基础上有时还加上酶的来源或酶的其它特点。

如木瓜蛋白酶、蛇毒磷酸二酯酶如木瓜蛋白酶、蛇毒磷酸二酯酶（一）习惯命名法（一）习惯命名法 要求能确切表明底物的化学本质及酶的性质，包括两部分，即底物名称及反应类型，底物间用“：”分开，若底物之一是水则可略去不写ATP+CH3COOH ADP+CH3CO P其系统名为：ATP：乙酸磷酸转移酶（二）国际系统命名法（二）国际系统命名法 研究酶研究酶的的催化机理，主要是为催化机理，主要是为了说明酶是如何快速完成催化反应了说明酶是如何快速完成催化反应的，为什么能专一性地选择底物，的，为什么能专一性地选择底物，如何高效率地实现断键和成键催化如何高效率地实现断键和成键催化过程的，以便在生产实践中合理运过程的，以便在生产实践中合理运用在一个化学反应体系中，只有处于活化态的分子才能在一个化学反应体系中，只有处于活化态的分子才能在分子碰撞中发生反应在分子碰撞中发生反应反应物中活化分子越多，则反应速率越快反应物中活化分子越多，则反应速率越快活化分子具有的能量称为活化能活化分子具有的能量称为活化能分子从常态转变为容易发生化学反应的活跃状态所需分子从常态转变为容易发生化学反应的活跃状态所需要的能量称为活化能要的能量称为活化能。

物质进行反应所需要活化能越高，则表明该物质越稳物质进行反应所需要活化能越高，则表明该物质越稳定而酶作为催化剂能降低参加反应物质的活化能，因而定而酶作为催化剂能降低参加反应物质的活化能，因而酶促反应具有了高效性酶促反应具有了高效性那些因素促成酶具有高的催化效率？那些因素促成酶具有高的催化效率？一、酶的催化作用与分子活化能一、酶的催化作用与分子活化能酶酶可降低所催化反可降低所催化反应应的活化能的活化能SPESESTEPST反应进行方向反应能量变化无无酶酶时时所所需需能能量量有有酶酶时时所所需需能能量量差別在那里里？T=Transition state二、中间产物学说使分子变为活化分子的使分子变为活化分子的途径有二个途径有二个：(1)对反应体系加热或对反应体系加热或用光照射用光照射2）改变反应途径改变反应途径,降降低反应能阈，使反应沿低反应能阈，使反应沿着一个活化能阈较低的着一个活化能阈较低的途径进行途径进行1.1.酶促反应改变反应途径酶促反应改变反应途径目前比较圆满的解释是中间产物学说目前比较圆满的解释是中间产物学说即酶在催化反应时，首先与底物结合形成一个不稳即酶在催化反应时，首先与底物结合形成一个不稳定的中间产物定的中间产物ESES。

然后然后ESES再分解为产物和原来的酶：再分解为产物和原来的酶：E+SE+SESESE+PE+P 当底物和酶互补结合形成过渡态中间复合物时，释放出当底物和酶互补结合形成过渡态中间复合物时，释放出一部分结合能，使一部分结合能，使 ES ES 比比 E E 和和 S S 单独存在时能解较低，从单独存在时能解较低，从而使整个反应的活化能降低，加快了化学反应速度而使整个反应的活化能降低，加快了化学反应速度酶如何使反应的活化能降低？酶如何使反应的活化能降低？催化反应历程催化反应历程一般化学反应历程：一般化学反应历程：S P酶促反应历程：酶促反应历程：S+E ES E+P 了解酶的活性中心，有助于了解中间产物的形成三、酶的活性中心三、酶的活性中心酶的活性中心酶的活性中心酶分子表面与底物结合并将底酶分子表面与底物结合并将底 物转化为产物的空间结构区域物转化为产物的空间结构区域活性中心包括结合基团和催化基团活性中心包括结合基团和催化基团结合部位决定酶的专一性，结合部位决定酶的专一性，催化部位决定酶所催化反应的性质催化部位决定酶所催化反应的性质必需基团必需基团酶分子中与酶活性相关的基团酶分子中与酶活性相关的基团 （羟基、巯基、咪唑基和羧基）。

羟基、巯基、咪唑基和羧基）活性中心活性中心内内必需基团必需基团结合和催化结合和催化活性中心活性中心外外必需基团必需基团维持酶构象维持酶构象胰凝乳蛋白酶活性中心的三个氨活性中心的三个氨基酸残基形成催化基酸残基形成催化三联体木瓜蛋白酶活性中心氨基酸残基木瓜蛋白酶活性中心氨基酸残基木瓜蛋白酶活性中心氨基酸残基木瓜蛋白酶活性中心氨基酸残基胰蛋白酶主链在空间的走向及活性中心胰蛋白酶主链在空间的走向及活性中心胰蛋白酶胰凝乳蛋白酶胰凝乳蛋白酶与底物类似物复合物的结晶学研究说明了专一胰凝乳蛋白酶与底物类似物复合物的结晶学研究说明了专一性识别部位的位置以及敏感肽键的可能取向性识别部位的位置以及敏感肽键的可能取向活性中心活性中心的主要的主要特征特征（1 1）活性中心是一个三维实体，通常由在一级结构上并不）活性中心是一个三维实体，通常由在一级结构上并不 相邻的氨基酸残基组成相邻的氨基酸残基组成（2 2）活性中心只占酶总体积很小的一部分（约）活性中心只占酶总体积很小的一部分（约1 12%2%）（3 3）活性中心为酶分子表面的一个裂缝、空隙或口袋，中）活性中心为酶分子表面的一个裂缝、空隙或口袋，中 心内多为疏水氨基酸残基，但也有少量极性氨基酸残心内多为疏水氨基酸残基，但也有少量极性氨基酸残 基，以便底物结合和进行催化。

基，以便底物结合和进行催化4 4）与底物结合为多重次级键，包括氢键、疏水键和范德）与底物结合为多重次级键，包括氢键、疏水键和范德 华力；华力；（5 5）底物结合的特异性在一定程度上取决于活性中心和底）底物结合的特异性在一定程度上取决于活性中心和底 物之间在结构上的互补性；物之间在结构上的互补性；（6 6）活性中心的构象不是固定不变的，而是具有一定的柔）活性中心的构象不是固定不变的，而是具有一定的柔 性四、诱导契合学说四、诱导契合学说解释酶专一性的几种模型：解释酶专一性的几种模型：（1）锁与钥匙学说）锁与钥匙学说（2）诱导契合学说）诱导契合学说 为了阐明酶的催化机理，人们在大为了阐明酶的催化机理，人们在大量实验工作的基础上，从不同角度提出量实验工作的基础上，从不同角度提出了种种假设了种种假设但但酶酶的多底物的多底物现现象，象，酶酶促反促反应应的催化，的催化，及及酶酶促反促反应应的相的相对专对专一性都无法用一性都无法用这这一假一假说。