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线粒体氧化酶.docx

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    • 本文格式为Word版,下载可任意编辑线粒体氧化酶线粒体与过氧化物酶体词汇解释线粒体与过氧化物酶体词汇解释 过氧化物酶体又称微体,过氧化物酶体在1954年被察觉时, 由于不知 道这种颗粒的功能,将它称为微体接下来我为大家整理了线粒体与过氧化物 酶体词汇解释,梦想对你有扶助哦! 1. 线粒体(mitochondrion) 线粒体是1850年察觉的,1898年命名线粒体由两层膜包被,外膜平 滑,内膜向内折叠形成嵴,两层膜之间有腔,线粒体中央是基质基质内含有与 三羧酸循环所需的全部酶类,内膜上具有呼吸链酶系及ATP酶复合体线粒体是 细胞内氧化磷酸化和形成ATP的主要场所,有细胞"动力工厂"(power plant)之称 另外,线粒体有自身的DNA和遗传体系, 但线粒体基因组的基因数量有限,因 此,线粒体只是一种半自主性的细胞器 线粒体的外形多种多样, 一般呈线状,也有粒状或短线状线粒体 的直径一般在0.5~1.0 μm, 在长度上变化很大, 一般为1.5~3μm, 长的可达 10μm ,人的成纤维细胞的线粒体那么更长,可达40μm.不同组织在不同条件下有 时会展现体积奇怪膨大的线粒体, 称为巨型线粒体(megamitochondria) 在多数细胞中,线粒体平匀分布在整个细胞质中,但在某些些细胞中, 线粒体的分布是不均一的,有时线粒体聚集在细胞质的边缘。

      在细胞质中,线粒 体往往集中在代谢活跃的区域,由于这些区域需要较多的ATP,如肌细胞的肌纤 维中有好多线粒体另外, 在精细胞、鞭毛、纤毛和肾小管细胞的基部都是线 粒体分布较多的地方线粒体除了较多分布在需要ATP的区域外,也较为集中的 分布在有较多氧化回响底物的区域,如脂肪滴,由于脂肪滴中有大量要被氧化的 脂肪 2. 外膜(outer membrane) 包围粒体外面的一层单位膜布局厚6nm, 平整光滑, 上面有 较大的孔蛋白, 可允许相对分子质量在5kDa左右的分子通过外膜上还有一些 合成脂的酶以及将脂转变成可进一步在基质中代谢的酶外膜的标志酶是单胺氧 化酶3. 内膜(inner membrane) 位于外膜内层的一层单位膜布局, 厚约6nm.内膜对物质的通透性很 低, 只有不带电的小分子物质才能通过内膜向内折褶形成大量嵴, 大大增加 了内膜的外观积内膜含有三类功能性蛋白:①呼吸链中举行氧化回响的酶; ② ATP合成酶复合物;③一些特殊的运输蛋白, 调理基质中代谢代谢物的输出和 输入内膜的标志酶是细胞色素氧化酶 4. 线粒体膜间隙(intermembrane space) 线粒体内膜和外膜之间的间隙, 约6~8nm, 其中弥漫无定形的液 体, 含有可溶性的酶、底物和辅佐因子。

      膜间隙的标志酶是腺苷酸激酶 5. 线粒体基质( matrix) 内膜和嵴包围着的线粒体内部空间, 含有好多蛋白质和脂类,催化 三羧酸循环中脂肪酸和丙酮酸氧化的酶类, 也都存在于基质中此外, 还含有 线粒体DNA、 线粒体核糖体、tRNAs、rRNAs以及线粒体基因表达的各种酶 基质中的标志酶是苹果酸脱氢酶 6. 嵴(cristae) 线粒体内膜向基质折褶形成的布局称作嵴 (cristae), 嵴的形成使内 膜的外观积大大增加嵴有两种排列方式:一是片状(lamellar), 另一是管状 (tubular)在高等动物细胞中主要是片状的排列, 多数垂直于线粒体长轴在原 生动物和植物中常见的是管状排列线粒体嵴的数目、形态和排列在不同种类的 细胞中区别很大一般说需能多的细胞,不仅线粒体多,而且线粒体嵴的数目也 多 线粒体内膜的嵴上有大量排列规矩的颗粒称为线粒体基粒 (elementary particle),每个基粒间相距约10 nm.基粒又称偶联因子1(coupling factor 1),简称F1,实际是ATP合酶(ATP synthase),又叫F0 F1 ATP酶复合体, 是一个 多组分的复合物。

      7. 蛋白质寻靶(protein targeting) 游离核糖体合成的蛋白质在细胞内的定位是由前体蛋白本身具有的 引导信号抉择的不同类型的引导信号可以引导蛋白质定位到特定的细胞器,如线粒体、叶绿体、细胞核和过氧化物酶体等这些蛋白质在游离核糖体上合成释 放之后需要自己探索目的地,因此称为蛋白质寻靶 8. 翻译后转运(post-translational translocation) 游离核糖体上合成的蛋白质务必等蛋白质完全合成并释放到胞质溶 胶后才能被转运,所以将这种转运方式称为翻译后转运通过这种方式转运的蛋 白质包括线粒体、叶绿体和细胞核的片面蛋白,以及过氧化物酶体的全部蛋白等 在游离核糖体上合成的蛋白质中有相当一片面直接存在于胞质溶胶中, 包括细 胞骨架蛋白、各种回响体系的酶或蛋白等 9. 蛋白质分选(protein sorting) 主要是指膜结合核糖体上合成的蛋白质, 通过信号肽,在翻译的同 时进入内质网, 然后经过各种加工和修饰,使不同去向的蛋白质带上不同的标 记, 结果经过高尔基体反面网络举行分选,包装到不同类型的小泡,并输送到 目的地, 包括内质网、高尔基体、溶酶体、细胞质膜、细胞外和核膜等。

      广义的蛋白质分选也包括在游离核糖体上合成的蛋白质的定位 10. 共翻译转运(co-translational translocation) 膜结合核糖体上合成的蛋白质, 在它们举行翻译的同时就开头了转 运,主要是通过定位信号,一边翻译,一边进入内质网, 然后再举行进一步的 加工和转移由于这种转运定位是在蛋白质翻译的同时举行的,故称为共翻译转 运在膜结合核糖体上合成的蛋白质通过信号肽,经过连续的膜系统转运分选才 能到达最终的目的地,这一过程又称为蛋白质分选,或蛋白质运输(protein trafficking) 11. 游离核糖体(free ribosomes) 在蛋白质合成的全过程中, 结合有mRNA的核糖体都是游离存在的 (实际上是与细胞骨架结合在一起的),不与内质网结合这种核糖体之所以不与 内质网结合, 是由于被合成的蛋白质中没有特定的信号,与核糖体无关 12. 膜结合核糖体(membrane-bound ribosomes) 结合有mRNA并举行蛋白质合成的核糖体在合成蛋白质的初始阶段处于游离状态,但是随着肽链的合成,核糖体被引导到内质网上与内质网结合在 一起,这种核糖体称为膜结合核糖体。

      这种核糖体与内质网的结合是由合成的新生肽N端的信号序列抉择 的,而与核糖体自身无关 13. 导肽(leading peptide) 又称转运肽(transit peptide)或导向序列(targeting sequence),它是游离 核糖体上合成的蛋白质的N-端信号 导肽是新生蛋白N-端一段大约20~80个氨基酸的肽链, 通常带正电 荷的碱性氨基酸(更加是精氨酸和赖氨酸)含量较为丰富, 假设它们被不带电荷 的氨基酸取代就不起引导作用,说明这些氨基酸对于蛋白质的定位具有重要作用 这些氨基酸分散于不带电荷的氨基酸序列之间转运肽序列中不含有或根本不含 有带负电荷的酸性氨基酸,并且有形成两性α螺旋的倾向转运肽的这种特征性 的布局有利于穿过线粒体的双层膜不同的转运肽之间没有同源性,说明导肽的 序列与识别的特异性有关,而与二级或高级布局无太大关系 导肽输送蛋白质时具有以下特点:①需要受体; ②消耗ATP;③需要 分子伴侣;④要电化学梯度驱动;⑤要信号肽酶切除信号肽;⑥通过接触点进入;⑦非折叠形式运输 14. 氧化(oxidation) 葡萄糖(或糖原)在正常有氧的条件下, 经氧化产生CO2 和水,这个 总过程称作糖的有氧氧化,又称细胞氧化或生物氧化。

      整个过程分为三个阶段: ①糖氧化成丙酮酸葡萄糖进入细胞后经过一系列酶的催化回响,结果生成丙酮 酸的过程,此过程在细胞质中举行, 并且是不耗能的过程;②丙酮酸进入线粒体, 在基质中脱羧生成乙酰CoA;③乙酰CoA进入三羧酸循环, 彻底氧化 15. 糖酵解(glycolysis) 葡萄糖在无氧条件下, 生成丙酮酸的过程此过程在细胞质中举行, 并且是不耗氧的过程 16……三羧酸循环(citric acid cycle)由乙酰CoA和草酰乙酸缩合成有三个羧基的柠檬酸, 柠檬酸经一系 列回响, 一再氧化脱羧, 经α酮戊二酸、 琥珀酸, 再降解成草酰乙酸而参 与这一循环的丙酮酸的三个碳原子, 每循环一次, 仅用去一分子乙酰基中的二 碳单位, 结果生成两分子的CO2 , 并释放出大量的能量 17. 电子载体(electron carriers) 在电子传递过程中与释放的电子结合并将电子传递下去的物质称为 电子载体参与传递的电子载体有四种∶黄素蛋白、细胞色素、铁硫蛋白和辅酶 Q,在这四类电子载体中,除了辅酶Q以外,采纳和供给电子的氧化恢复中心都 是与蛋白相连的辅基 18. 黄素蛋白(flavoproteins) 黄素蛋白是由一条多肽结合1个辅基组成的酶类,结合的辅基可以是 FAD或FMN,它们是维生素B2的衍生物,每个辅基能够采纳和供给两个质子和 电子。

      线粒体中的黄素蛋白主要是电子传递链中NADH脱氢酶和TCA循环中的琥 珀酸脱氢酶 19. 细胞色素(cytochromes) 细胞色素是含有血红素辅基的一类蛋白质血红素基团是由卟啉环结 合一个铁原子(铁原子位于环的中央)构成的与NAD+和FAD不同, 在氧化恢复 过程中,血红素基团的铁原子可以传递单个的电子而不必成对传递血红素中的 铁通过Fe3+和 Fe2+两种状态的变化传递电子在恢复回响时,铁原子由Fe3+状 态转变成Fe2+状态;在氧化回响中,铁由Fe2+转变成Fe3+.电子传递链中至少有五 种类型的细胞色素∶a、a3、b、c和c1,它们间的差异在于血红素基团中取代基 和蛋白质氨基酸序列的不同 20. 铁硫蛋白(iron-sulfur proteins, Fe/S protein) 铁硫蛋白是含铁的蛋白质,也是细胞色素类蛋白在铁硫蛋白分子的 中央结合的不是血红素而是铁和硫,称为铁-硫中心(iron-sulfur centers)最常见 的是在蛋白质的中央含有四个原子,其中两个是铁,另两个是硫,称为[2Fe-2S], 或在蛋白质的中央含有八个原子,其中四个是铁,另四个是硫,称为[4Fe-4S], 并且通过硫与蛋白质的半胱氨酸残基相连。

      在铁硫蛋白中尽管有多个铁原子的存 在,但整个复合物一次只能采纳一个电子以及传递一个电子,并且也是靠Fe3+Fe2+状态的循环变化传递电子 21. 醌(uniquinone UQ)或辅酶Q(coenzyme Q) 辅酶Q是一种脂溶性的分子,含有长长的疏水链,由五碳类戊二醇构 成宛如黄素蛋白,每一个醌能够采纳和供给两个电子和质子,片面恢复的称为 半醌,完全恢复的称为全醌(UQH2) 22. 氧还电位(oxidation-reduction potentials, redox potentials) 由于不同的恢复剂具有不同的电子传递电位,而氧化与恢复又是偶联 的,如NAD+和NADH.它们的区别主要是电子数量不同,所以二者间就有一个电 位差, 即氧还电位构成氧化恢复的成对离子或分子,称为氧化恢复对,或氧 还对(redox pair)氧还电位在标准条件下测定,即得标准氧化恢复电位(standard oxidation reduction potentials, E0")标准氧化恢复电位的值越小,供给电子的能 力越强所谓标准条件是指1M。

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