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《酶的结构与功能》习题一、单项选择题1、如果要求酶促反应 V=Vmax×90%，则[S]应为 Km 的倍数是 B A. 4.5 B. 9 C. 8 D. 5 E. 90解析：当 V=Vmax×90%时，米氏方程则成为：90%Vmax= 经过换算，则[S]=9Kmmax[]VSK+2、关于酶的抑制剂的叙述正确的是 C A. 酶的抑制剂中一部分是酶的变性剂 B. 酶的抑制剂只与活性中心上的基团结合C. 酶的抑制剂均能使反应速度下降 D. 酶的抑制剂一般是大分子物质E. 酶的抑制剂都能竞争性地使酶的活性降低3、酶催化底物反应时，将产生下列哪一种能量效应 B A. 提高反应所需的活化能 B. 降低反应所需的活化能C. 降低反应的能量水平 D. 提高产物的能量水平4、关于米氏常数 Km 的说法哪个是正确的 D A. 饱和底物浓度时的速度 B. 在一定酶浓度下，最大速度的一半C. 饱和底物浓度的一半 D. 速度达最大速度半数时的底物浓度E. 降低一半速度时的抑制剂浓度解析： Km 值是当酶反应速率达到最大反应的速率一半时的底物浓度，单位是 mol/L，与底物浓度的单位一样。

5、酶的纯粹竞争性抑制剂具有下列哪种动力学效应？ A A. Vmax 不变，k m 增大 B. Vmax 不变，k m 减小C. Vmax 增大，k m 不变 D. Vmax 减小，k m 不变 E. Vmax 和 km 都不变6、丙二酸对琥珀酸脱氢酶的影响是属于 D A. 产物反馈抑制 B. 产物阻遏抑制 C. 非竞争性抑制 D. 竞争性抑制 E.不可逆抑制解析： 由于丙二酸与琥珀酸的结构类似因而能与琥珀酸脱氢酶的活性部位结合，与酶形成一种可逆的 EI复合物，但 EI 不能分解成产物 P，导致酶反应速率降低它产生的抑制效应是 Vmax 不变，K m 增加因此，它属于一种竞争性抑制7、对于一个符合米氏方程的酶来说，当〔S〕＝Km， 〔I〕＝KI 时，I 为竞争抑制剂，则 V 为 B A．Vmax×2/3 B．Vmax×1/3 C．Vmax×1/2 D．Vmax×1/4 E．Vmax×1/6解析： 由于竞争性抑制剂的加入，对酶促反应可以产生抑制作用，根据米氏学说原理可以推导出：V=，当[S]=Km,[I]=Ki 时Vmax [S](1)IKi+则可推出反应速度 V= Vmax318、下列关于酶活性中心的叙述哪些是正确的 BD A 是由一条多肽链中若干相邻的氨基酸残基以线状排列而成。

B 对于整个酶分子来说，只是酶的一小部分C 仅通过共价键与作用物结合 D 多具三维结构解析 ：酶的活性中心是酶分子中必需基团相对集中，构成一定空间结构区域，与催化作用直接相关的部位活性中心对于整个酶分子来说，只是酶的一小部分，而且具有三维结构酶分子空间结构的表面有一裂缝或凹陷，这种裂缝或凹陷可深入到酶分子内部，其四壁和底部多为氨基酸的疏水基团组成的疏水环境当作用物进入此裂缝或凹陷后，即借各力量，如共价键，氢键，静电吸引力，疏水亲和力及范德华力等与酶结合并被催化9、已知两种酶互为同工酶： B A．它们的 Km 值一定相同 B．它们催化的化学反应相同C．它们的分子结构一定相同 D．它们的等电点相同 E．它们的辅基一定相同解析： 同工酶是指催化相同的化学反应，但其蛋白质分子结构、理化性质和免疫性能等方面都存在明显差异的一组酶，它们是由两个或两个以上的亚基聚合而成由于 Km 一般只与酶的性质有关，所以同工酶中不同的酶对底物的 Km 有着显著的区别，而且不同的酶，其氨基酸组成和顺序也可能不同，在电泳行为上，几个同工酶也常常表现出一些的差异。

10、构成胰凝乳白酶活性中心的电荷中继网，有三个氨基酸残基组成，他们是 B A. His，Arg，Glu； B. His, Ser, Asp； C. Arg, Ser, Asp； D. Asp, Glu, Ser解析： 胰凝乳蛋白酸的活性中心是由 Ser，His 及 Asp 组成，三者共同构成一个氢键体系，它们的排列使His 的咪唑基成为 Asp102 羧基及 ser195 羟基间的桥梁Ser 195 由于 His57 及 Asp102 的影响而成为很强的亲核基团，易于供出电子这个氢键体系又可称为电荷中继网11、下列关于变构酶的叙述中，错误的是 C A. 含有多个亚基 B. 在变构酶激活情况下， V—[S]曲线为 S 形 C. 变构酶的活性中心与调节中心都位于同一亚基上 D. 调节物可以底物或其他代谢物解析： 变构酶都是寡聚酶，有多个亚基，除了有可以结合底物的酶的活性中心外，还有可以结合调节物的变构中心，而且这两个中心位于酶蛋白的不同部位上或处在不同的亚基上，或处在同一亚基的不同部位上不同的变构酶具有不同的调节物，且调节物可以是底物，也可以是底物以外的代谢物。

另外，大多数变构酶还表现出非典型的 V —[S]关系不遵循米氏方程，而是呈 S 形的 V —[S]曲线12、一个酶经过多次纯化过程后，下列哪个说法正确？ D A．总蛋白增加，比活力增高 B.总蛋白增加，比活力减少C.总蛋白增加，比活力不变 D.总蛋白减少，比活力增高E.总蛋白减少，比活力增高 F.总活力减少，比活力不变解析： 为了判断分离提纯的优劣，一般用两个指标来衡量：一是总活力的回收，二是比活力提高的倍数总活力的回收是表示提纯过程中酶的损失程度，比活力提高的倍数是表示提纯方法的有效程度一个理想的分离提纯方法希望比活力和总活力的回收率越高越好，但是实际上常常两者不可兼得因此考虑分离提纯条件和方法时，不得不在比活力多提高一些和总活力多回收一些之间作适当的选择二、填空题1、V-[S] 曲线可以用来描述酶的动力学特性，在下列几种酶中，V—[S]曲线为双曲线的酶是 米氏酶 ，V—[S]曲线可以为 S 形曲线的酶是 别构酶 解析： 由于效应物与酶分子中的别构中心结合后，酶的构象发生改变，使酶的活动中心对底物的结合与催化受到影响，酶初速度与底物浓度的关系不再符合典型的米氏方程 V —[S]双曲线，而是呈现出 S 形的 V —[E]曲线。

2、关于酶的下列三种专一性：（A）绝对专一性、 （B）键专一性、 （C ）基团专一性中，其专一性由弱到强的次序是 B＜C＜A 解析： 酶对底物专一性即特异性是指酶对它所作用的底物有严格的选择性，一种酶只能催化某一类，甚至只与某一种物质起化学变化这种专一性可以分为两种类型，即结构专一性和立体异构专一性在结构专一性中，又有绝对专一性、键专一性与基因专一性之分其中， “绝对专一性”的专一性最强，它只作用于一种底物，而不作用任何其他物质；“基因专一性”对底物的要求略低一些，它作用底物时，对键两端的基因要求的程度不同，对其中一个基团要求严格，对另一个则要求不严；而键专一性酶对底物要求最低，它只要求作用一定的键，对键两端的基团无严格的要求3、酶反应的非竞争性抑制剂与竞争性抑制剂相比，具有三个完全不同的特点，它们是：抑制剂的结构与底物不同、 抑制剂与底物结合在酶的不同部位、抑制作用不能通过提高底物的浓度，加以消除4、辅酶与酶的结合比辅基与酶的结合更为 松驰 解析： 辅基是以共价键和酶蛋白较牢固的结合在一起，不能用透析方法除去，需要经过一定的化学处理才能与酶蛋白分开；而辅酶与酶蛋白的结合比较松弛，可以用透析法除去。

所以辅酶与辅基的区别只在于它们与酶蛋白结合的牢固程度不同，并无严格的界限5、酶促可以服从反应动力学以下方程：该方程称为 米氏 方程其中，[E]是 酶浓度 ，[S]是 底物浓度 ，酶浓度一定，反应的最大速率＝ Kcat[E] ，米氏常数 Km 越大，反映酶和底物的亲和力越 小 [S]＝Km 时，反应速率达到最大反应速率的一半6、在酶的催化机理中，侧键基团既是一个很强的亲核基团，又是一个很有效的广义酸基团的残基，又是一个很强的亲核基因，又是一个很有效的广义酸碱基团的残基是 His 三、问答题1、确定一个酶催化反应的 Vmax 的困难之一需要很高的底物才能使酶完全饱和，需要多大的底物浓度（以Km 的倍数表示）才能得到初速度的 0.75Vmax、0.9 Vmax 、0.95 Vmax 和 Vmax？解析： 当 V=0.75Vmax 时，由米氏方程　 V 可得：0.75Vmax][maxSK][maxSKV则[S]=3Km当 v=0.9Vmax 时，有方程：0.9Vmax 则[S]=9Km][axS当 V=0.95Vmax 时，有方程：0.95Vmax =19Km][mKV当 V=Vmax 时，有方程：Vmax ，即 　则　][axS1][S1][SKm由于 Km 为酶的特征常数，不可能为 0，所以要使本式成立，则需 ，所以0][从上面结果可以看出，只有当底物浓度足够大，才能使酶促反应的反应速度达到最大值。

2、为什么 His 常被选择作为酶分子中的活性中心的构成成分，而并不作为蛋白质的一般结构成分解析： 原因有二：一是在生理条件下，His 的米唑基有一半解离，它既可作为质子供体，又可作为质子受体在酶促反应中发挥催化作用；二是 His 上的咪唑基供出质子或接受质子的速度十分迅速3、对于某一个酶有两个底物 a 和 b，如何判断哪一个是该酶的最适底物请说明判断的原理和实验设计解析： 分别测定两个底物的米氏常数，米氏常数小的底物是最适底物其原理是根据方程： 11.max[]xKVSV=+以 对 作图得一直线，其横轴截距 ，即可求出 Km 值实验时分别选择两种底物不1V][S][同的[S]，测定各自相对应的 V，求出两者的倒数，以 对 作图即可1V][S4、辅基和辅酶有何不同？在酶催化反应种起什么作用？解析： 辅酶和辅基都指能与酶蛋白（脱辅酶）结合，是酶催化反应所需辅酶通常指与脱辅酶结合比较松弛的小分子有机物质通过透析方法可以除去，如辅酶Ⅰ和辅酶Ⅱ等辅基是以共价键和脱辅酶结合，不能通过透析除去，需要经过一定的化学处理才能与蛋白分开，如细胞色素氧化酶中的铁卟啉，丙酮氧化酶中的黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）都属于辅基。

它们的区别只在于它们与脱辅酶结合的牢固程度不同辅酶、辅基在酶催化反应中通常是起着电子、原子或某些化学基团的传递作用5、什么叫酶的活力和比活力？测定酶活力应注意什么？为什么测定酶活力时以测定初速率为宜，并且底物浓度远远大于酶浓度？解析： 酶活力指酶催化某一化学反应的能力，其大小可用在一定条件下所催化的某一化学反应的反应速率来表示；酶的比活力代表酶的纯度，根据国际酶学委员会的规定比活力用每 mg 蛋白质所含的酶活力单位数表示酶的催化作用受测定环境的影响，因此测定酶活力要在最适条件下进行，即最适温度、最适 pH、最适底物浓度和最适缓冲离子强度等只有在最适条件下测定才能真实反映酶活力的大小随时间的延长，酶促反应中底物浓度降低，产物浓度增加，加速逆反应的进行，产物对酶抑制或激活作用以及随时间的延长引起酶本身部分分子失活等，酶促反应速率降低，因此测定活力，应测定酶促反应的初速率，从而避免上述种种复杂因素对反应速率的影响底物浓度太低时，5%以下的底物浓度变化实验上不易测准，所以在测定酶的活力时，往往使底物浓度足够。