食品化学第三章蛋白质.ppt

1protein蛋白质蛋白质本章内容本章内容n第一节第一节 氨基酸氨基酸n第二节第二节 蛋白质和肽蛋白质和肽n第三节第三节 蛋白质的变性蛋白质的变性n第四节第四节 蛋白质的功能性质蛋白质的功能性质n第五节第五节 蛋白质在加工储藏中的变化蛋白质在加工储藏中的变化n第六节第六节 常见食品蛋白质与新的蛋白质资源常见食品蛋白质与新的蛋白质资源n组成蛋白质的元素主要有组成蛋白质的元素主要有C C、、H H、、O O、、N N、、S S、、P P n有些蛋白质还含有微量金属元素有些蛋白质还含有微量金属元素FeFe、、CuCu、、ZnZn、、MnMn、、CoCo、、MoMo，个别蛋白质还含有，个别蛋白质还含有I I 分分   类类分子形状：分子形状：纤维蛋白质、球蛋白质纤维蛋白质、球蛋白质分子组成分子组成：：简单蛋白质：仅有肽链组成简单蛋白质：仅有肽链组成 结合蛋白质：肽链结合蛋白质：肽链+ +非肽链（辅基、配基等）非肽链（辅基、配基等） 衍生蛋白质：蛋白质水解后的产物衍生蛋白质：蛋白质水解后的产物溶解度：溶解度：清蛋白、球蛋白、谷蛋白、醇溶蛋白清蛋白、球蛋白、谷蛋白、醇溶蛋白来源：来源：动物蛋白：禽，牛、乳动物蛋白：禽，牛、乳 植物蛋白：大豆、谷物植物蛋白：大豆、谷物 微生物蛋白：酵母（最丰富）微生物蛋白：酵母（最丰富）蛋白质的重要性蛋白质的重要性n（（1）蛋白质是）蛋白质是生命细胞的主要成分生命细胞的主要成分  蛋白质占干重蛋白质占干重 人体中（中年人）人体中（中年人） 人体人体 45% 45% 水水55%55% 细菌细菌 50% 50%～～80% 80% 蛋白质蛋白质19%19% 真菌真菌 14% 14%～～52% 52% 脂肪脂肪19%19% 酵母菌酵母菌 14% 14%～～50% 50% 糖类＜糖类＜1%1% 白地菌白地菌50% 50% 无机盐无机盐7%7%n（（2）蛋白质在）蛋白质在生命活动中具有重要作用生命活动中具有重要作用n（（3））对食品的结构、形态及色、香、味起重要作用对食品的结构、形态及色、香、味起重要作用Ø 酶的催化作用酶的催化作用Ø 调节作用调节作用( (多肽类激素多肽类激素) ) Ø 运输功能运输功能Ø 运动功能运动功能Ø 免疫保护作用免疫保护作用( (干扰素干扰素) )Ø 接受、传递信息的受体接受、传递信息的受体蛋白质的主要结构层次蛋白质的主要结构层次n氨基酸氨基酸——构成构成蛋白质的基本单元蛋白质的基本单元n氨基酸氨基酸—含有氨基和羧基的一类有机化合物的含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。

通称第一节第一节 氨基酸氨基酸 CCOOHHRNH2氨基酸氨基酸----蛋白质的构件分子蛋白质的构件分子n蛋白质的水解—形成氨基酸n酸水解酸水解：6N HCl,6N HCl,煮沸回流煮沸回流2020小时左右小时左右, ,或加压于或加压于120°C120°C水解水解1212小时小时. . n 优点优点: :水解彻底水解彻底, ,水解的最终产物是水解的最终产物是L-L-氨基酸氨基酸, ,没有旋光异构体生成没有旋光异构体生成. .n 缺点缺点: :色氨酸全部破坏色氨酸全部破坏, ,丝丝, ,苏苏, ,酪氨酸部分破坏酪氨酸部分破坏. .有腐黑质生成有腐黑质生成n碱水解碱水解:6M NaOH6M NaOH或或4M Ba(OH)24M Ba(OH)2煮沸煮沸6 6小时小时. .n 优点优点: : 色氨酸不被破坏色氨酸不被破坏, ,水解液清亮透明水解液清亮透明. .n 缺点缺点: : 水解产生的氨基酸发生旋光异构作用水解产生的氨基酸发生旋光异构作用n酶水解酶水解：蛋白质可以由蛋白酶水解，不同的蛋白酶专一性不同蛋白质可以由蛋白酶水解，不同的蛋白酶专一性不同。

n 优点优点: :条件温和条件温和, ,氨基酸不破坏氨基酸不破坏, ,无旋光异构体产生无旋光异构体产生. .n 缺点缺点: : 各蛋白酶有不同的专一性各蛋白酶有不同的专一性, ,用单一的酶作用水解不彻底用单一的酶作用水解不彻底. .第第一一节节 氨基酸氨基酸 （二）（二）αα- -氨基酸的一般结构氨基酸的一般结构氨基酸不同，它的氨基酸不同，它的R基团就不同基团就不同 氨基酸的通式及氨基酸的通式及α-碳碳 n氨基酸氨基酸——构成构成蛋白质的基本单元蛋白质的基本单元n蛋白质水解得到约蛋白质水解得到约20种氨基酸，且均属种氨基酸，且均属 L-L-氨基酸氨基酸氨基酸氨基酸（甘氨酸除外）甘氨酸除外）n必需氨基酸：人体必不可少，而机体内又不能合成必需氨基酸：人体必不可少，而机体内又不能合成的，必须从食物中补充的氨基酸的，必须从食物中补充的氨基酸第一节第一节 氨基酸氨基酸 人体必需氨基酸有人体必需氨基酸有Phe, Val, LeuPhe, Val, Leu, , IleIle, , Thr Thr, , Lys, Trp, Lys, Trp, MetMet八种，此外，八种，此外，HisHis对于婴儿的营养也是必需的。

对于婴儿的营养也是必需的 n八种必需氨基酸顺口溜之一：八种必需氨基酸顺口溜之一：n流苏鞋流苏鞋，，亮一亮亮一亮，显，显本色本色，真不，真不赖赖！！n n 流流(Met)苏苏(Thr)鞋鞋(Val)，，n亮亮(Leu)一亮一亮(Ile)，，n显本显本(Phe)色色(Trp)，，n真不赖真不赖(Lys) n八种必需氨基酸顺口溜之二：八种必需氨基酸顺口溜之二：• •    “借一两本单色书来借一两本单色书来” n八种必需氨基酸顺口溜之二：八种必需氨基酸顺口溜之二： ““苯缬亮异、苏赖色蛋苯缬亮异、苏赖色蛋”” 按按R R基团基团的极性分类的极性分类：：（（4 4种）种）l非极性氨基酸非极性氨基酸————疏水性侧链疏水性侧链lAla,Ala,IlIle,Leu,Phe,Met,Trp,Val,Proe,Leu,Phe,Met,Trp,Val,Prol极性不带电荷极性不带电荷氨基酸氨基酸——侧链含极性基团（不解离）侧链含极性基团（不解离）lSer,Thr,Tyr,Asn,Gln,Cys,GlySer,Thr,Tyr,Asn,Gln,Cys,Glyl碱性（碱性（带正电荷带正电荷）氨基酸）氨基酸————侧链含氨基或亚氨基侧链含氨基或亚氨基lLys,Arg,HisLys,Arg,Hisl酸性（酸性（带负电荷带负电荷）氨基酸）氨基酸————侧链均含侧链均含1 1个羧基个羧基lAsp,GluAsp,Glu20种基本种基本AA歌歌 n       甘丙缬亮异脯脂甘丙缬亮异脯脂 n       丝苏半蛋羟硫添丝苏半蛋羟硫添  n       天谷精赖组酸碱天谷精赖组酸碱  n       苯丙酪色芳香环苯丙酪色芳香环  n       天冬酰氨谷酰氨天冬酰氨谷酰氨  n       都有酰基属常见都有酰基属常见 氨基酸 溶解度(g/L) 氨基酸 溶解度( g/L ) 丙氨酸丙氨酸 167.2 167.2 亮氨酸亮氨酸 21.7 21.7 精氨酸精氨酸 855.6 855.6 赖氨酸赖氨酸 739.0 739.0 天冬酰胺天冬酰胺 28.5 28.5 蛋氨酸蛋氨酸 56.2 56.2 天冬氨酸天冬氨酸 5.0 5.0 苯丙氨酸苯丙氨酸 27.6 27.6 半胱氨酸半胱氨酸 0.050.05脯氨酸脯氨酸 1620.0 1620.0 谷胺酰胺谷胺酰胺 7.27.2（（37℃37℃）） 丝氨酸丝氨酸 422.0 422.0 谷氨酸谷氨酸 8.5 8.5 苏氨酸苏氨酸 13.2 13.2 甘氨酸甘氨酸 249.9 249.9 色氨酸色氨酸 13.6 13.6 组氨酸组氨酸 41.941.9酪氨酸酪氨酸 0.4 0.4 异亮氨酸异亮氨酸 34.5 34.5 缬氨酸缬氨酸 58.1 58.1 溶解度溶解度不溶于有机溶剂不溶于有机溶剂CHCOO-NH3+CH3AlaA丙氨酸丙氨酸组成蛋白质的组成蛋白质的20种氨基酸的化学结构式及其缩写符号种氨基酸的化学结构式及其缩写符号非极性氨基酸非极性氨基酸CHCOO-NH3+CH3CHCH3CHCOO-NH3+CH3CHCH3CH2ValLeuVL缬氨酸缬氨酸亮氨酸亮氨酸CHCOO-NH3+CH3CHCH3CH2IleI异亮氨酸异亮氨酸CHCOO-NCH2H2+H2CH2CProP脯氨酸脯氨酸(亚氨基酸亚氨基酸)CHCOO-NH3+CH2PheF苯丙氨酸苯丙氨酸HCHCOO-NH3+CH2NTrpW色氨酸色氨酸CHCOO-NH3+CH2CH2SCH3MetM甲硫氨酸甲硫氨酸(蛋氨酸蛋氨酸)CHCOO-NH3+CH2HO丝氨酸丝氨酸SerSCHCOO-NH3+CHOHCH3CHCOO-NH3+CH2NCH2OAsnThrTN苏氨酸苏氨酸天冬酰胺天冬酰胺极性不带电荷氨基酸极性不带电荷氨基酸CHCOO-NH3+HGlyG甘氨酸甘氨酸(有时也划分为非极性氨基酸)CHCOO-NH3+CH2NCH2OCH2GlnQ谷氨酰胺谷氨酰胺CHCOO-NH3+HOCH2TyrY酪氨酸酪氨酸CHCOO-NH3+HSCH2CysC半胱氨酸半胱氨酸CHCOO-NH3+CH2-OOCAspD天冬氨酸天冬氨酸极性带负电荷氨基酸极性带负电荷氨基酸(酸性氨基酸酸性氨基酸)CHCOO-NH3+CH2-OOCCH2GluE谷氨酸谷氨酸CHCOO-NH3+CH2NHHN+HisH组氨酸组氨酸极性带正电荷氨基酸极性带正电荷氨基酸(碱性氨基酸碱性氨基酸)H3NCHCOO-NH3+CH2CH2CH2CH2H3NCHCOO-NH3+CH2CH2CH2CNH2NH+LysArgKR赖氨酸赖氨酸精氨酸精氨酸氨基酸的立体化学氨基酸的立体化学l 除除甘氨酸甘氨酸外，其它氨基酸分子中的外，其它氨基酸分子中的α-α-碳原子都碳原子都为为不对称碳原子不对称碳原子，，所以：所以：A A、、氨基酸氨基酸大大都都具有旋光性具有旋光性。

CCOOHHRNH2CCOOHHNH2HlB、每一种氨基酸都具有、每一种氨基酸都具有D-型型和和L-型型两种立体异构体两种立体异构体手性碳上手性碳上的的—NH—NH2 2投影在右侧投影在右侧：：D D型型手性碳上手性碳上的的—NH—NH2 2投影在左侧投影在左侧：：L L型型蛋白质水解得到蛋白质水解得到通常通常为为L L型型HNH2COOHRCCOOHRCHNH2氨基酸存在对映异构体氨基酸存在对映异构体 氨基酸的酸－碱性质氨基酸的酸－碱性质n氨基酸是氨基酸是两性电解质两性电解质：：n羧基能电离成羧基能电离成COOCOO- -和和H H+ +；；n氨基能接受质子氨基能接受质子，形成铵盐形成铵盐n在在pH=7pH=7时水中时水中，以，以偶极离子或偶极离子或两性离子两性离子形式存在形式存在弱碱性弱碱性 弱酸性弱酸性 +OH-+H++OH-+H+pH=pIpH>pIpH

氨基酸所带电荷及等电点对溶解度的影响：氨基酸所带电荷及等电点对溶解度的影响：1.由于静电作用，在等电点时，氨基酸的溶解度最小，容易沉淀2.当氨基酸溶液的PH值< PI时，溶液中氨基酸带正电3.当氨基酸溶液的PH值> PI时，溶液中氨基酸带负电Ø由于具有两性电离的性质，所以氨基酸的水溶液既可被酸由于具有两性电离的性质，所以氨基酸的水溶液既可被酸滴定，又可被碱滴定，现以滴定，又可被碱滴定，现以甘氨酸甘氨酸为例来说明氨基酸两性电为例来说明氨基酸两性电离的特点离的特点Ø左图是左图是甘氨酸的电离酸碱滴甘氨酸的电离酸碱滴定曲线定曲线，左端是用，左端是用盐酸盐酸滴定的滴定的曲线，溶液的曲线，溶液的pH逐渐降低，逐渐降低， 曲线中从左向右曲线中从左向右第一个拐点第一个拐点是是氨基酸羧基解离氨基酸羧基解离50%的状态的状态(即一半甘氨酸成为阳离子即一半甘氨酸成为阳离子) 第二个拐点第二个拐点是氨基酸的等电点，是氨基酸的等电点，右端是用右端是用NaOH滴定的曲线，滴定的曲线，溶液的溶液的pH逐渐升高；逐渐升高；第三个第三个拐点拐点是氨基酸氨基解离是氨基酸氨基解离50%的的状态状态(即一半甘氨酸成为阴离即一半甘氨酸成为阴离子子) 。

氨基酸的疏水性氨基酸的疏水性是指将是指将1mol1mol氨基酸从水溶液中转移至乙醇溶液中氨基酸从水溶液中转移至乙醇溶液中时所产生的自由能变化时所产生的自由能变化△ △G0=-RTlnS乙醇乙醇/S水水S S乙醇乙醇------------氨基酸在乙醇中的溶解度氨基酸在乙醇中的溶解度S S水水------------氨基酸在水中的溶解度氨基酸在水中的溶解度氨基酸的光学性质氨基酸的光学性质 芳香族氨基酸芳香族氨基酸酪氨酸、色氨酸、苯丙氨酸酪氨酸、色氨酸、苯丙氨酸在在紫紫外区外区(250(250～～300nm)300nm)吸收光芳香族氨基酸的紫外吸收和荧光芳香族氨基酸的紫外吸收和荧光n 含共轭双键的氨基酸具含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质有紫外吸收性质n   λ（nm） ε n Trp 278 5.6×103 n Tyr 275 1.4×103 n Phe 260 2.0×102 n 大多数蛋白质含有这两大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液白质溶液280nm280nm的光吸收值是的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。

速简便的方法      芳香族即芳香族即含苯环氨基酸在近紫外区的光吸收含苯环氨基酸在近紫外区的光吸收, ,因此可利用此因此可利用此特性用分光光度法测定样品中蛋白质的含量特性用分光光度法测定样品中蛋白质的含量      分光光度计测定有色物质浓度原理分光光度计测定有色物质浓度原理氨基酸的化学性质氨基酸的化学性质氨基反应：氨基反应：    亚硝酸亚硝酸亚硝酸亚硝酸、醛类、酰基化、烃基化反应、醛类、酰基化、烃基化反应羧基反应羧基反应    酯化、脱羧反应酯化、脱羧反应氨基、羧基反应氨基、羧基反应    肽键、肽键、茚三酮反应茚三酮反应茚三酮反应茚三酮反应氨氨基基酸酸反反应应与亚硝酸反应与亚硝酸反应放出氮气，氮气的一半来自氨基氮，一半来自亚硝酸，放出氮气，氮气的一半来自氨基氮，一半来自亚硝酸，在通常情况下测定生成的氮气的体积量可计算氨基酸在通常情况下测定生成的氮气的体积量可计算氨基酸的量，此反应可用于测定蛋白质的水解程度是凯氏的量，此反应可用于测定蛋白质的水解程度是凯氏定氮法的理论基础定氮法的理论基础说明：说明： 1. 脯氨酸不能与亚硝酸反应脯氨酸不能与亚硝酸反应 2. α-NH2作用作用3-4min即反应完全，而即反应完全，而R基上基上NH2反应速度较慢反应速度较慢凯氏定氮法为检测食品中蛋白质含量的标准方法。

但是，这种 方法并不能给出真实的蛋白质含量，因为所测定的氮可能不仅仅是由蛋白质转化来的这可以从2007年美国宠物食品污染事件和2008年中国毒奶粉事件年中国毒奶粉事件等食品安全事件中被体现：等食品安全事件中被体现：三聚氰胺，一种含氮量较高的物质，被添加到了食品中以伪造较高的含氮量三聚氰胺分子结构式三聚氰胺分子结构式  蛋白质中蛋白质中N N是特征元素，且含量恒定，为是特征元素，且含量恒定，为16%16%左右左右 ，，即即1616克氮克氮/100/100克蛋白质，故可以用克蛋白质，故可以用定氮法定氮法测量蛋白质测量蛋白质含量，即：每含量，即：每100100克蛋白质含氮克蛋白质含氮1616克，克蛋白质含克，克蛋白质含氮氮1 1克所以，克所以，每每100100克样品含氮量克样品含氮量×6.25=100×6.25=100克样品蛋白克样品蛋白质含量（克质含量（克% %）） 某细胞蛋白质粗提物0.5g,经定氮法检测含氮67mg,试问该蛋白粗提物的蛋白质含量是多少?67×10-3×6.250.5×100% = 83.75%与茚三酮反应 茚三酮在弱酸性溶液中与α-氨基酸共热，氨基酸被氧化成醛、CO2和NH3，最后茚三酮与反应产物──氨和还原茚三酮发生作用，生成蓝紫色化合物。

两个亚氨基酸──脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应形成黄色化合物OH羟茚三酮茚三酮水合茚三酮水合茚三酮用途：用于氨基酸的定性定量分析用途：用于氨基酸的定性定量分析NH3CO2 RCHO+还原性茚三酮还原性茚三酮+(弱酸弱酸)加热加热3H2O氨基酸与茚三酮反应氨基酸与茚三酮反应水合性茚三酮水合性茚三酮+ 2NH3 +水合性茚三酮水合性茚三酮还原性茚三酮还原性茚三酮蓝紫色化合物蓝紫色化合物n肽：是两个或两个以上的氨基酸以肽键相连的化合物肽：是两个或两个以上的氨基酸以肽键相连的化合物n由两个氨基酸以肽键相连的化合物称为由两个氨基酸以肽键相连的化合物称为“二肽二肽”，由多个，由多个氨基酸组成的肽则称为多肽氨基酸组成的肽则称为多肽第二节第二节 蛋白质和肽蛋白质和肽肽键肽键肽键肽键 N N－末端－末端氨基末端氨基末端C C－末端－末端羧基末端羧基末端特点：特点：肽键不同于肽键不同于C-NC-N单键单键C=NC=N双键双键羰基不是完全的双键羰基不是完全的双键肽键不能自由旋转肽键不能自由旋转肽单位是刚性平面结构肽单位是刚性平面结构肽单位平面有一定的键长和键角肽单位平面有一定的键长和键角47肽键肽键蛋白质的结构蛋白质的结构蛋白质的分子结构包括蛋白质的分子结构包括 一级结构一级结构(primary structure)(primary structure)二级结构二级结构(secondary structure)(secondary structure)三级结构三级结构(tertiary structure)(tertiary structure)四级结构四级结构(quaternary structure)(quaternary structure)蛋白质的一级结构蛋白质的一级结构ª指氨基酸分子间通过共价键即肽键连接而形成的指氨基酸分子间通过共价键即肽键连接而形成的线性序列。

线性序列ª蛋白质的一级结构，又称为蛋白质的一级结构，又称为化学结构化学结构，是指，是指氨基氨基酸在肽链中的排列顺序及二硫键的位置，酸在肽链中的排列顺序及二硫键的位置，是多肽链是多肽链具有共价键的主链结构具有共价键的主链结构 ª一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础能的基础ª蛋白质的二级结构是指多肽链借助氢键作用排列成为沿蛋白质的二级结构是指多肽链借助氢键作用排列成为沿一个方向、具有周期性结构的构象一个方向、具有周期性结构的构象ª是是多肽链中彼此靠近的氨基酸残基之间由于氢键相互作多肽链中彼此靠近的氨基酸残基之间由于氢键相互作用而形成的空间关系用而形成的空间关系ª通常通常是指蛋白质分子中多肽链本身的折叠方式是指蛋白质分子中多肽链本身的折叠方式 ª主要包括主要包括螺旋结构螺旋结构和和伸展片状伸展片状结构蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构   - -螺旋（主要的，最稳定的）螺旋（主要的，最稳定的）每圈螺旋有个氨基酸残基每圈螺旋有个氨基酸残基氢键氢键氢键蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构ββ折叠结构折叠结构一种锯齿形结构它比一种锯齿形结构。

它比 螺旋较为伸展螺旋较为伸展ª二级结构进一步二级结构进一步折叠卷曲形成折叠卷曲形成紧密紧密的复杂球形分的复杂球形分子的结构子的结构多多肽链三维结构的肽链三维结构的空间排列）空间排列）肌肌红红蛋蛋白白亲水性亲水性————蛋白质蛋白质- -水界面；疏水性水界面；疏水性————内部内部β-乳乳球球蛋蛋白白蛋白质的三级结构蛋白质的三级结构维持蛋白质三级结构的作用力维持蛋白质三级结构的作用力蛋白质结构稳定蛋白质结构稳定疏水相互作用疏水相互作用氢键氢键范德华引力范德华引力静电相互作用静电相互作用二硫键二硫键β-β-折叠折叠β-β-转角转角无规则卷曲无规则卷曲空穴空穴( (活性部活性部位位) )血红蛋白血红蛋白抹香鲸肌红蛋白（抹香鲸肌红蛋白（Myoglobin）的三级结构）的三级结构ª蛋白质的四级结构是两条或多条蛋白质的四级结构是两条或多条肽链肽链之间以特殊之间以特殊方式结合、形成有生物活性的蛋白质方式结合、形成有生物活性的蛋白质4 4、蛋白质的四级结构、蛋白质的四级结构蛋白质结构稳定蛋白质结构稳定疏水相互作用疏水相互作用范德华力范德华力二硫键二硫键氢键氢键空间相互作用空间相互作用静电相互作用静电相互作用金属离子金属离子稳定蛋白质结构的作用力稳定蛋白质结构的作用力氢键氢键盐键（离子键）盐键（离子键）疏水相互作用力疏水相互作用力二硫键二硫键 范德华力范德华力肽肽n1 1、肽的理化性质、肽的理化性质p小肽可溶解于小肽可溶解于3%3%以上的三氯乙酸溶液中；以上的三氯乙酸溶液中；p肽溶液的黏性与蛋白质显著不同，黏度较低，肽溶液的黏性与蛋白质显著不同，黏度较低，不产生胶凝作用。

不产生胶凝作用p肽在胃肠道内的吸收性能，好于单纯的氨基酸肽在胃肠道内的吸收性能，好于单纯的氨基酸溶液，因为其渗透压比较低溶液，因为其渗透压比较低p肽的化学性质类似于氨基酸肽的化学性质类似于氨基酸肽肽n2 2、生物活性肽（、生物活性肽（bioactive peptides, BAPbioactive peptides, BAP））p是指对生物机体的生命活动有益或是具有生理是指对生物机体的生命活动有益或是具有生理作用的肽类化合物一般其相对分子质量小于作用的肽类化合物一般其相对分子质量小于6000Da6000Dap多数生物活性肽是以非活性状态存在与蛋白质多数生物活性肽是以非活性状态存在与蛋白质的长链中，当用适当的蛋白酶水解时，其分子的长链中，当用适当的蛋白酶水解时，其分子片段与活性被释放出来片段与活性被释放出来生物活性肽的作用生物活性肽的作用n促进矿物质的吸收促进矿物质的吸收n降低血压降低血压n抗氧化抗氧化n促进免疫功能促进免疫功能n抑菌作用抑菌作用第三节第三节 蛋白质的变性蛋白质的变性1 1、蛋白质变性的概念、蛋白质变性的概念 蛋白质受到某些理化因素的影响，其蛋白质受到某些理化因素的影响，其空间结空间结构发生改变，蛋白质的理化性质和生物学功能随构发生改变，蛋白质的理化性质和生物学功能随之改变或丧失之改变或丧失，但，但未导致蛋白质一级结构的改变未导致蛋白质一级结构的改变，，这种现象叫这种现象叫变性作用变性作用（（denaturationdenaturation）。

变性后的蛋白质叫变性蛋白质变性后的蛋白质叫变性蛋白质蛋白质蛋白质变性的本质变性的本质w分子中各种分子中各种次级键断裂次级键断裂，使其空间构象从紧密有，使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态，序的状态变成松散无序的状态，一级结构不破坏一级结构不破坏w变性后的蛋白质在结构上虽有改变，但变性后的蛋白质在结构上虽有改变，但组成成分组成成分和相对分子质量不变和相对分子质量不变 n（（1 1）生物活性丧失（酶、激素、毒素、抗体））生物活性丧失（酶、激素、毒素、抗体） n（（2 2）溶解度降低（疏水基团暴露））溶解度降低（疏水基团暴露） n（（3 3）改变水合性质）改变水合性质 n（（4 4）易于酶水解）易于酶水解 n（（5 5）粘度增大）粘度增大 n（（6 6）不能结晶）不能结晶2 2、变性对性质的影响、变性对性质的影响ª可逆变性可逆变性：：•除去变性因素之后，在适当的条件下蛋白质构除去变性因素之后，在适当的条件下蛋白质构象可以由变性态恢复到天然态象可以由变性态恢复到天然态ª不可逆变性不可逆变性：：•除去变性因素之后，在适当的条件下蛋白质构除去变性因素之后，在适当的条件下蛋白质构象象，，由变性态不能恢复到天然态。

由变性态不能恢复到天然态物理因素：物理因素：1 1、、热热 在加热条件下，肽键产生强烈的热振荡，导致维持蛋在加热条件下，肽键产生强烈的热振荡，导致维持蛋白质空间结构的次级键破坏，天然构象解体白质空间结构的次级键破坏，天然构象解体3 3、影响蛋白质变性的因素、影响蛋白质变性的因素n2 2、冷冻、冷冻n冷冻变性的原因：冷冻变性的原因：n低温下，水合环境变化，破坏了维持蛋白质结低温下，水合环境变化，破坏了维持蛋白质结构的作用力，另水化层的破坏导致蛋白质的聚构的作用力，另水化层的破坏导致蛋白质的聚集或亚基重排集或亚基重排n低温下的盐效应低温下的盐效应n低温下的浓缩效应低温下的浓缩效应3 3、、静静高压高压：： 压力诱导蛋白质变性的原因主要是蛋白质的压力诱导蛋白质变性的原因主要是蛋白质的柔性柔性和和可压缩性可压缩性加压加压25℃25℃100100～～1200MPa1200MPa外压消失外压消失 高压导致的蛋白质变性高压导致的蛋白质变性不会损害蛋白质中的原有不会损害蛋白质中的原有氨基酸的风味氨基酸的风味，，也不会导致有毒化合物的形成也不会导致有毒化合物的形成。

4 4、机械处理、机械处理ª由振动、捏和、打擦产生的机械剪切能导致由振动、捏和、打擦产生的机械剪切能导致的蛋白质的蛋白质变性变性5 5、、电磁辐射电磁辐射ª芳香族氨基酸残基芳香族氨基酸残基吸收紫外线吸收紫外线ª若能量高，能若能量高，能打断二硫键打断二硫键，导致构象变化，导致构象变化化学因素：化学因素：（（1 1））pHpHª极端极端pHpH值时值时，蛋白质分子内的离子基团产生，蛋白质分子内的离子基团产生强静强静电排斥作用电排斥作用，促使蛋白质分子的构象发生变化促使蛋白质分子的构象发生变化2 2））有机溶质有机溶质ª尿素和盐酸胍尿素和盐酸胍优先和变性优先和变性蛋白质结合，驱动蛋白质结合，驱动N→DN→D向向右移动右移动ª促进疏水氨基酸残基在水相中增溶，也促进疏水氨基酸残基在水相中增溶，也降低了疏水降低了疏水相互作用相互作用（（3 3））表面活性剂表面活性剂SDSSDS（十二烷基硫酸钠），强有力的蛋白质变性剂（十二烷基硫酸钠），强有力的蛋白质变性剂（（4 4））有机溶剂有机溶剂：乙醇、丙酮：乙醇、丙酮n改变水的介电常数，改变水的介电常数，改变静电作用改变静电作用n非极性侧链在有机溶剂中比在水中非极性侧链在有机溶剂中比在水中更易溶解更易溶解，有机，有机溶剂能穿透到疏水区，削弱或溶剂能穿透到疏水区，削弱或打断疏水相互作用打断疏水相互作用n低浓度低浓度（（≤≤））静电中和作用静电中和作用稳定了蛋白质的结构稳定了蛋白质的结构n较高较高的浓度（＞的浓度（＞1mol/L1mol/L））离子特异效应离子特异效应（（5 5）促溶盐）促溶盐其他成分其他成分蛋白质蛋白质 相互作用相互作用食品色泽食品色泽食品风味食品风味食品外形食品外形食品质构食品质构糖糖脂肪脂肪构成构成食品食品品质品质贡献多大贡献多大？？第四节第四节 蛋白质的功能性质蛋白质的功能性质水水合合性性质、结构性质、表面质、结构性质、表面性质、感观性质性质、感观性质蛋白质的功能性质概念蛋白质的功能性质概念功能性质：功能性质： 在食品加工、保藏、制备和消费期间影响在食品加工、保藏、制备和消费期间影响蛋白质在食品体系中的性能的那些蛋白质的物蛋白质在食品体系中的性能的那些蛋白质的物理化学性质。

理化学性质 即指即指除营养价值外的那些对食品除营养价值外的那些对食品的需宜特性有利的物理化学性质的需宜特性有利的物理化学性质n水合性质水合性质——取决于蛋白质同水之间的相互作用，取决于蛋白质同水之间的相互作用，如水如水的吸附与保留、湿润性、膨胀性、黏合、分散性、溶的吸附与保留、湿润性、膨胀性、黏合、分散性、溶解性等n结构性质结构性质——与蛋白质分子之间的相互性质有关，与蛋白质分子之间的相互性质有关，如沉如沉淀、胶凝作用、组织化、面团的形成等淀、胶凝作用、组织化、面团的形成等n表面性质表面性质——蛋白质在极性不同的两相之间所产生的作蛋白质在极性不同的两相之间所产生的作用，用，如起泡特性、乳化作用等如起泡特性、乳化作用等n感官性质感官性质——浑浊度、色泽、风味结合、咀嚼性、爽滑浑浊度、色泽、风味结合、咀嚼性、爽滑感等感等食品蛋白质在食品体系中功能作用食品蛋白质在食品体系中功能作用功能功能机制机制食品食品蛋白质种类蛋白质种类溶解性溶解性亲水性亲水性饮料饮料 乳清蛋白乳清蛋白 粘度粘度水结合水结合汤、调味汁汤、调味汁 明胶明胶 持水性持水性氢键、离子水合氢键、离子水合香肠、蛋糕、香肠、蛋糕、 肌肉蛋白，鸡蛋肌肉蛋白，鸡蛋蛋白蛋白胶凝作用胶凝作用水截留、网状结构水截留、网状结构肉和奶酪肉和奶酪 肌肉蛋白和乳蛋肌肉蛋白和乳蛋白白 粘结粘结- -粘合粘合疏水结合、氢键疏水结合、氢键肉、香肠、面条肉、香肠、面条 肌肉蛋白，鸡蛋肌肉蛋白，鸡蛋蛋白蛋白 弹性弹性疏水结合和二硫交联疏水结合和二硫交联肉和面包肉和面包 肌肉蛋白，谷物肌肉蛋白，谷物蛋白蛋白 乳化乳化界面吸附和成膜界面吸附和成膜香肠、蛋糕香肠、蛋糕 肌肉蛋白，鸡蛋肌肉蛋白，鸡蛋蛋白蛋白泡沫泡沫界面吸附和成膜界面吸附和成膜冰淇淋、蛋糕冰淇淋、蛋糕 鸡蛋蛋白，乳清鸡蛋蛋白，乳清蛋白蛋白脂肪和风味的结脂肪和风味的结合合疏水结合和截留疏水结合和截留油炸面圈油炸面圈 谷物蛋白谷物蛋白 吃吃嫩嫩弹性弹性？？& 概念：概念：n    蛋白质分子中的各种基团蛋白质分子中的各种基团（带电基团、主链（带电基团、主链肽基团、肽基团、Asn、、Gln的酰胺基、的酰胺基、Ser、、Thr和非极和非极性残基团）性残基团）与水分子相互结合的性质。

与水分子相互结合的性质 4 蛋白质水合性质与食品的功能性：蛋白质水合性质与食品的功能性： 如分散性、湿润性、溶解性、黏度、胶凝作如分散性、湿润性、溶解性、黏度、胶凝作用、乳化和起泡性等，都取决于水用、乳化和起泡性等，都取决于水- -蛋白质的相互蛋白质的相互作用1 1、蛋白质的水合性质、蛋白质的水合性质 & 作用方式作用方式：： & 结合过程结合过程 l化合水和邻近水化合水和邻近水 l    l  多分子层水多分子层水    l  进一步水化进一步水化先先水合水合, ,单分子层覆盖单分子层覆盖水化过程水化过程n干燥蛋白质逐步水化过程如下：干燥蛋白质逐步水化过程如下： 干干蛋蛋白白质质极性位极性位点结合点结合吸附水吸附水分子分子 多分多分子层子层水吸水吸附附 液液态态水水凝凝聚聚 溶溶胀胀溶剂化分散溶剂化分散→溶液溶液溶胀的不溶胀的不溶性颗粒溶性颗粒 蛋白质结合水的能力蛋白质结合水的能力蛋白质结合水的能力蛋白质结合水的能力        当干蛋白质粉与相对湿度为当干蛋白质粉与相对湿度为当干蛋白质粉与相对湿度为当干蛋白质粉与相对湿度为90%-95%90%-95%的水蒸汽的水蒸汽的水蒸汽的水蒸汽达到平衡时每克蛋白质所结合的水的克数。

达到平衡时每克蛋白质所结合的水的克数达到平衡时每克蛋白质所结合的水的克数达到平衡时每克蛋白质所结合的水的克数αα＝＝ƒC C +0.4 +0.4 ƒP P +0.2 +0.2 ƒN N α α ：水合能力，：水合能力，g g水水/g/g蛋白质；蛋白质；ƒC C, , ƒP P , , ƒN N ：带电的、极性和非极性的分数：带电的、极性和非极性的分数氨基酸残基的水合能力氨基酸残基的水合能力带电的氨基酸残基数目越大，带电的氨基酸残基数目越大，水合能力越大水合能力越大 各种蛋白质的水合能力各种蛋白质的水合能力蛋白质蛋白质水合能力水合能力/(g H/(g H2 2O/gO/g蛋白质）蛋白质）肌红蛋白肌红蛋白0.440.44血清清蛋白血清清蛋白0.330.33血红蛋白血红蛋白0.620.62胶原蛋白胶原蛋白0.450.45酪蛋白酪蛋白0.400.40卵清蛋白卵清蛋白0.300.30乳清浓缩蛋白乳清浓缩蛋白0.45-0.520.45-0.52大豆蛋白大豆蛋白0.330.33蛋白质结合水蛋白质结合水温度温度pHpH盐的种类盐的种类离子强度离子强度& 影响蛋白质结合水的环境因素影响蛋白质结合水的环境因素蛋白质浓度蛋白质浓度ØpHpH＝＝ pIpI，水合作用最低，水合作用最低Ø高于或低于高于或低于pIpI，水合作用增强，水合作用增强 （（净电荷和推斥力增加净电荷和推斥力增加））ØpH 9-10pH 9-10时水合能力较大时水合能力较大Ø 5 5－－1010％，％，浓度浓度↑↑，水合作用，水合作用↑↑Ø 1515－－2020％，％，ProPro沉淀沉淀>蛋白质浓度蛋白质浓度& 影响蛋白质结合水的环境因素影响蛋白质结合水的环境因素温度温度↑↑，，蛋白质结合水的能力蛋白质结合水的能力↓↓（（变性蛋白质结合水的能力一般比天然蛋变性蛋白质结合水的能力一般比天然蛋白质高约白质高约1010％）％）> pHpH>温度温度远离等电点加工远离等电点加工> 盐盐& 影响蛋白质结合水的环境因素影响蛋白质结合水的环境因素Ø 低盐，低盐，““盐溶盐溶””Ø 高盐，高盐，““盐析盐析”” 在在低盐浓度低盐浓度（＜）时，离子同蛋白质（＜）时，离子同蛋白质电荷基团相互作用而电荷基团相互作用而降低相邻分子的相反降低相邻分子的相反电荷间的静电吸引电荷间的静电吸引，从而有助于蛋白质水，从而有助于蛋白质水化和提高其溶解度，这叫化和提高其溶解度，这叫盐溶盐溶效应。

效应 当当盐浓度更高盐浓度更高时，由于时，由于离子的水化作离子的水化作用争夺了水用争夺了水，导致蛋白质，导致蛋白质““脱水脱水””，从，从而降低其溶解度，这叫做而降低其溶解度，这叫做盐析效应盐析效应持水能力持水能力 n   是指蛋白质是指蛋白质吸水并将水保留吸水并将水保留在蛋白质组织在蛋白质组织（如（如:蛋白质凝胶、牛肉和鱼肌肉）中的能力蛋白质凝胶、牛肉和鱼肌肉）中的能力蛋白质的蛋白质的蛋白质的蛋白质的持水能力与结合水能力呈正相关持水能力与结合水能力呈正相关持水能力与结合水能力呈正相关持水能力与结合水能力呈正相关 2、蛋白质的溶解度、蛋白质的溶解度蛋白质蛋白质------蛋白质蛋白质溶剂溶剂------溶剂溶剂蛋白质蛋白质--------溶剂溶剂+ +实实质质n疏水疏水相相互互作作用用 离子相离子相 互作用互作用+ +蛋白质的溶解度大小蛋白质的溶解度大小v蛋白质在水中的分散量或分散水平，称为蛋白质的溶解蛋白质在水中的分散量或分散水平，称为蛋白质的溶解度v最受蛋白质最受蛋白质溶解度影响溶解度影响的功能性质：的功能性质：增稠、起泡、增稠、起泡、乳化和胶凝乳化和胶凝作用。

作用n平均疏水性愈小和电荷频率愈大，蛋白质的溶平均疏水性愈小和电荷频率愈大，蛋白质的溶解度愈大解度愈大氨基酸残基平均氨基酸残基平均疏水性的大小疏水性的大小电荷频率高低电荷频率高低蛋白质溶解度蛋白质溶解度决定决定决定决定BigelowBigelow的蛋白质溶解度理论的蛋白质溶解度理论植物蛋白质提取植物蛋白质提取: : pH8 pH8～～9 9高度溶解高度溶解 ～处～处采用等电点沉淀采用等电点沉淀 q pH pH当当pHpH＝＝pIpI时，时，蛋白质的溶解度最低蛋白质的溶解度最低q 离子强度离子强度 低离子强度（＜低离子强度（＜低离子强度（＜低离子强度（＜0.50.50.50.5）））） — — — — 电荷屏蔽效应电荷屏蔽效应电荷屏蔽效应电荷屏蔽效应 高离子强度（＞高离子强度（＞高离子强度（＞高离子强度（＞1 1 1 1）））） — — — — 离子效应离子效应离子效应离子效应r 盐盐离子强度离子强度与蛋白质相互作用与蛋白质相互作用T<40℃T<40℃温温度度升升高高溶解度增大溶解度增大T>40℃T>40℃温温度度升升高高溶解度减少溶解度减少r 温度温度 r 有机溶剂有机溶剂 n     导致蛋白质导致蛋白质溶解度溶解度下降下降或或沉淀沉淀¨ 降低水介质的介电常数降低水介质的介电常数 ¨ 提高静电作用力提高静电作用力 ¨ 静电斥力导致分子结构的展开静电斥力导致分子结构的展开 ¨ 促进氢键的形成和反电荷间的静电吸引促进氢键的形成和反电荷间的静电吸引3.黏度黏度n黏度黏度——指流体对流动的阻抗能力指流体对流动的阻抗能力μ——黏度系数黏度系数τ——剪切力剪切力γ——剪切速率剪切速率n蛋白质剪切稀释的原因：蛋白质剪切稀释的原因：n分子朝着流动方向逐渐分子朝着流动方向逐渐取向取向，使摩擦阻力降低，使摩擦阻力降低n蛋白质的水合范围沿着流动方向变形蛋白质的水合范围沿着流动方向变形n氢氢键键和和其其他他弱弱键键断断裂裂导导致致蛋蛋白白质质聚聚集集体体或或网网络络结结构构的解离，蛋白质体积变小。

的解离，蛋白质体积变小影响蛋白质流体粘度特性因素影响蛋白质流体粘度特性因素n蛋白质被分散的分子或颗粒的表观直径蛋白质被分散的分子或颗粒的表观直径 n蛋白质蛋白质----溶剂的相互作用溶剂的相互作用 n蛋白质蛋白质----蛋白质相互作用蛋白质相互作用 n      蛋白质的蛋白质的粘度特性粘度特性是流体食品（饮料、肉汤、稀是流体食品（饮料、肉汤、稀奶油等）的重要功能性质奶油等）的重要功能性质n       在流体食品的输送、混合、加热、冷却和喷雾干在流体食品的输送、混合、加热、冷却和喷雾干燥等加工过程中影响传热传质，必须加以考虑燥等加工过程中影响传热传质，必须加以考虑4、蛋白质的胶凝作用、蛋白质的胶凝作用l沉淀作用沉淀作用：：是指由于蛋白质的溶解性完全或部分是指由于蛋白质的溶解性完全或部分 丧失而引起的聚集反应丧失而引起的聚集反应l絮凝絮凝：：是指蛋白质是指蛋白质未发生变性时未发生变性时的的无规则无规则聚集反聚集反 应，这常常是因为链间的静电排斥降低而发生的应，这常常是因为链间的静电排斥降低而发生的 一种现象一种现象l凝结作用凝结作用：：变性变性蛋白质蛋白质的的无规聚集无规聚集反应和蛋白质反应和蛋白质- -蛋蛋 白质的相互作用大于蛋白质白质的相互作用大于蛋白质- -溶剂的相互作用引起溶剂的相互作用引起 的聚集反应，定义为凝结作用。

的聚集反应，定义为凝结作用l凝胶凝胶：：是指是指变性变性的蛋白质分子聚集并形的蛋白质分子聚集并形成有序的蛋白质网络结构过程成有序的蛋白质网络结构过程l例如：豆腐、熟鸡蛋、酸奶等例如：豆腐、熟鸡蛋、酸奶等n溶胶：靠蛋白质分子表面亲水基团与水溶胶：靠蛋白质分子表面亲水基团与水作用形成稳定分作用形成稳定分散于水散于水中的中的亲水胶体亲水胶体溶溶  胶胶& 凝胶化作用机制凝胶化作用机制n     溶胶状态溶胶状态----似凝胶状态似凝胶状态-----有序的网络结构状态有序的网络结构状态& 凝胶化的相互作用凝胶化的相互作用A氢键、静电相互作用氢键、静电相互作用——可逆凝胶（明胶）可逆凝胶（明胶） A疏水相互作用疏水相互作用——不可逆凝胶（蛋清蛋白）不可逆凝胶（蛋清蛋白） A二硫键二硫键——不可逆凝胶（乳清蛋白）不可逆凝胶（乳清蛋白）A金属离子的交联相互作用金属离子的交联相互作用4 4、蛋白质的胶凝作用、蛋白质的胶凝作用 n①①加热后再冷却而形成的凝胶加热后再冷却而形成的凝胶n这种凝胶多为热可逆凝胶，如明胶凝胶；这种凝胶多为热可逆凝胶，如明胶凝胶；n②②在加热下所形成的凝胶在加热下所形成的凝胶n这种凝胶很多不透明而且是不可逆凝胶，如蛋清蛋白在这种凝胶很多不透明而且是不可逆凝胶，如蛋清蛋白在加热中形成的凝胶；加热中形成的凝胶；n③③由钙盐等二价离子盐形成的凝胶由钙盐等二价离子盐形成的凝胶，如豆腐；，如豆腐；n④④不加热而经部分水解或不加热而经部分水解或pH调整到等电点而形成的凝胶调整到等电点而形成的凝胶n如用凝乳酶制作干酪、乳酸发酵制作酸奶和皮蛋生产中如用凝乳酶制作干酪、乳酸发酵制作酸奶和皮蛋生产中碱对蛋清蛋白的部分水解等。

碱对蛋清蛋白的部分水解等 凝胶类型凝胶类型& 影响蛋白质凝胶化作用的因素影响蛋白质凝胶化作用的因素Ø 氨基酸残基的类型氨基酸残基的类型   高于高于31.5%31.5%非极性非极性AA—AA—凝结块类型凝结块类型 低于低于31.5%31.5%非极性非极性AA—AA—透明类型透明类型pI—pI—凝结块类凝胶凝结块类凝胶 极端极端pH—pH—弱凝胶，半透明弱凝胶，半透明 形成凝胶的最适形成凝胶的最适pHpH约约7 7～～8 8CaCa2+2+强化了凝胶结构强化了凝胶结构 过量钙桥产生凝结块过量钙桥产生凝结块ØpHpH Ø 蛋白质的浓度蛋白质的浓度——浓度越大，越易形成凝胶浓度越大，越易形成凝胶Ø 金属离子金属离子& 蛋白质凝胶化在食品中的应用蛋白质凝胶化在食品中的应用Ø 果冻果冻   Ø 豆腐豆腐 Ø 香肠香肠{ 蛋白质的组织化蛋白质的组织化———是使可溶性植物蛋白或乳是使可溶性植物蛋白或乳蛋白形成具咀嚼性和良好持水性的薄膜或纤维状蛋白形成具咀嚼性和良好持水性的薄膜或纤维状产品，且在以后的水合或加热处理中能保持良好产品，且在以后的水合或加热处理中能保持良好的性能的性能。

 {    组织化的蛋白质可以作为组织化的蛋白质可以作为肉的代用品或替代肉的代用品或替代物物，还可以用于对，还可以用于对动物蛋白进行重组织化动物蛋白进行重组织化{例如对牛肉或禽肉的重整加工例如对牛肉或禽肉的重整加工5 5、蛋白质的组织化、蛋白质的组织化常见的蛋白质组织化方法常见的蛋白质组织化方法n1.热凝固和簿膜形热凝固和簿膜形成：成：n豆浆在豆浆在95℃℃保持几小时，光滑的金属表面会形成一层薄保持几小时，光滑的金属表面会形成一层薄膜，如腐竹的生产膜，如腐竹的生产n2.热塑性挤压：热塑性挤压：n使蛋白质中的使蛋白质中的含水量为含水量为10-30%，在，在高压下高压下10000-20000kPa，使其在，使其在20-150s 内温度升高到内温度升高到150-200℃℃，挤压通过蕊板挤压通过蕊板n得到得到干燥的纤维多孔状颗粒或小块，干燥的纤维多孔状颗粒或小块，复水后咀嚼性好复水后咀嚼性好n肉丸、汉堡包的肉糜、肉的替代物、填充物等肉丸、汉堡包的肉糜、肉的替代物、填充物等n3.纤维的形成：纤维的形成：nPH>10的条件下，的条件下，高浓度高浓度的的蛋白溶液蛋白溶液→脱气脱气→澄清澄清→通过管蕊板通过管蕊板（每平方厘米（每平方厘米1000 孔，孔，孔径为孔径为50-150μm））→酸性氯化钠溶液酸性氯化钠溶液（等（等电沉淀或盐析）电沉淀或盐析）→压缩压缩→成品成品。

n面团形成性：面团形成性：一些植物一些植物(小麦、黑麦、燕麦、大麦等小麦、黑麦、燕麦、大麦等)的面粉在室温下与水混合并揉搓后可形成粘稠、有弹的面粉在室温下与水混合并揉搓后可形成粘稠、有弹性的面团性的面团，，将这种将这种性质性质叫做面团的形成性叫做面团的形成性n这是小麦面粉转化为面包面团，并经发酵烘烤形成面包的基这是小麦面粉转化为面包面团，并经发酵烘烤形成面包的基础n小麦面粉中其它的成分如淀粉、糖、脂类、可溶性蛋白等，小麦面粉中其它的成分如淀粉、糖、脂类、可溶性蛋白等，都有利于面筋蛋白形成面团网络结构和构成面包质地都有利于面筋蛋白形成面团网络结构和构成面包质地6 6、面团的形成、面团的形成n面筋蛋白面筋蛋白n（占（占Pro80％）％）麦谷蛋白麦谷蛋白：：分子质量大，分子质量大，二硫键二硫键（链内、链（链内、链间），决定面团的间），决定面团的弹性、黏合性弹性、黏合性和和抗张强度抗张强度麦醇溶蛋白麦醇溶蛋白：：链内二硫键，促进面团的链内二硫键，促进面团的流动流动性、伸展性性、伸展性和和膨胀性膨胀性过度黏结过度黏结 过度延展过度延展 6 6、面团的形成、面团的形成面筋蛋白质中含有的化学键面筋蛋白质中含有的化学键ò氢键氢键ò谷谷氨酰胺、脯氨酸和丝氨酸、苏氨酸氨酰胺、脯氨酸和丝氨酸、苏氨酸 ò水吸收能力强，有黏性水吸收能力强，有黏性 ò非极性氨非极性氨基酸基酸ò使使蛋白蛋白相互聚集、有黏弹性相互聚集、有黏弹性ò与脂肪有效结合与脂肪有效结合ò二硫键二硫键——使面团使面团坚韧坚韧概念概念: :是指蛋白质能自发地迁移至汽是指蛋白质能自发地迁移至汽- -水界面或油水界面或油- -水水界面的性质。

界面的性质具有界面性质的蛋白质必要条件：具有界面性质的蛋白质必要条件：7 7、蛋白质的界面性质、蛋白质的界面性质  能否快速地能否快速地吸附至界面吸附至界面‚ 能否快速地能否快速地展开展开并在界上面并在界上面再定向再定向ƒ 能否形成能否形成经受热经受热和和机械运动的膜机械运动的膜   能否能否快速的吸附至界面快速的吸附至界面——与蛋白质的与蛋白质的表面分子特性表面分子特性有密切关系有密切关系如果蛋白质表面如果蛋白质表面Ø非极性残基很多非极性残基很多Ø形成的形成的疏水小区很多疏水小区很多则蛋白质能快速自发地则蛋白质能快速自发地吸附至界面吸附至界面能否能否形成形成具有强黏结性粘弹膜具有强黏结性粘弹膜——与蛋白质的与蛋白质的分子大小、形状分子大小、形状等相关等相关 列车状构象列车状构象的的比例愈大比例愈大，蛋白质愈是强烈地与，蛋白质愈是强烈地与界面相结合，并且表面张力愈是低界面相结合，并且表面张力愈是低影响蛋白质界面性质的因素：影响蛋白质界面性质的因素：内在因素内在因素外在因素外在因素氨基酸组成氨基酸组成pHpH非极性非极性AAAA与极性与极性AAAA之比之比离子强度和种类离子强度和种类疏水性基团与亲水性基团的分布疏水性基团与亲水性基团的分布蛋白质浓度蛋白质浓度二级、三级和四级结构二级、三级和四级结构时间时间二硫键二硫键温度温度分子大小和形状分子大小和形状分子柔性分子柔性7 7、蛋白质的界面性质、蛋白质的界面性质 ¨ 乳化性质乳化性质 Emulsifying PropertiesEmulsifying Properties¨ 起泡性起泡性 Foaming PropertiesFoaming Propertiesn蛋白质可以促进乳浊液形成及稳定的性质蛋白质可以促进乳浊液形成及稳定的性质，称为，称为蛋白质的乳化性质。

蛋白质的乳化性质n蛋白质蛋白质具有乳化性质的原因具有乳化性质的原因：：n——是其是其具有具有两亲性两亲性，即既亲水也亲油的性质，即既亲水也亲油的性质¨ 乳化性质乳化性质 牛乳，奶油，冰淇淋，蛋黄酱，肉馅等牛乳，奶油，冰淇淋，蛋黄酱，肉馅等食品乳状液食品乳状液Ø在油水体系中，蛋白质能在油水体系中，蛋白质能自发地迁移到自发地迁移到油－水界油－水界面和气水界面面和气水界面Ø到达界面后，到达界面后，疏水基定向到油相和气相疏水基定向到油相和气相，，Ø亲水基定向到水相亲水基定向到水相并广泛并广泛展开展开和和扩散扩散，，Ø在界面形成一种在界面形成一种蛋白质吸附层蛋白质吸附层，从而起到，从而起到稳定稳定乳乳浊液的作用浊液的作用促进乳浊液形成并稳定的本质促进乳浊液形成并稳定的本质：：乳化性评价指标乳化性评价指标(1)(1)蛋白质蛋白质乳化能力乳化能力(EC):(EC):是指在乳状液相转变前每是指在乳状液相转变前每克蛋白质所能乳化的油的体积克蛋白质所能乳化的油的体积2)(2)乳化乳化稳定性稳定性（（ESES））影响蛋白质乳化作用的因素影响蛋白质乳化作用的因素: n①①蛋白质的溶解度：蛋白质的溶解度：正相关正相关n②②pH值：值：npH=PI，溶解度，溶解度低低，乳化性，乳化性差差；溶解度；溶解度高高，乳化，乳化性性好好n③③加热：加热：乳化能力乳化能力↓n④④添加小分子表面活性剂添加小分子表面活性剂 n      使蛋白质保留界面能力使蛋白质保留界面能力↓，使乳化能力，使乳化能力↓n⑤⑤蛋白质的疏水性和界面存在形式：蛋白质的疏水性和界面存在形式：n蛋白质的蛋白质的疏水性越强疏水性越强，，在界面吸附在界面吸附的蛋白质的蛋白质浓度越高浓度越高，，界界面张力越低面张力越低，，乳浊液越稳定乳浊液越稳定；蛋白质在界面上以；蛋白质在界面上以列车状形列车状形式存在式存在，有，有利于表面张力的降低利于表面张力的降低和乳浊液的稳定。

和乳浊液的稳定☼蛋白质的起泡性质蛋白质的起泡性质 n是指是指蛋白质在汽蛋白质在汽---液界面形成坚韧的薄膜使大液界面形成坚韧的薄膜使大量气泡并入和稳定的能力量气泡并入和稳定的能力n泡沫型食品：蛋糕、棉花糖、蛋奶酥、啤酒泡泡沫型食品：蛋糕、棉花糖、蛋奶酥、啤酒泡沫、面包等沫、面包等n泡沫泡沫通常指通常指气泡分散在气泡分散在含有表面活性剂的连续含有表面活性剂的连续液相或半固相的液相或半固相的分散体系分散体系n泡沫的基本单位是泡沫的基本单位是液膜包围的气泡液膜包围的气泡，气泡的直，气泡的直径从径从1μm到数到数cm不等n液膜和气泡间的界面上吸附着液膜和气泡间的界面上吸附着表面活性剂表面活性剂，，起起着着降低表面张力降低表面张力和和稳定气泡稳定气泡的作用n①①含有含有大量的大量的气泡气泡n②②在气相和连续液相之间要有在气相和连续液相之间要有较大的表面积较大的表面积n③③要有要有能胀大能胀大，且有，且有刚性或半刚性刚性或半刚性并有并有弹性弹性的膜或壁的膜或壁n④④溶质的浓度在溶质的浓度在表面表面较高较高n⑤⑤可反射光，看起来不透明可反射光，看起来不透明良好的食品泡沫良好的食品泡沫应该具有以下特点：应该具有以下特点： n一种是将气体通过一个多孔分散器鼓入低浓度的一种是将气体通过一个多孔分散器鼓入低浓度的蛋白溶液中；蛋白溶液中；n第二种是在大量气体存在的条件下，通过打擦或第二种是在大量气体存在的条件下，通过打擦或振荡蛋白质溶液而产生泡沫；振荡蛋白质溶液而产生泡沫；n第三中方法是将一个预先给加压的气体溶于要生第三中方法是将一个预先给加压的气体溶于要生产泡沫的蛋白质溶液中，突然减压，系统中的气产泡沫的蛋白质溶液中，突然减压，系统中的气体则会膨胀而形成泡沫。

体则会膨胀而形成泡沫蛋白泡沫形成方法：蛋白泡沫形成方法：n  泡泡沫是沫是介稳的气体分散体系介稳的气体分散体系，因此借助于一些条，因此借助于一些条件改变或施加作用，可以使泡沫破坏件改变或施加作用，可以使泡沫破坏n①①在重力、气泡内外在重力、气泡内外压力差压力差和和蒸发蒸发的作用下，通过的作用下，通过液膜排水使泡沫破坏；液膜排水使泡沫破坏；n②②气泡气泡从小泡向大泡扩散从小泡向大泡扩散会导致泡沫破坏；会导致泡沫破坏；n③③受受机械剪切力机械剪切力、气泡、气泡碰撞力碰撞力和超声和超声振荡振荡的作用，的作用，气泡液膜也会破裂气泡液膜也会破裂n蛋白质的起泡力蛋白质的起泡力：：是指蛋白质能产生的是指蛋白质能产生的界面面积的界面面积的量量n测定测定蛋白质起泡力的蛋白质起泡力的方法：方法：n将一定浓度和体积的蛋白质溶液加入带有刻度的容器将一定浓度和体积的蛋白质溶液加入带有刻度的容器内，用一定的方法使其起泡，测定内，用一定的方法使其起泡，测定泡沫的泡沫的最大体积最大体积，，分别计算泡沫的分别计算泡沫的膨胀率膨胀率和和起泡力起泡力蛋白质的蛋白质的起泡力起泡力和和泡沫稳定性泡沫稳定性 不同蛋白质溶液的起泡力不同蛋白质溶液的起泡力蛋白质种类蛋白质种类起泡力起泡力牛血清清蛋白牛血清清蛋白280280乳清分离蛋白乳清分离蛋白600600鸡蛋蛋清鸡蛋蛋清240240卵清蛋白卵清蛋白4040牛血浆牛血浆260260β-β-乳球蛋白乳球蛋白480480血纤维蛋白原血纤维蛋白原360360大豆蛋白（酶水解）大豆蛋白（酶水解）500500明胶（酸法加工猪皮明胶）明胶（酸法加工猪皮明胶）760760蛋白质的蛋白质的起泡性质起泡性质评价评价 n测定测定泡沫稳定性泡沫稳定性的方法：的方法：n①①在起泡完成后，在起泡完成后，迅速测定迅速测定泡沫体积，然后在一定条件泡沫体积，然后在一定条件下放置一段时间（通常为下放置一段时间（通常为30min）后）后再测定泡沫体积再测定泡沫体积，，计算泡沫稳定性。

计算泡沫稳定性n测定泡沫稳定性的方法：测定泡沫稳定性的方法：n②②测定液膜排水或测定液膜排水或1/2排水所需的时间排水所需的时间n如果如果鼓泡鼓泡形成泡沫，可在刻度玻璃仪器中直接起泡，形成泡沫，可在刻度玻璃仪器中直接起泡，然后观察排水过程和然后观察排水过程和测量测量1/2排水所需时间排水所需时间；；n如如果果搅打搅打起泡，测定应在特制的不锈钢仪器中进行，起泡，测定应在特制的不锈钢仪器中进行，该仪器有专门的下水装置收集排水，可该仪器有专门的下水装置收集排水，可连续测量排连续测量排水过程和排水时间水过程和排水时间蛋白质作为起泡剂的蛋白质作为起泡剂的必要条件必要条件n必须快速地吸附至气必须快速地吸附至气----水界面水界面n必须易在界面上展开和重排必须易在界面上展开和重排n必须在界面上形成一层粘合性膜必须在界面上形成一层粘合性膜 va、、缺乏二、三级结构的缺乏二、三级结构的P分子分子 vb、具有较好的溶解性、具有较好的溶解性 vc、蛋白质分子之间存在一定的粘着作用力、蛋白质分子之间存在一定的粘着作用力 vd、蛋白质分子有一定疏水值、蛋白质分子有一定疏水值影响起泡性质的因素影响起泡性质的因素: n蛋白质的分子性质蛋白质的分子性质有有良好起泡力良好起泡力的蛋白质的蛋白质不具有稳定泡沫的能力不具有稳定泡沫的能力，，而而能产生稳定泡沫能产生稳定泡沫的蛋白质往往的蛋白质往往不具有良好的不具有良好的起泡力起泡力。

š蛋白质的浓度蛋白质的浓度š2％一％一8％，％，随着浓度增加起泡性随着浓度增加起泡性增加增加š超过超过10％，％，则会由于蛋白质则会由于蛋白质溶解度下降溶解度下降而导致气泡而导致气泡变变小小，泡沫，泡沫变硬变硬š温度温度š泡沫产生前适度热处理泡沫产生前适度热处理有利有利提高提高起泡能力，但过渡热起泡能力，但过渡热处理会损害起泡能力处理会损害起泡能力  lpH值值l大多数食品泡沫是在大多数食品泡沫是在不同于其不同于其Pr等电点等电点的条件下制备的条件下制备l在在pI时时Pr的的溶解度很低溶解度很低，形成泡沫，形成泡沫数量较少数量较少（泡沫膨胀率较（泡沫膨胀率较低），但泡沫的低），但泡沫的稳定性较高稳定性较高l盐盐l盐析盐析时则显示时则显示较好较好的起泡性质的起泡性质l盐溶盐溶时则显示时则显示较差较差的起泡性质的起泡性质lNaCl：：增加膨胀度增加膨胀度和和降低泡沫的稳定性降低泡沫的稳定性 (∵ ∵降低粘度降低粘度) lCa2+：：提高泡沫的稳定性提高泡沫的稳定性，，Pr-COOH搭桥搭桥 n糖糖：：抑制抑制Pr起泡起泡（提高了体相的黏度），但可（提高了体相的黏度），但可提高泡沫的提高泡沫的稳定性稳定性（蛋白质分子的结构比较稳定，当其吸附到界面上（蛋白质分子的结构比较稳定，当其吸附到界面上时较难展开）。

时较难展开） n脂脂：：对对Pr的起泡和泡沫的稳定性都不利的起泡和泡沫的稳定性都不利可以竞可以竞争的方争的方式取代式取代界面上的蛋白质，减少了膜的厚度和黏合性并最终界面上的蛋白质，减少了膜的厚度和黏合性并最终因因膜的削弱膜的削弱而导致泡沫稳定性下降而导致泡沫稳定性下降））n搅打搅打 n   过度激烈搅打也会导致泡沫稳定性降低过度激烈搅打也会导致泡沫稳定性降低n消泡剂消泡剂——硅油硅油8、蛋白质与风味物质的结合、蛋白质与风味物质的结合•蛋白质蛋白质风味风味+蛋白质蛋白质--------风味风味有有利利不不有有利利良好风味载体良好风味载体与不良风味结合与不良风味结合结合方式结合方式 n干蛋白粉干蛋白粉 n物理吸附物理吸附——范德华力、物理截留范德华力、物理截留 n化学吸附化学吸附——静电吸附、氢键结合和共价结合静电吸附、氢键结合和共价结合n液态或高水分食品中蛋白质液态或高水分食品中蛋白质n非极性配位体非极性配位体与蛋白质表面的与蛋白质表面的疏水性小区疏水性小区相互作用相互作用n通过通过氢键氢键相互作用相互作用n静电相互作用静电相互作用n共价键共价键（醛类化合物通过共价键结合至赖氨酸残基上）（醛类化合物通过共价键结合至赖氨酸残基上）影响蛋白质与风味结合的因素影响蛋白质与风味结合的因素 ¯水：水：提高提高Pr对对极性挥发物极性挥发物的结合，对非极性风味化合物的结合，对非极性风味化合物的结合没有影响。

的结合没有影响 ¯pH：：碱性碱性pH比在酸性比在酸性pH更能更能促进促进与风味物的结合与风味物的结合¯热：热：热变性一般会使热变性一般会使Pr的风味结合作用的风味结合作用有所加强有所加强¯盐：盐：凡能使凡能使Pr解离或二硫键断裂解离或二硫键断裂的盐类，都能的盐类，都能提高提高Pr的的风味结合能力风味结合能力1 1、热加工对蛋白质的影响、热加工对蛋白质的影响第五节第五节 食品蛋白质加工和储藏中的变化食品蛋白质加工和储藏中的变化¨ 适度的热处理适度的热处理（（T T ＜＜100℃100℃）），产生有利影响，产生有利影响n适度变性，促进蛋白质消化适度变性，促进蛋白质消化n部分酶失活部分酶失活（蛋白酶、脂肪氧合酶、淀粉酶、多酚（蛋白酶、脂肪氧合酶、淀粉酶、多酚氧化酶的失活氧化酶的失活————防止食品在保藏期内产生不良风防止食品在保藏期内产生不良风味：酸败、色变等）味：酸败、色变等）n破坏抗营养因子和有毒性的蛋白质破坏抗营养因子和有毒性的蛋白质¨ 剧烈剧烈加热和过度加热（加热和过度加热（T>100T>100℃℃）） Ø蛋白质生物有效性（失活）蛋白质生物有效性（失活）↓↓，，营养价值和消化率营养价值和消化率↓↓（引起外消旋化：（引起外消旋化：L— → D—L— → D—））Ø形成有毒有害物质，甚至有癌物形成有毒有害物质，甚至有癌物Ø例如：例如：180℃180℃～～200℃200℃，色和谷残基形成热解产物，色和谷残基形成热解产物————致癌致癌/ /致诱变致诱变Ø营养成分损失营养成分损失Ø含硫氨基酸（半胱氨酸、胱氨酸等）脱硫而被破坏含硫氨基酸（半胱氨酸、胱氨酸等）脱硫而被破坏Ø碱性氨基酸（赖氨酸、精氨酸）脱一个碱性氨基酸（赖氨酸、精氨酸）脱一个—NH—NH2 2而改变而改变蛋白质的功能特性蛋白质的功能特性2、低温处理下的变化、低温处理下的变化& 食品的低温贮藏食品的低温贮藏可延缓或阻止微生物的生长可延缓或阻止微生物的生长并并抑制酶的抑制酶的活性及化学变化活性及化学变化。

 n冷却（冷藏）：冷却（冷藏）：影响不大影响不大n冷冻（冻藏）：冷冻（冻藏）：可使蛋白质变性可使蛋白质变性Ø 冰结晶，蛋白质变性，水化作用降低冰结晶，蛋白质变性，水化作用降低Ø 快速冷冻法快速冷冻法鲜豆腐鲜豆腐→→冻豆腐冻豆腐鲜乳鲜乳→→冷冻冷冻→→分层（蛋白质上部）分层（蛋白质上部）→→（溶解）不完全复原（溶解）不完全复原一般一般0℃0℃～～4℃4℃保存保存3、脱水处理下的变化、脱水处理下的变化n ①①热风干燥热风干燥n ②②转鼓干燥转鼓干燥n ③③真空干燥真空干燥n ④④冷冻干燥冷冻干燥n ⑤⑤喷雾干燥喷雾干燥 脱水的影响：脱水的影响：Ø当水分被大量除去时，当水分被大量除去时，P—PP—P相互作用相互作用↑↑，引起，引起ProPro分子大分子大量的量的聚集聚集Ø在在高温下高温下除去水分可导致除去水分可导致ProPro溶解度溶解度和和表面活性表面活性急剧急剧降低降低 4、碱处理下的变化、碱处理下的变化¨与热处理同时进行与热处理同时进行时，对蛋白质的营养价值影响很大时，对蛋白质的营养价值影响很大目的目的: : 植物蛋白质助溶，水发海参熔化掉；油料种子去除黄曲植物蛋白质助溶，水发海参熔化掉；油料种子去除黄曲霉毒素霉毒素. .副作用：副作用： 消去反应、交联反应（引起蛋白质劣化的主要原因）、消去反应、交联反应（引起蛋白质劣化的主要原因）、外消旋化、水解等。

外消旋化、水解等导致蛋白质营养价值的降低，甚至还产生有害物质导致蛋白质营养价值的降低，甚至还产生有害物质5 5、氧化处理下的变化、氧化处理下的变化 食品加工过程中过食品加工过程中过氧化氢、过氧乙酸、过氧化苯甲酰氧化氢、过氧乙酸、过氧化苯甲酰等等用于无菌包装系统的包装容器（罐头、牛乳等）杀菌、面粉用于无菌包装系统的包装容器（罐头、牛乳等）杀菌、面粉等漂白氨基酸（蛋白质）氨基酸（蛋白质）→→氧化：氧化：致癌物、营养价值致癌物、营养价值↓↓色氨酸色氨酸→→甲酰犬尿氨酸（动物实验甲酰犬尿氨酸（动物实验————致癌致癌））吊白块吊白块————甲醛甲醛+ +次硫酸氢钠次硫酸氢钠6、辐照处理下的变化、辐照处理下的变化n首先首先水分子游离成自由基和水合电子水分子游离成自由基和水合电子n再再与蛋白质反应而使蛋白质变性与蛋白质反应而使蛋白质变性nP中的含中的含硫氨基酸硫氨基酸和和芳香氨基酸残基芳香氨基酸残基最易分解最易分解n并并引起低水分食品中多肽链断裂引起低水分食品中多肽链断裂第六节第六节 常见食品蛋白质与新蛋白质资源常见食品蛋白质与新蛋白质资源6大豆蛋白大豆蛋白6肉蛋白肉蛋白6乳蛋白乳蛋白6卵蛋白卵蛋白6小麦蛋白小麦蛋白n    在油籽作物中以大豆蛋白最为重要在油籽作物中以大豆蛋白最为重要n一是因为它的一是因为它的种植面积种植面积非常非常大大，，n二是它的二是它的必需氨基酸组成必需氨基酸组成与动物蛋白十分接近。

与动物蛋白十分接近n    大豆经脱脂加工以得到三种不同的商品大豆蛋白：大豆经脱脂加工以得到三种不同的商品大豆蛋白：n脱脂豆粉脱脂豆粉n浓缩大豆蛋白浓缩大豆蛋白n大豆蛋白分离物大豆蛋白分离物(大豆分离蛋白大豆分离蛋白)& 大豆蛋白大豆蛋白Ø 酪蛋白酪蛋白Ø 乳清蛋白乳清蛋白占乳蛋白的占乳蛋白的80％－％－82％％ββ－乳球蛋白，－乳球蛋白，5050％％牛奶加热产生的气味牛奶加热产生的气味αα－乳清蛋白，－乳清蛋白，2525％％& 乳蛋白乳蛋白Ø 肌浆中的蛋白质肌浆中的蛋白质Ø 肌原纤维蛋白质肌原纤维蛋白质Ø 基质蛋白质基质蛋白质占占2020％－％－3030％％肌溶蛋白肌溶蛋白, ,球蛋白球蛋白X,X,肌红蛋白肌红蛋白肌原蛋白肌原蛋白弹性蛋白弹性蛋白占占5151％－％－5353％％肌球蛋白，肌动蛋白肌球蛋白，肌动蛋白肌动球蛋白，肌原球蛋白肌动球蛋白，肌原球蛋白& 肉中的蛋白质肉中的蛋白质& 卵蛋白卵蛋白& 小麦中的蛋白质小麦中的蛋白质新蛋白质资源新蛋白质资源n单细胞蛋白：单细胞蛋白：一微生物中的蛋白质一微生物中的蛋白质n酵母蛋白、细菌蛋白、藻类蛋白酵母蛋白、细菌蛋白、藻类蛋白n叶蛋白叶蛋白n 植物的叶片是进行光合作用及合成蛋白质的场所，植物的叶片是进行光合作用及合成蛋白质的场所，许多禾谷类、豆类作物的叶片中约含许多禾谷类、豆类作物的叶片中约含2～～4%Pro。

n鱼蛋白鱼蛋白n生鱼磨粉后，用有机溶剂浸提除掉脂类和水分，再经生鱼磨粉后，用有机溶剂浸提除掉脂类和水分，再经适当的研磨制成颗料即为无臭味的浓缩鱼蛋白，其蛋适当的研磨制成颗料即为无臭味的浓缩鱼蛋白，其蛋白质含量达白质含量达75％以上作作 业业n1、蛋白质变性的定义及其影响因素、蛋白质变性的定义及其影响因素n2、热处理对食品蛋白质的有那些影响？、热处理对食品蛋白质的有那些影响？n3、简述影响蛋白质水合作用的外界因素有哪些？且如、简述影响蛋白质水合作用的外界因素有哪些？且如何影响的？何影响的？n4、试答蛋白质的水化过程试答蛋白质的水化过程n5、什么叫蛋白质的胶凝作用？如何提高蛋白质的胶凝、什么叫蛋白质的胶凝作用？如何提高蛋白质的胶凝性？性？。