光合蛋白分子.doc

光合作用是绿色植物（包括藻类）利用太阳能，把二氧化碳和水合成富能的有机物，并释放氧气的过程，它被誉为是地球上最重要的化学反应类囊体膜是光合作用原初光能转化的场所它上面镶嵌着的很多膜蛋白复合体，主要包括4大类：光系统光系统II（PSII）复合体、光系统I（PSI）复合体、细胞色素b6f（Cyt b6f）复合体和ATP合酶复合体PSII和PSI复合体还有各自的捕光色素蛋白复合体，分别被称为LHCII和LHCI，它们能将吸收到的光能有效、快速地集中到光系统的反应中心色素[1]在高等植物中，类囊体膜的生理功能对膜脂存在很大的依赖性，因此膜脂的组成和含量会影响类囊体膜的结构与功能类囊体膜脂主要是由不带电荷的糖脂组成，包括单半乳糖甘油二酯（MGDG）和双半乳糖甘油二酯（DGDG），这两种膜脂占到了膜脂总量的约80%；磷脂含量较少，主要是磷脂酰甘油（PG），约占5~12%；此外，类囊体膜还含有独特的硫脂—硫代异鼠李糖甘油二酯（SQDG），含量也在5~12%光合膜脂与光合膜蛋白的研究是膜生物学研究领域中的重要问题，而且首先要了解4种类囊体膜蛋白上的脂分子组成和功能近年来，晶体学技术在光源、探测器和计算技术方面发展迅速，以及优质晶体的获取为我们提供了更精细的光合膜蛋白复合体上脂分子的结构和功能信息[2]。

1. PSII的脂分子PSII的生理功能是利用光能氧化水和还原质体醌，在类囊体两侧建立质体梯度，产生电子传递并催化水的裂解放氧它在体内以二聚体形式存在，每个PSII单体有25个脂分子，包括11个MGDG分子，7个DGDG分子，5个SQDG分子和2个PG分子，含量分别占44%，28%，20%和8%头部带负电荷的PG和SQDG位于胞质侧，不带电荷的DGDG位于囊腔侧，而MGDG在两侧均有分布25个脂分子中有15个内嵌脂分子通过极性头部的氢键或盐键与PSII复合体的2个亚基连接，有3个脂分子与PSII复合体的4个亚基相连这些脂分子在PSII复合体的组装和稳定性方面起重要作用[3,4]目前为止，在豌豆中的捕光复合体LHCII晶体中，没有发现脂分子但是，在一种腰鞭毛虫（Amphidinium carterae）的晶体中发现捕光复合体LHCII具有2分子DGDG[5]，而且在高等植物菠菜中的捕光复合体LHCII晶体中也发现1分子PG[6]PG分子通过头部与胞质侧相连，PG分子在LHCII形成三聚体过程起到非常重要的作用捕光复合体LHCII在晶体中先组装成1个20面体形状的空心球体在这个空心球体中除了三体中必需的一个PG分子外，还可以看到三体和三体之间还有2个DGDG分子，这些DGDG不但介导了三体间的主要相互作用，而且和三体形成了球形蛋白脂质体。

2. Cyt b6f的脂分子Cyt b6f在体内是以二聚体形式存在，分子量约为105 kDa，它在光合作用电子传输链中占据重要位置2007年，在莱茵衣藻里（Chlamydomonas reinhardtii）发现3分子脂其中1分子SQDG通过它的头部定位于基质侧，2个MGDG分子通过头部指向囊腔侧SQDG脂分子通过脂分子头部与Cyt b6f的 Cyt f、Cyt b和亚基IV的氨基酸残基相互作用它们在维持单体内部亚基间的稳定性方面起作用，但在Cyt b6f单体与单体之间不起主要作用[7]在层理鞭枝藻（Mastigocladus laminosus）Cyt b6f发现2分子1,2-二油酸甘油-3-磷脂酰胆碱（DOPC）和1分子SQDG它们位于Cyt b6f质琨循环的空穴内，1分子DOPC朝向胞质侧，1分子DOPC朝向囊腔侧它们在维持进行质琨循环的空穴稳定性方面具有重要作用[8]3. PSI的脂分子蓝藻（Synechococcus elongatus）PSI复合体为三聚体，呈铁饼状，每个单体PSI都呈假C2对称，其单体有4个脂分子，1个MGDG分子和3个PG分子，它们沿着PsaA和PsaB亚基的假C2对称轴排列，都朝向胞质侧。

MGDG与LHCI相连，PG分子与PSI核心紧密相连1分子PG邻近PSI的PsaA和PsaE亚基；1分子PG邻近PSI的PsaA亚基；1分子PG邻近PSI的PsaB和PsaX亚基，通过氢键和疏水键与这两个亚基相互作用，这表明磷脂在PsaX与PSI核心的连接中起重要作用目前，没有证据表明PG分子直接参与PSI的三聚体形成，但是在PG缺失的PSI中，PSI单体的稳定性降低，进而影响PSI的单体与单体连接，最后导致PSI三聚体的解体最近，通过对豌豆的PSI进行高效液相色谱和电喷雾串联质谱分析，发现PSI包含MGDG、DGDG、PG和SQDG，但是还没有确定具体数目[8]4. ATP合酶的脂分子叶绿体的ATP合酶是由CF1和CF0两部分组成CF1分子量约400 kDa，由5个亚基组成；CF0分子量约170 kDa，由4个亚基组成大肠杆菌ATP合酶有多个磷脂酰乙醇胺（PE）脂分子与ATP合酶的氨基酸残基连接这些脂分子起封闭作用，阻止离子和质子通过脂双层，从而维持跨膜的质子驱动势最近的研究发现，叶绿素和类胡萝卜素并不是定位于ATP合酶的C亚基上，而是与ATP合酶上的脂分子交互作用内嵌在C环上[9]。

5. 叶绿素分子除了光合膜蛋白和光合膜脂，色素也是植物类囊体膜上的重要成份高等植物的光合色素有2类：叶绿素和类胡萝卜素，排列在类囊体膜上绝大部分叶绿素分子具有收集和传递光能的作用当然，最为神奇的是少数特殊状态的叶绿素a分子对，它们具有将光能转换为化学能的作用这少数特殊状态的叶绿素a分子对位于PSII的反应中心叶绿素a的结构式，它含有4个吡咯环，它们和4个甲烯基连接成1个大环，叫做卟啉环，镁原子居于其中央另外，甲醇与1个含有羰基和羧基的副环结合，有1条长的疏水链即叶绿醇与吡咯环侧链上的丙酸相结合此外，位于反应中心的叶绿素a分子的蛋白微环境是很特殊的，那里有一些氧化还原辅因子琨等只要这些辅因子与叶绿素a分子的距离合适，受到光激发的叶绿素a分子就会具有氧化还原能力这种特殊蛋白微环境只有在反应中心有，在天线蛋白中是没有的在蓝藻的的PSII中，每个单体含有35个叶绿素a分子，其中11个叶绿素a分子都有1个脂分子与它们的卟啉环邻近6个叶绿素分子通过叶绿醇的羧基氧与脂分子形成的氢键相互作用菠菜LHCII三聚体中有42个叶绿素分子、12个类胡萝卜素分子；PSI单体包括167个叶绿素分子，其中LHCI含有90个叶绿素a分子和22个类胡萝卜素分子；每个Cyt b6f单体除了含有1个叶绿素a分子、1个类胡萝卜素分子[10]。

叶绿素分子与脂分子发生交互作用时，叶绿素分子的极性头部区域会影响脂分子亲水头部区域的构象与电荷变化，以及脂分子的水合性叶绿素的疏水尾链（叶绿醇链）还可与脂分子的疏水脂肪链相互作用，从而改变不同脂分子之间的相互作用叶黄素位于LHCII上，它们与LHCII上的DGDG和PG以及叶绿素分子相互作用，植物通过叶黄素循环耗散PSII 的过剩能量，保护脂类，调节类囊体膜的物理性质参考文献[1]. 周峰. 光合膜蛋白晶体的结构与功能. 生命的化学, 2007, 27 (5): 370-372[2]. 周峰, 华春, 张薇. 膜脂的分子组装及其与膜蛋白的相互作用. 生命的化学, 2009, 29 (1): 49-52[3]. Guskov A, Kern J, Gabdulkhakov A, et al. Cyanobacterial photosystem II at 2.9 Å resolution: role of quinones, lipids, channels and chloride. Nat Struct Mol Biol, 2009, 16: 334-342[4]. Jones M R. Lipids in photosynthetic reaction centres: structural roles and functional holes. Prog. Lipid Res, 2007, 46: 56-87[5]. Dörmann P, Benning C. Galactolipids rule in seed plants. Trends in Plant Science, 2002, 7: 112-118[6]. Liu Z, Yan H, Wang KB, et al. Crystal structure of spinach major lighting-harvesting complex at 2.72 Å resolution. Nature, 2004, 428: 287-292[7]. Kern J, Zouni A, Guskov A. Lipids in the structure of photosystem I, photosystem II and the cytochrome b6f complex, in: Wada H, Murata M (Eds.), Lipids in photosynthesis – essential and regulatory functions, Springer Science + Business Media, 2009, pp. 203-242[8]. Yamashita E, Zhang H and Cramer WA. Structure of the cytochrome b6f complex: quinone analogue inhibitors as ligands of heme cn. J Mol Biol, 2007, 370: 39-52[9]. Yao H, Shi Y, Gao R, et al. Isolation of lipids from photosystem I complex and its characterization with high performance liquid chromatography/electrospray ionization mass spectrometry. J Chromatogram B, 2006, 837: 101-107[10]. Guskov A, Kern J, Gabdulkhakov A, et al. Cyanobacterial photosystem II at 2.9 Å resolution: role of quinones, lipids, channels and chloride. Nat Struct Mol Biol, 2009, 16: 334–342。