动生化名词解释

1、动生化名词解释1 .氨基酸的等电点：当溶液在某一特定的 pH 值时，氨基酸以两性离子的形式存在，正电荷数与负电荷数相等， 净电荷为零， 在直流电场中既不向正极移动也不向负极移动， 这时溶液的 pH 值称为该氨基酸的等电点，用 pI 表示。2 .肽键：是指键，是一个氨基酸的a -COOH基和另一个氨基酸的a - NH2基所形成的酰胺键。3 . 多肽链：由许多氨基酸残基通过肽键彼此连接而成的链状多肽，称为多肽链。 4. 肽平面：肽链主链的肽键具有双键的性质，因而不能自由旋转，使连接在肽键上的六个原子共处于一个平面上，此平面称为肽平面。5. 蛋白质的一级结构：多肽链上各种氨基酸残基的排列顺序，即氨基酸序列。6. 肽单位：多肽链上的重复结构，如 Ca -CO-NH-Ca称为肽单位，每一个肽单位实际 上就是一个肽平面。7. 多肽：含有三个以上的氨基酸的肽统称为多肽。8. 氨基酸残基：多肽链上的每个氨基酸，由于形成肽键而失去了一分子水，成为不完整的 分子形式，这种不完整的氨基酸被称为氨基酸残基。9. 蛋白质二级结构：多肽链主链骨架中，某些肽段可以借助氢键形成有规律的构象，如a-螺旋、3 -折叠和3

2、 -转角；另一些肽段则形成不规则的构象，如无规卷曲。这些多肽链主链骨架中局部的构象，就是二级结构。10. 超二级结构：在球状蛋白质分子的一级结构顺序上，相邻的二级结构常常在三维折叠中相互靠近， 彼此作用， 从而形成有规则的二级结构的聚合体， 就是超 二级结构。 11. 结构域：在较大的蛋白质分子里，多肽链的三维折叠常常形成两个或多个松散连接的近似球状的三维实体，即是结构域。它是球蛋白分子三级结构的折叠单位。 12. 蛋白质三级结构：指一条多肽链在二级结构（超二级结构及结构域）的基础上，进一步的盘绕、 折叠， 从而产生特定的空间结构。 或者说三级结构是指多肽链中所有原子的空间排布。维系三级结构的力有疏水作用力、氢键、范德华力、盐键（静电引力） 。另外二硫键在某些蛋白质中也起着非常重要的作用。13. 蛋白质四级结构：由相同或不同的亚基（或分子）按照一定的排布方式聚合而成的聚合体结构。它包括亚基（或分子）的种类、数目、空间排布以及相互作用。 14. 二硫键：指两个硫原子之间的共价键，在蛋白质分子中二硫键对稳定蛋白质分子构象起重要作用。15. 二面角：在多肽链中，C a碳原子刚好位于互相连接的

3、两个肽平面的交线上。C a碳原子上的C a - N和C a - C都是单键，可以绕键轴旋转，其中以 C a - N旋转的角度称为 ， 而以Ca - C旋转的角度称为 W,这就是a -碳原子上的一对二面角。它决定了由a -碳原子连接的两个肽单位的相对位置。16. a -螺旋：是蛋白质多肽链主链二级结构的主要类型之一。肽链主链骨架围绕中心轴盘 绕成螺旋状，称为a -螺旋。17. 3 -折叠或3 -折叠片：二条3 -折叠股平行排布，彼此以氢键相连，可以构成3 -折叠片。3 -折叠片又称为3 -折叠。18. 3 -转角：又称为3 -回折。多肽链中的一段主链骨架以1800返回折叠；由四个连续的氨基酸残基组成；第一个肽单位上的C=O基氧原子和第三个肽单位的N - H基氢原子生成一个氢键。19. 无规卷曲：主链骨架片段中，大多数的二面角（，W）都不相同，其构象不规则。它存在于各种球蛋白之中，含量较多。20. 亚基：较大的球蛋白分子，往往由二条或更多条的多肽链组成功能单位。这些多肽链本身都具有球状的三级结构， 彼此以非共价键相连。 这些多肽链就是球蛋白分子的亚基。 它是 由一条肽链组成，也可以通过二硫

4、键把几条肽链连接在一起组成。 21. 寡聚蛋白：由两个或两个以上的亚基或单体组成的蛋白质统称为寡聚蛋白。22. 蛋白质的高级结构：指一条或数条多肽上的所有原子在三维空间中的排布，又称构象、三维结构、空间结构、立体结构。23. 蛋白质激活：指蛋白质前体在机体需要时经某些蛋白酶的限制性水解，切去部分肽段后变成有活性的蛋白质的过程。24. 分子病：由于基因突变导致蛋白质一级结构突变，使蛋白质生物功能下降或丧失，而产生的疾病被称为分子病。25. 变构效应：也称别构效应，在寡聚蛋白分子中一个亚基由于与配体的结合而发生的构象变化，引起相邻其它亚基的构象和与配体结合的能力亦发生改变的现象。 26. 蛋白质变性：天然蛋白质，在变性因素作用下，其一级结构保持不变，但其高级结构发生了异常的变化，即由天然态（折叠态）变成了变性态（伸展态） ，从而引起了生物功能的丧失，以及物理、化学性质的改变。这种现象被称为蛋 白质的变性。27. 蛋白质复性：除去变性剂后，在适宜的条件下，变性蛋白质从伸展态恢复到折叠态，并恢复全部生物活性的现象叫蛋白质的复性。 28. 蛋白质的等电点：当溶液在某个pH 时，使蛋白质分子所带的

5、正电荷和负电荷数正好相等，即净电数为零，在直流电场中既不向正极移动也不向负极移动，此时的溶液的 pH 就是该蛋白质的等电点，用 pI 表示。29. 电泳：在直流电场中，带正电荷的蛋白质分子向阴极移动，带负电荷的蛋白质分子向阳极移动的现象叫电泳。30. 盐溶：在蛋白质水溶液中，加入少量的中性盐，如硫酸铵等，会增加蛋白质分子表面的电荷， 增强蛋白质分子与水分子的作用， 从而使蛋白质在水溶液中的溶解度增大， 这种现象称为盐溶。31. 盐析：在高浓度的盐溶液中，无机盐的离子从蛋白质分子的水膜中夺取水分子，将水膜除去，导致蛋白质分子的相互结合，从而发生沉淀，这种现象称为盐析。 32. 简单蛋白质：又称单纯蛋白质，即水解后只产生各种氨基酸的蛋白质。33. 结合蛋白质：即由蛋白质和非蛋白质两部分结合而成的蛋白质，非蛋白质部分通常称为辅基。 34. 酶：酶是生物体内一类具有催化活性和特殊空间构象的生物大分子物质，包括蛋白质和核酸等。 35. 酶的专一性：酶对于底物和反应类型有严格的选择性。一般地说，酶只能作用于一种或一类化学底物，催化一种或一类化学反应，这就是酶的所谓的高度专一性。 36. 全酶：酶蛋

6、白与辅助因子结合之后所形成的复合物， 称为全酶， 只有全酶才有催化活性， 将酶蛋白和辅助因子分开后均无催化作用。37. 辅酶：把那些与酶蛋白结合比较松弛，用透析法可以除去的小分子有机化合物，称为辅酶。38. 酶活性部位：酶分子中能直接与底物分子结合，并催化底物化学反应的部位，称为酶的活性部位或活性中心。它包括结合中心与催化中心。39. 酶原：有些酶，如参与消化的各种蛋白酶（如胃蛋白酶、胰蛋白酶，以及胰凝乳蛋白酶等） ，在最初合成和分泌时，没有催化活性。这种没有活性的酶的前体，被称为酶原。40. 必需基团：是指直接参与对底物分子结合和催化的基团以及参与维持酶分子构象的基团。 41. 酶原激活：酶原必须经过适当的切割肽链，才能转变成有催化活性的酶。使无活性的酶原转变成活性酶的过程， 称为酶原激活。 这个过程实质上是酶活性部位组建、 完善或者暴露 的过程。42. 诱导契合学说：酶分子的活性部位结构原来并不与底物分子的结构互补，但活性部位有一定的柔性，当底物分子与酶分子相遇时可以诱导酶蛋白的构象发生相应的变化，使活性部位上各个结合基团与催化基团达到对底物结构正确的空间排布与定向从而使酶与底物互

7、补结合，产生酶-底物复合物，并使底物发生化学反应。43. 定向效应：是指在酶活性部位中，催化基团与底物分子反应基团之间，形成了正确的定向排列， 使分子间的反应按正确的方向相互作用形成中间产物， 从而降低了底物分子的活化能，增加了底物反应速度。44. 共价催化：某些酶分子的催化基团可以通过共价键与底物分子结合形成不稳定的共价中间产物，这个中间产物极易变成过渡态， 因而大大降低了活化能， 使反应速度大为提高，这种催化称为共价催化。45. 酸催化：在酶活性中心上，有些催化基团是质子供体（酸催化基团） ，可以向底物分子提供质子，称为酸催化。酶活力（酶活性）是指：酶催化底物化学反应的能力。 46. 酶的活力单位：是衡量酶活力大小的计量单位，国际生物化学协会酶学委员会对酶活力单位作了下列规定：在25，最适PH ，饱和底物浓度的反应条件下， 1min 内，将 1 微摩尔（mol）的底物转化为产物所需要的酶量，定为一个国际单位（1U = 1mol/min ）。47.酶的比活力： 比活力 （比活性） 是指： 每 mg 蛋白质中所具有的酶活力 （活力单位数） 。 48. Kat ：在最适条件下， 每秒钟内

8、， 能使 1mol 底物转化成产物所需要的酶量， 定为一个 Kat 单位 （ 1Kat =1mol/s）。49. Km ：是当酶反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。 50. 酶的最适 pH ：只有在特 定的 pH 下，酶、底物和辅酶的解离状态，最适宜它们相互结合，并发生催化作用， 从而使酶反应速度达到最大值， 这个 pH 称为酶的最适 pH。 51. 酶的最适温度：使反应速度达到最大值的温度被称为最适温度。动物体内各种酶的最适温度一般在3740C。52.竞争性抑制作用：有些抑制剂，其分子结构与底物分子结构十分相似，因而，也能够与酶分子的底物结合基团相结合，从而抑制酶活性。抑制剂和底物对酶的结合，是相互竞争、相互排斥的。这种抑制作用，称为竞争性抑制作用。 53. 调节酶：对代谢途径的反应速度起调节作用的酶称为调节酶。54. 变构效应：调节物与酶分子的调节部位（或一个亚基的活性部位）结合之后，引起酶分子构象发生变化，从而提高或降低活性部位（或另一个亚基的活性部位）的酶活性 （或对底物的亲和力） 。这种效应称为变构效应。55. 正协同效应：提高酶活性的变构效应，称为变构激活或正协同效应。

9、56. 效应子：能使变构酶产生变构效应的物质，称为效应物，又称效应子，调节物。 57. 变 构激活剂：与调节部位（或活性部位）结合之后，能提高酶活性的效应物，称为变构激活剂（或正效应物） 。58. 共价修饰调节：有些酶，在其它酶的催化下，其分子结构中的某种特殊的基团能与特殊的化学基团，共价结合或解离，从而使酶分子从无活性（或低活性）形式变成活性（或高活性）形式，或者从有活性（高活性）形式变成无活性（或低活性）形式。这种修饰作用称为共价修饰调节。59. 同工酶： 能催化相同的化学反应， 但在蛋白质分子的结构、 理化性质和生物学性质方面，都存在明显差异的一组酶。即能催化相同化学反应的数种不同分子形式的酶。同时逐步释放自由能，使 ADP + Pi -ATP,这个过程称为氧化磷酸化。60.酶工程：是由酶学与化学工程技术、 基因工程技术、 微生物学技术相结合而产生的一门新的技术科学。 酶工程分为化学酶工程和生物酶工程两大类。61. 固定化酶：是指采用物理或化学的方法，将酶固定在固相载体上，或者将酶包埋在微胶囊或凝胶中，从而使酶成为一种可以反复使用的形式。62. 多酶复合体：又称多酶体系，是由几种酶彼此嵌合而形成的复合体，分子量很大，一般有几百万， 例如： 丙酮酸脱氢酶复合体是由丙酮酸脱氢酶、 二氢硫辛酸转乙酰基酶与二氢硫辛酸脱氢酶彼此嵌合而成的。它有利于一系列反应的连续进行。63. 血糖：就是指血中的葡萄糖。64. 糖酵解：是在无氧条件下，把葡萄糖转变为乳酸（三碳糖）并产生ATP 的一系列反应。 65. 柠檬酸循环：又称三羧酸循环，是指在有氧条件下，葡萄糖氧化生成的乙酰辅酶A通过与草酰乙酸生成柠檬酸，进入循环被氧化

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