生物化学复习整理.doc

及格必备： 蛋白质 1.1.N 解“等电点”：在某一氨基酸（蛋白质）溶液中，氨基酸（蛋白质）解离 为阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性此时溶液的 pH 值称为该氨基酸（蛋白质）的等电点 2.“蛋白质的一级结构”：蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序 主要形成肽键和二硫键 3.“蛋白质的二级结构”：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，指肽链 的主链骨架原子的空间排列和相对位置它只涉及肽链主链的构象及链内或链 间形成的氢键，不涉及到氨基酸侧链构象主要形成氢键主要形式：a-螺旋、 b-折叠、b-转角、无规卷曲 4.“模体”：具有特殊功能的超二级结构数个具有二级结构的肽段，在空间 上相互接近，形成一个特殊的空间构象模体往往有特征性的氨基酸序列，并 发挥特殊的功能常见的如钙结合蛋白中结合钙离子的模体、锌指结构等 5.“蛋白质的三级结构”：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置包括 主链和侧链的所有原子的空间排布主要的化学键：疏水键、离子键、氢键、 Van der Waals 力等 6. “结构域”：是三级结构层次上的局部折叠区对于较大的蛋白质分子，多 肽链往往由两个或两个以上在三级结构上相对独立的区域缔合而成，每一区域 各行其功能。

这种相对独立的区域称结构域(domain) 7.“蛋白质的四级结构”：有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多 肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基 (subunit)蛋白质分子中各亚基 的空间排布及亚基与亚基的相互作用，称为蛋白质的四级结构主要形成疏水 作用力，其次是氢键和离子键 8.“协同效应”：寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体 中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应如果是促进作用则称为 正协同效应，如果是抑制作用则称为负协同效应 9.“变构效应”：一个配体与亚基的结合,引起亚基构象改变,进而伴随其功能的 变化这种蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应 10. “蛋白质变性”：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏， 也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活 性的丧失不涉及一级结构改变） 核酸 11. “DNA 超螺旋结构”：DNA 双螺旋链再盘绕即形成超螺旋结构盘绕方向与 DNA 双螺旋方同相同即为正超螺旋；盘绕方向与 DNA 双螺旋方同相反即为负 超螺旋 12. mRNA 结构特点：大多数真核 mRNA 的 5’末端均在转录后加上一个 7-甲基 鸟苷，同时第一个核苷酸的 C′2 也是甲基化，形成帽子结构：m7GpppNm-。

大 多数真核 mRNA 的 3’末端有一个多聚腺苷酸(polyA)结构，称为多聚 A 尾帽 和尾的功能：负责 mRNA 核内向胞质的转位，mRNA 的稳定性维系以及翻译起 始的调控mRNA 的功能：携带遗传密码，作为蛋白质生物合成的模板把 DNA 所携带的遗传信息，按碱基互补配对原则，抄录并传送至核糖体，用以决 定其合成蛋白质的氨基酸排列顺序 13. tRNA 的结构特点：一级结构：含 10~20% 稀有碱基，如 DHU； 3′末端为—CCA-OH；具有 TyC二级结构呈三叶草形三级结构呈倒 L 形功能： 活化、搬运氨基酸到核糖体，参与蛋白质的翻译 14. rRNA 的功能：参与组成核蛋白体，作为蛋白质生物合成的场所 15. 核酸的理化性质：紫外吸收，嘌呤碱和嘧啶碱具有共轭双键体系，最大吸 收峰 260nm；DNA 的变性：在某些理化因素作用下，DNA 双链解开成两条单 链的过程 16. “增色效应”：DNA 变性时，有更多的共轭双键得以暴露，DNA 在 260nm 处的吸光度增高的现象 17. “Tm”：在解链过程中，紫外吸光度的变化值达到最大变化值的 50%时的温 度称为 DNA 的解链温度，又称融解温度(melting temperature, Tm)。

其大小与 G+C 含量成正比 酶 1.“酶的活性中心”：或称活性部位(active site)，指必需基团在空间结构上彼此 靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物 （结合基团+催化基团） 2.“同工酶” (isoenzyme)是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构理化 性质乃至免疫学性质不同的一组酶LDH）（同工酶谱的改变有助于对疾病 的诊断 3.酶促反应的特点：高效性、特异性、可调节性（对酶生成与降解量的调节； 酶催化效力的调节；通过改变底物浓度对酶进行调节等） 4.底物浓度对酶促反应速率的影响：呈矩形双曲线关系当底物浓度较低时， 反应速度与底物浓度成正比，反应为一级反应随着底物浓度的增高，反应速 度不再成正比例加速，反应为混合级反应当底物浓度高达一定程度，反应速 度不再增加，达最大速度，反应为零级反应 5.“Km 值”等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，单位是 mol/LKm 是酶的特征性常数之一；可近似表示酶对底物的亲和力；同一酶对 于不同底物有不同的 Km 值 6.“Vm 值”：酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度成正比。

Vmax=K3 [E]，如果酶的总浓度已知，可从 Vmax 计算 酶的转换数，即动力学常数 K3 7.酶浓度对反应速度的影响：当[S]＞＞[E]，酶可被底物饱和的情况下，反应 速度与酶浓度成正比 8.酶的不可逆性抑制：以共价键与酶活性中心的必需基团相结合，使酶失活9.酶的可逆性抑制（非共价键结合，透析、超滤等方法可除去）：○1 竞争性 抑制作用，如：丙二酸与琥珀酸竞争琥珀酸脱氢酶特点：I 与 S 结构类似， 竞争酶的活性中心；抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力及底物浓度；动 力学特点：Vmax 不变，表观 Km 增大○2 非竞争性抑制：抑制剂与酶活性中 心外的必需基团结合，底物与抑制剂之间无竞争关系；抑制程度取决于抑制剂 的浓度；动力学特点：Vmax 降低，表观 Km 不变○3 反竞争性抑制：抑制剂 只与酶－底物复合物结合；抑制程度取决与抑制剂的浓度及底物的浓度；动力 学特点：Vmax 降低，表观 Km 降低 10. 酶的变构调节：一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结 合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称变构调节。

特点： 酶分子结构中没有化学键的变化只是变构调节剂非共价的与酶分子结合，从而改变酶的构象，影响酶的催化活性 11. 酶的共价修饰调节：在其他酶的催化作用下，酶蛋白分子活性中心的一些 基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，这一过程称 为酶的共价修饰调节特点：需由其它酶催化；酶分子上有共价键的变化，即 酶化学结构有所变化；酶分子出现组成的变化；化学修饰点位于酶的活性中心； 有信号级联放大效应 糖代谢 1.糖酵解：反应部位：胞浆过程：○1 由葡萄糖分解成丙酮酸，称之为酵解 途径，10 步反应○2 由丙酮酸转变成乳酸（LDH 催化）关键酶：己糖激酶 （ 6-磷酸葡萄糖可反馈抑制己糖激酶，但肝葡萄糖激酶不受其抑制长链脂肪 酰 CoA 可变构抑制肝葡萄糖激酶6-磷酸果糖激酶-1（变构激活剂：AMP; ADP; F-1,6-2P; F-2,6-2P；变构抑制剂：柠檬酸;ATP（高浓度））、丙酮酸激酶 （变构激活剂：1,6-双磷酸果糖；变构抑制剂：ATP, 丙氨酸）生理意义：是 机体在缺氧情况下获取能量的有效方式；是机体的快速供能方式；是某些细胞 在氧供应正常情况下的重要供能途径：无线粒体的细胞，如：红细胞；代谢活 跃的细胞，如：白细胞、骨髓细胞。

2.底物水平磷酸化：代谢物在反应过程中，底物分子内部能量重新分布，形 成分子内高能键直接利用分子内的能量使 ADP 磷酸化生成 ATP 的过程，称 为底物水平磷酸化 3.糖的有氧氧化：反应部位：一步胞液，二三四步线粒体反应过程：酵解 途径；丙酮酸氧化脱羧；TAC 循环，8 步反应；氧化磷酸化生理意义：糖的 有氧氧化是机体产能最主要的途径它不仅产能效率高，而且由于产生的能量 逐步分次释放，相当一部分形成 ATP，所以能量的利用率也高限速酶：七个 调节特点：⑴ 有氧氧化的调节通过对其关键酶的调节实现⑵ATP/ADP 或 ATP/AMP 比值全程调节该比值升高，所有关键酶均被抑制⑶氧化磷酸化速 率影响三羧酸循环前者速率降低，则后者速率也减慢⑷三羧酸循环与酵解 途径互相协调三羧酸循环需要多少乙酰 CoA，在糖供充足时，酵解途径就产 生相应的丙酮酸以生成乙酰 CoA 4.Krebs 循环：经过一次三羧酸循环，消耗一分子乙酰 CoA，经四次脱氢，二 次脱羧，一次底物水平磷酸化生成 1 分子 FADH2，3 分子 NADH+H+，2 分 子 CO2， 1 分子 GTP关键酶：柠檬酸合酶、α-酮戊二酸脱氢酶复合体、异柠 檬酸脱氢酶。

生理意义：是三大营养物质氧化分解的共同途径；是三大营养物 质代谢联系的枢纽；为其它物质代谢提供小分子前体；为呼吸链提供 H+ + e 三羧酸循环本身并不是 ATP 生成的场所它的作用在于四次脱氢，为氧化磷酸 化提供还原当量 5.磷酸戊糖途径是指由葡萄糖生成磷酸戊糖及 NADPH+H+，前者再进一步转 变成 3-磷酸甘油醛和 6-磷酸果糖的反应过程反应部位：胞液反应过程：○1 氧化反应，生成磷酸戊糖，NADPH+H+及 CO2○2 非氧化反应，一系列机团 转移关键酶：6-磷酸葡萄糖脱氢酶（酶活性主要受 NADPH/NADP+比值影响） 特点：⑴ 脱氢反应以 NADP+为受氢体，生成 NADPH+H+⑵反应过程中进 行了一系列酮基和醛基转移反应，经过了 3、4、5、6、7 碳糖的演变过程⑶ 反应中生成了重要的中间代谢物——5-磷酸核糖⑷ 一分子 G-6-P 经过反应， 只能发生一次脱羧和二次脱氢反应，生成一分子 CO2 和 2 分子 NADPH+H+ 生理意义：为核苷酸的生成提供核糖；提供 NADPH 作为供氢体参与多种代谢反应 6.糖原合成：反应部位：主要在肝脏、肌肉；胞浆反应过程：○1 葡萄糖磷 酸化生成 6-磷酸葡萄糖；○26-磷酸葡萄糖转变成 1-磷酸葡萄糖○31- 磷酸葡萄糖 转变成尿苷二磷酸葡萄糖○4α-1,4-糖苷键式结合○5 糖原分枝的形成。

关键酶： 糖原合酶 7.“UDPG”：尿苷二磷酸葡萄糖可以看作“活性葡萄糖”，在体内充作葡萄糖 供体 8. 糖原分解：反应部位：胞浆反应过程：○1 糖原的磷酸解；○2 1-磷酸葡 萄糖转变成 6-磷酸葡萄糖；○36-磷酸葡萄糖水解生成葡萄糖（葡萄糖-6-磷酸酶 （肝，肾））脱枝酶的作用：①转移葡萄糖残基②水解 a-1,6-糖苷键关键 酶：糖原磷酸化酶 9.糖异生：反应部位：主要在肝、肾细胞的胞浆及线粒体原料：乳酸、甘 油、生糖氨基酸生理意义：维持血糖浓度恒定、补充肝糖原、调节酸碱平衡10. 糖异生途径：不完全是糖酵解的逆反应反应过程：○1 丙酮酸转变成磷酸 烯醇式丙酮酸(PEP)，丙酮酸羧化酶生成草酰乙酸，辅酶为生物素（反应粒 体）；磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶（胞液、线粒体）草酰乙酸出线粒体，转化 为天冬氨酸或苹果酸○2 1,6-双磷酸果糖转变为 6-磷酸果糖○36-磷酸葡萄糖 水解为葡萄糖关键酶：丙酮酸羧化酶、磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶、果糖二磷 酸酶-1、葡萄糖-6-磷酸酶 脂代谢 1.脂肪动员：储存在脂肪组织/细胞中的脂肪被脂肪酶逐步水解为游离脂酸 （与血浆清蛋白结合后由血液运送至全身各组织）及甘油（直接由血液运送至 肝、肾、肠等组织。

并释放入血，供其他组织氧化利用的过程关键酶：激 素敏感性甘油三酯脂肪酶（H。