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蛋白质小分子相互作用.docx

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卖家[上传人]：s9****2

文档编号：429569175

上传时间：2023-07-17

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正确理解衡量蛋白质-小分子相互作用的生化指标Kd, Ki以及Km在生物化学中，涉及到蛋白质与配体（包括蛋白质结合小分子，酶催化底物和抑制剂结合等等）的相互作用时,有不少衡量相互作用的生化指标,其中包括Ki 值（抑制常数）, Kd 值（解离常数）, Km 值（米氏常数）,可能很多生化专业的人都对这些傻傻分不清吧,下面我来解释一下这些生化指标的区别1） Kd 值：dissociation constant针对的是蛋白质与小分子（如LAC等），指的是解离常数，单位是M.该常数反映了与蛋白质结合的小分子的解离速率，也直接决定蛋白质与小分子的亲和力（affinity）是定量描述蛋白质与小分子结合的主要生化指标2） Ki值：inhibitor constant针对的是蛋白质与抑制剂，指的是抑制剂常数单位是M.与Kd值的计算一样，反映出抑制剂与蛋白质的结合紧密程度3）Km值：是针对酶与底物的催化反应，Km指的是米氏常数（为了纪念Michaelis和Meten）, 是由一些速率常数组成的复合常数，等于酶的反应速率达到反应速率的一半时的底物浓度, 单位是 M.**这几个常数，Kd与Ki，按照我的理解来说差别不大，只是Ki代表的是抑制剂与蛋白质的 Kd,本质上无差异°Km值的推导Km值的推导比Kd,Ki要复杂，主要在于酶的催化过程，不仅包括前面的结合，还有后续的催化得到新的底物，这与前面的单一可逆过程是有区别的。

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