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本文格式为Word版，下载可任意编辑生化第三版课后习题答案(3至13章) 生物化学（第三版）课后习题细致解答 第三章 氨基酸 提要 α-氨基酸是蛋白质的构件分子，当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们蛋白质中的氨基酸都是L型的但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物 参与蛋白质组成的根本氨基酸只有20种此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在，但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是根本氨基酸（残基）经化学修饰而成除参与蛋白质组成的氨基酸外，还有好多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中，有的是β-、γ-或δ-氨基酸，有些是D型氨基酸 氨基酸是两性电解质当pH接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当pH在13左右时，那么全部去质子化在这中间的某一pH（因不同氨基酸而异），氨基酸以等电的兼性离子（H3NCHRCOO）状态存在某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH称为该氨基酸的等电点，用pI表示 全体的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色回响α-NH2与2,4-二硝基氟苯（DNFB）作用产生相应的DNP-氨基酸（Sanger回响）；α-NH2与苯乙硫氰酸酯（PITC）作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物（ Edman回响）。

胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸）或恢复剂（如巯基乙醇）断裂半胱氨酸的SH基在空气中氧化那么成二硫键这几个回响在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位 除甘氨酸外α-氨基酸的α-碳是一个手性碳原子，因此α-氨基酸具有光学活性比旋是α-氨基酸的物理常数之一，它是鉴别各种氨基酸的一种根据 参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据核磁共振（NMR）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用 氨基酸分析分开方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（HPLC）等 习题 1.写出以下氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸[见表3-1] 表3-1 氨基酸的简写符号 名称 丙氨酸(alanine) 精氨酸(arginine) 天冬酰氨(asparagines) 天冬氨酸(aspartic acid) Asn和/或Asp 半胱氨酸(cysteine) 谷氨酰氨(glutamine) 谷氨酸(glutamic acid) Gln和/或Glu 甘氨酸(glycine) 组氨酸(histidine) 异亮氨酸(isoleucine) ++ - 三字母符号 Ala Arg Asn Asp Asx Cys Gln Glu Gls Gly His Ile 单字母符号 A R N D B C Q E Z G H I 名称 亮氨酸(leucine) 赖氨酸(lysine) 甲硫氨酸(蛋氨酸)(methionine) 苯丙氨酸(phenylalanine) 脯氨酸(praline) 丝氨酸(serine) 苏氨酸(threonine) 色氨酸(tryptophan) 酪氨酸(tyrosine) 缬氨酸(valine) 三字母符号 Leu Lys Met Phe Pro Ser Thr Trp Tyr Val 单字母符号 L K M F P S T W Y V 2、计算赖氨酸的εα-NH320%被解离时的溶液PH。

[9.9] 解：pH = pKa + lg20% pKa = 10.53 (见表3-3，P133) pH = 10.53 + lg20% = 9.83 3、计算谷氨酸的γ-COOH三分之二被解离时的溶液pH[4.6] 解：pH = pKa + lg2/3% pKa = 4.25 1 pH = 4.25 + 0.176 = 4.426 4、计算以下物质0.3mol/L溶液的pH：(a)亮氨酸盐酸盐；(b)亮氨酸钠盐；(c)等电亮氨酸[(a)约1.46,(b)约11.5, (c)约6.05] 5、根据表3-3中氨基酸的pKa值，计算以下氨基酸的pI值：丙氨酸、半胱氨酸、谷氨酸和精氨酸[pI:6.02;5.02;3.22;10.76] 解：pI = 1/2（pKa1+ pKa2） pI(Ala) = 1/2（2.34+9.69）= 6.02 pI(Cys) = 1/2（1.71+10.78）= 5.02 pI(Glu) = 1/2（2.19+4.25）= 3.22 pI(Ala) = 1/2（9.04+12.48）= 10.76 6、向1L1mol/L的处于等电点的甘氨酸溶液参与0.3molHCl，问所得溶液的pH是多少？假设参与0.3mol NaOH以代替HCl时，pH将是多少？[pH：2.71；9.23] 7、将丙氨酸溶液（400ml）调理到pH8.0，然后向该溶液中参与过量的甲醛，当所得溶液用碱反滴定至Ph8.0时，消耗0.2mol/L NaOH溶液250ml。

问起始溶液中丙氨酸的含量为多少克？[4.45g] 8、计算0.25mol/L的组氨酸溶液在pH6.4时各种离子形式的浓度（mol/L）[His2+为1.78×10-4，His+为0.071，His为2.8×10] 9、说明用含一个结晶水的固体组氨酸盐酸盐（相对分子质量=209.6；咪唑基pKa=6.0）和1mol/L KOH配制1LpH6.5的0.2mol/L组氨酸盐缓冲液的方法[取组氨酸盐酸盐41.92g(0.2mol)，参与352ml 1mol/L KOH，用水稀释至1L] 10、为什么氨基酸的茚三酮反映液能用测压法定量氨基酸？ 解：茚三酮在弱酸性溶液中与α-氨基酸共热，引起氨基酸氧化脱氨脱羧反映，（其回响化学式见P139），其中，定量释放的CO2可用测压法测量，从而计算出加入回响的氨基酸量 11、L-亮氨酸溶液（3.0g/50ml 6mol/L HCl）在20cm旋光管中测得的旋光度为+1.81o计算L-亮氨酸在6mol/L HCl中的比旋（[a]）[[a]=+15.1o] 12、标出异亮氨酸的4个光学异构体的（R，S）构型名称。

[参考图3-15] 13、甘氨酸在溶剂A中的溶解度为在溶剂B中的4倍，苯丙氨酸在溶剂A中的溶解度为溶剂B中的两倍利用在溶剂A和B之间的逆流分溶方法将甘氨酸和苯丙氨酸分开在起始溶液中甘氨酸含量为100mg ，苯丙氨酸为81mg ，试回复以下问题：(1)利用由4个分溶管组成的逆流分溶系统时，甘氨酸和苯丙氨酸各在哪一号分溶管中含量最高？（2）在这样的管中每种氨基酸各为多少毫克？[（1）第4管和第3管；（2）51.2mg Gly+24mg Phe和38.4mgGly+36mg Phe] 解：根据逆流分溶原理，可得： 对于Gly：Kd = CA/CB = 4 = q(动相)/p（静相） p+q = 1 = (1/5 + 4/5) 4个分溶管分溶3次：（1/5 + 4/5）=1/125+2/125+48/125+64/125 对于Phe：Kd = CA/CB = 2 = q(动相)/p（静相） p+q = 1 = (1/3 + 2/3) 4个分溶管分溶3次：（1/3 + 2/3）3=1/27+6/27+12/27+8/27 故利用4个分溶管组成的分溶系统中，甘氨酸和苯丙氨酸各在4管和第3管中含量最高，其中： 2 3 0 -4 第4管：Gly：64/125×100=51.2 mg Phe：8/27×81=24 mg 第3管：Gly：48/125×100=38.4 mg Phe：12/27×81=36 mg 14、指出在正丁醇：醋酸：水的系统中举行纸层析时，以下混合物中氨基酸的相对迁移率（假定水相的pH为4.5）：(1)Ile, Lys; (2)Phe, Ser (3)Ala, Val, Leu; (4)Pro, Val (5)Glu, Asp; (6)Tyr, Ala, Ser, His. [Ile> lys；Phe,> Ser；Leu> Val > Ala,；Val >Pro；Glu>Asp；Tyr> Ala>Ser≌His] 解：根据P151 图3-25可得结果。

15．将含有天冬氨酸(pI=2.98)、甘氨酸(pI=5.97)、亮氨酸(pI=6.53)和赖氨酸(pI=5.98)的柠檬酸缓冲液，加到预先同样缓冲液平衡过的强阳离交换树脂中，随后用爱缓冲液析脱此柱，并分别收集洗出液，这5种氨基酸将按什么次序洗脱下来？[Asp, Thr, Gly, Leu, Lys] 解：在pH3左右，氨基酸与阳离子交换树脂之间的静电吸引的大小次序是减刑氨基酸(A2+)>中性氨基酸(A+)>酸性氨基酸(A0)因此氨基酸的洗出依次大体上是酸性氨基酸、中性氨基酸，结果是碱性氨基酸，由于氨基酸和树脂之间还存在疏水相互作用，所以其洗脱依次为：Asp, Thr, Gly, Leu, Lys 第四章 蛋白质的共价布局 提要 蛋白质分子是由一条或多条肽链构成的生物大分子多肽链是由氨基酸通过肽键共价连接而成的，各种多肽链都有自己特定的氨基酸序列蛋白质的相对分子质量介于6000到1000000或更高 蛋白质分为两大类：单纯蛋白质和缀合蛋白质根据分子外形可分为纤维状蛋白质、球状蛋白质和膜蛋白质此外还可按蛋白质的生物学功能分类 为了表示蛋白质布局的不同组织层次，经常使用一级布局、二级布局、三级布局和四级布局这样一些特意术语。

一级布局就是共价主链的氨基酸序列，有时也称化学布局二、三和四级布局又称空间布局（即三维布局）或高级布局 蛋白质的生物功能抉择于它的高级布局，高级布局是由一级布局即氨基酸序列抉择的，二氨基酸序列是由遗传物质DNA的核苷酸序列规定的 肽键（CO—NH）是连接多肽链主链中氨基酸残缺的共价键，二硫键是使多肽链之间交联或使多肽链成环的共价键 多肽链或蛋白质当发生片面水解时，可形成长短不一的肽段除片面水解可以产生小肽之外，生物界还存在大量游离的小肽，如谷胱甘肽等小肽晶体的熔点都很高，这说明短肽的晶体是离子晶格、在水溶液中也是以偶极离子存在的 测定蛋白质一级布局的策略是：（1）测定蛋白质分子中多肽链数目；（2）拆分蛋白质分子的多肽链；（3）断开多肽链内的二硫桥；（4）分析每一多肽链的氨基酸组成；（5）鉴定多肽链的N-末端和C-末端残基；（6）断裂多肽链成较小的肽段，并将它们分开开来；（7）测定各肽段的氨基酸序列；（8）利用重叠肽重建完整多肽链的一级布局；（9）确定半胱氨酸残基形成的S-S交联桥的位置 序列分析中的重要方法和技术有：测定N-末端基的苯异硫氰酸酯（PITC）法，分析C-末端基的羧肽酶法，用于多肽链局部断裂的酶裂解和CNBr化学裂解，断裂二硫桥的巯基乙醇处理，测定肽段氨基酸序列的Edman化学降解和电喷射串联质谱技术，重建多肽链一级序列的重叠肽拼凑法以及用于二硫桥定位的对角线电泳等。

在不同生物体中行使一致或好像功能的蛋白质称同源蛋白质同源蛋白质具有明显的序列好像性(称序列同源),两个物种的同源蛋白质，其序列间的氨基酸差异数目与这。