现代分子生物学第4章课后作业.doc

1,遗传密码具有哪些特性？遗传密码具有哪些特性？ 答：（1）遗传密码子的连续性 （2）.密码子有简并性；级一种以上密码子编码同意种氨基酸 （3）. 共有 64 个密码子，其中有 1 个起始密码子和 3 个终止密码子； （4）.密码子有通用性与特殊性，即不管 是病毒、原核生物还是真核生物密码子的含义都是相同的，但在各位生物中也有例外 （5）密码子与反密 码子存在相互作用 2 有几种终止密码子？他们的序列别名是设么？有几种终止密码子？他们的序列别名是设么？ 答：终止密码子有三种终止密码子(UAG、UGA、UAA)，他们并不代表氨基酸，不能与 tRNA 反密码子配 对，但能被终止因子和释放因子识别，终止肽链合成 其中终止密码子 UAG 叫注石（ochre）密码 UGA 叫琥珀（amber）密码 UAA 叫蛋白石（opal）密码 3，简述摆动学说？，简述摆动学说？ 答：1996 年，由 Crick 根据立体化学原理提出，解释了反向密码子中某些稀有成的配对，以及许多氨基酸 有两个以上密码子的问题假说中提出：在密码子与反密码子配对中，前两对严格遵守碱基配对原则，第 三对碱基有一定的自由度，可以摆动因而使某些 tRNA 可以识别 1 个以上的密码子一个 tRNA 能识别的密 码子是由反密码子第一个碱基决定的。

反密码子第一位为 A 或 C 则只能识别一个密码子，若为 G 或者 U 则可识别两个密码子为 I 可识别 三个密码子如果几个密码子同时编码一个氨基酸凡是第一，第二位碱基不同的密码子都对应于各自独立 的 Trna. 4，，tRNA 在组成及结构上有哪些特点？在组成及结构上有哪些特点？ 答：1、tRNA 的三叶草型二级结构 受体臂（acceptor arm）主要由链两端序列碱基配对形成的杆状结构和 3’端末配对的 3-4 个碱基所组 成，其 3’端的最后 3 个碱基序列永远是 CCA，最后一个碱基的 3’或 2’自由羟基（—OH）可以被氨酰 化TφC 臂是根据 3 个核苷酸命名的，其中 φ 表示拟尿嘧啶，是 tRNA 分子所拥有的不常见核苷酸反 密码子臂是根据位于套索中央的三联反密码子命名的D 臂是根据它含有二氢尿嘧啶（dihydrouracil）命 名的 最常见的 tRNA 分子有 76 个碱基，相对分子质量约为 2.5×104不同的 tRNA 分子可有 74-95 个核苷 酸不等，tRNA 分子长度的不同主要是由其中的两条手臂引起的tRNA 的稀有碱基含量非常丰富，约有 70 余种每个 tRNA 分子至少含有 2 个稀有碱基，最多有 19 个，多数分布在非配对区，特别是在反密码 子 3'端邻近部位出现的频率最高，且大多为嘌呤核苷酸。

这对于维持反密码子环的稳定性及密码子、反密 码子之间的配对是很重要的 2．tRNA 的 L 形三级结构 酵母和大肠杆菌 tRNA 的三级结构都呈 L 形折叠式这种结构是靠氢键来维持的，tRNA 的三级结构 与 AA- tRNA 合成酶的识别有关受体臂和 TφC 臂的杆状区域构成了第一个双螺旋，D 臂和反密码子臂 的杆状区域形成了第二个双螺旋 tRNA 的 L 形高级结构反映了其生物学功能，因为它上所运载的氨基酸必须靠近位于核糖体大亚基上 的多肽合成位点，而它的反密码子必须与小亚基上的 mRNA 相配对，所以两个不同的功能基团最大限度 分离 5，比较原核与真核的核糖体组成？，比较原核与真核的核糖体组成？ 答：（1）原核生物核糖体由约 2/3 的 RNA 及 1/3 的蛋白质组成核糖体是一个致密的核糖核蛋白颗 粒，可以解离为两个亚基，每个亚基都含有一个相对分子质量较大的 rRNA 和许多不同的蛋白质分子小 亚基由 21 种蛋白质组成，分别用 S1……S21 表示，大亚基由 33 种蛋白质组成，分别用 L1……L33 表示 真核生物细胞核糖体大亚基含有 49 种蛋白质，小亚基有 33 种蛋白质。

（2）而真核生物核糖体中 RNA 占 3/5，蛋白质占 2/5同样可以解离为两个亚基，每个亚基都含有 一个相对分子质量较大的 rRNA 和许多不同的蛋白质分子 6，什么是，什么是 SD 序列？其功能是什么？序列？其功能是什么？ 答：在 mRNA 起始密码子上游 8-13 个核苷酸的地方往往有一段富含嘌呤的序列，称为 Shine-Dalgarno 序 列，简称 SD 序列它和 16S rRNA 3’端有一个互补的序列，它们互相识别，以保证起始的正确性 7，核糖体有哪些活性中心？，核糖体有哪些活性中心？ 答：核糖体包括至少 5 个活性中心，即 mRNA 结合部位、结合或接受 AA- tRNA 部位（A 位） 、结合 或接受肽基 tRNA 的部位、肽基转移部位（P 位）及形成肽键的部位（转肽酶中心） ，此外还有负责肽链 延伸的各种延伸因子的结合位点小亚基上拥有 mRNA 结合位点，负责对序列特异的识别过程，如起始 位点的识别和密码子与反密码子的相互作用大亚基负责氨基酸及 tRNA 携带的功能，如肽键的形成、 AA- tRNA、肽基- tRNA 的结合等A 位、P 位、转肽酶中心等主要在大亚基上。

8，真核生物与原核生物在翻译起始过程中有什么区别？，真核生物与原核生物在翻译起始过程中有什么区别？ 答：(1)原核生物蛋白质合成的起始 蛋白质合成的起始复合物: 30S 核糖体小亚基 模板 mRNA fMet-tRNAfMet 起始因子 GTP 50S 核糖体大亚基 Mg2+ 合成的起始可分为三步:1、30S 核糖体小亚基与起始因子 IF –1 和 IF-3 相结合，诱发模板 mRNA 与小亚基结合 2、由 30S 小亚基、起始因子 IF –1 和 IF-3 及模板 mRNA 所组成的复合物立即与 GTP-IF-2 及 fMet- tRNAfMet 相结合反密码子与密码子配对 3、上述六组分复合物再与 50S 大亚基结合，水解 GTP 生成并释放 GDP 和 Pi释放三个起始因子2）真核因子 功能 eIF2 促进 Met-tRNAMet 与核糖体 40S 小亚基结合 eIF2B eIF3 是最早与核糖体 40S 小亚基结合 的促进因子，蛋白质合成反应的正常进行 eIF4A 具有 RNA 解旋酶活性，解除 mRNA 模板的次级结构并使之与 40S 小亚基结合，形成 eIF4F 复 合物。

eIF4B 与 mRNA 模板相结合，协助核糖体扫描模板序列，定位 AUG eIF4E 与 mRNA 5'的帽子结构相结合，形成 eIF4F 复合物 eIF4G 与 eIF4E 和 poly（A）结合蛋白（PAB）相结合，形成 eIF4F 复合物 eIF5 促使多个蛋白因子与 40S 小亚基解体，以此帮助大小亚基结合形成 80 核糖体，形成翻译起始复 合物 9，链霉素为什么能预制蛋白质合成？，链霉素为什么能预制蛋白质合成？ 答：链霉素是一种碱性三糖，干扰 fMet-tRNA 与核糖体的结合，从而阻止蛋白质合成的正确起始， 并导致 mRNA 的错读若以 poly（U）作模板，则除苯丙氨酸（UUU）外，异亮氨酸（AUU）也会掺入 对链霉素敏感位点在 30S 亚基上 10，什么是信号肽？它在序列组成上有哪些特点？有什么功能？，什么是信号肽？它在序列组成上有哪些特点？有什么功能？答：（1）信号肽(signal peptide)：绝大多数越膜蛋白的 N 端都具有长度大约在 13-36 个残基之间的以 疏水氨基酸为主的 N 端信号序列或称信号肽2）信号肽的结构特点：1.一般带有 10-15 个疏水氨基酸 2.常常在靠近该序列 N-端疏水氨基酸区上游带有 1 个或数个带正电荷的氨基酸 3.在其 C-末端靠近蛋白酶 切割位点处常常带有数个极性氨基酸，离切割位点最近的那个氨基酸往往带有很短的侧链(Ala 或 Gly)。

（3）信号序列的基本作用：1.通过与 SRP 的识别和结合，引导核糖体与内质网结合； 2.通过信号序列的 疏水性，引导新生肽跨膜转运 SRP & DP 信号识别颗粒(signal recognition partical，SRP)：是一种核 糖核酸蛋白复合体，它的作用是识别信号序列，并将核糖体引导到内质网上停靠蛋白(docking protein，DP，又称 SRP 受体蛋白)：即 SRP 在内质网膜上的受体蛋白，它能够与结合有信号序列的 SRP 牢 牢地结合，使它在合成蛋白质的核糖体停靠到内质网上来个极性氨基酸，离切割位点最近的那个氨基酸 往往带有很短的侧链(Ala 或 Gly)11，简述叶绿体蛋白质的跨膜运输机制？，简述叶绿体蛋白质的跨膜运输机制？答：叶绿体蛋白质的跨膜运转，叶绿体定位信号肽一般有两个部分，第一部分决定该蛋白质能否进入叶绿 体基质，第二部分决定该蛋白能否进入类囊体在这一模型中，蛋白质运转是在翻译后进行的，在运转过 程中没有蛋白质的合成叶绿体蛋白质运转过程有如下特点：①活性蛋白水解酶位于叶绿体基质内，这是 鉴别翻译后运转的指标之一②叶绿体膜能够特异地与叶绿体蛋白的前体结合。

③叶绿体蛋白质前体内可 降解序列因植物和蛋白质种类不同而表现出明显的差异12，蛋白质有哪些翻译后的加工修饰？，蛋白质有哪些翻译后的加工修饰？ 答：肽链刚刚被合成时，大多数是没有功能的必须经过加工修饰后才能转变为有活性的蛋白 1. N 端的 fMet（原核）或 Met（真核）的切除 切除信号肽许多蛋白质都带有 15-30 个残基的 signal peptides，负责指导蛋白质在细胞中的精确定位2.二硫键的合成 3，特定氨基酸的修饰包括磷酸化甲基化，酰基化，乙基化，糖基化，羟基化 和羧基化等 4 切除新生肽链中的非功能片段二硫键的形成对稳定蛋白质有重要作用13，什么是核定位序列？其主要功能是什么？，什么是核定位序列？其主要功能是什么？答：核定位序列（NLS—Nuclear Localization Sequence） NLS 可以位于核蛋白的任何部位蛋白质向 核内运输过程需要一系列循环于核内和细胞质的蛋白因子包括核运转因子（Importin）α、β 和一个低 分子量 GTP 酶（Ran）参与由上述三个蛋白组成的复合物停靠在核孔处，依靠 Ran GTP 酶水解 GTP 提供 的能量进入细胞核，α 和 β 亚基解离，核蛋白与 α 亚基解离，α 和 β 分别通过核孔复合体回到细胞质 中，起始新一轮蛋白质运转。

细菌同样能通过定位于蛋白质 N-端的信号肽将新合成的多肽运转到其内膜、 外膜、双层膜之间或细胞外等不同部位。