生物化学第三章酶
40页1、第三章 酶 Enzyme(E),蛋白质(E),核酸类(核酶、脱氧核酶),生物催化剂,是活细胞合成的一类蛋白质 具有高度特异性和高度催化效率的生物催化剂。,何谓酶?,第一节 酶的分子结构与功能,The Molecular Structure and Function of Enzyme,E的不同形式,单体酶(monomeric enzyme) 寡聚酶(oligomeric enzyme) 多酶体系(multienzyme system) 多功能酶(multifunctional enzyme)/串联酶(tandem enzyme),一、 E的分子组成常含有辅助因子,单纯E (simple enzyme),结合E (conjugated enzyme),结合E,蛋白部分:,辅助因子,E蛋白 (apoenzyme),小分子有机化合物,金属离子,全E (holoenzyme),决定反应的特异性,二、E的活性中心是酶分子中执行其催化功能的部位,必需基团(essential group) E的活性中心(active center)/活性部位(active site) 活性中心内的必需基团 活性中心
2、外的必需基团,几个名词:,三、同工酶是催化相同化学反应 但一级结构不同的一组酶,举例:,什么是?,人LDH同工酶谱:,意义:,(一同三不同),指催化相同的化学反应,而酶蛋白的分子结构理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。,第 二 节 酶的工作原理,The Mechanism of Enzyme Action,(一)极高的催化效率 (二)高度的特异性 (三)可调节性,一、 酶反应的特点,二、酶通过促进底物形成过渡态 而提高反应速率,(一)酶-底物复合物的形成与诱导契合假说,(二)酶促反应的机制,研究某一因素的影响时,其余各因素均恒定。,何谓酶促反应动力学?,研究各种因素对酶促反应速度V的影响,并加以定量的阐述。,影响因素有:,酶浓度E、底物浓度S、pH、温度T、 抑制剂I及激活剂等。,采用反应的初速度(initial velocity),一、S对V的影响的作图呈矩形双曲线,S对V的影响呈矩形双曲线关系:,研究条件:,此矩形双曲线可用米-曼氏方程表示,矩形双曲线和米-氏方程的对应关系,V与S成正比为一级反应,V不成正比例加速,介于a、c之间, 为混合级反应。,达Vmax,V不再增加为零级反应
3、,a、 b、 c、,初速度V,Km,(一)米曼氏方程式推导,米曼氏方程式推导的条件:,推导过程:,(二)Km与Vmax的意义,(三)m值与max值的测定,二、底物足够时E对V的影响呈直线关系,当SE,酶可被底物饱和的情况下,V与E成正比。 关系式:V = K3 E,当SE时,Vmax = k3 E,E对V的影响,三、T对V的影响具有双重性,四、pH通过改变酶和底物分子解离状态影响V,双重影响,最适温度 (optimum temperature): 酶促反应速度最快时的环境温度,低温的应用,T升高V,最适pH (optimum pH) 酶催化活性最大时的环境pH。,类型,不可逆性抑制,可逆性抑制,竞争性抑制 (competitive inhibition) 非竞争性抑制 (non-competitive inhibition) 反竞争性抑制 (uncompetitive inhibition),五、抑制剂可逆地或不可逆地降低酶促反应速率,酶的抑制剂( inhibitor/I ) 使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质,(一) 不可逆性抑制作用,什么是? 抑制剂以共价键与酶活性中心的必
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