酶促反应动力学(有方程推导过程)
82页1、3.4 酶促反应动力学,酶促反应动力学(kinetics of enzyme- catalyzed reactions)是研究酶促反应速度及其影响因素的科学。酶促反应的影响因素主要包括酶的浓度、底物的浓度、pH、温度、抑制剂和激活剂等。,酶促反应动力学,一. 酶浓度的影响,在一定温度和pH下,酶促反应在底物浓度大于100 Km时,速度与酶的浓度呈正比。 酶浓度对速度的影响机理:酶浓度增加,ES也增加,而V=k3ES,故反应速度增加。,二. 温度对酶促反应速度的影响,酶促反应与其它化学反应一样,随温度的增加,反应速度加快。化学反应中温度每增加10反应速度增加的倍数称为温度系数Q10。一般的化学反应的Q10为23,而酶促反应的Q10为12。,在一定范围内,反应速度达到最大时对应的温度称为该酶促反应的最适温度(optimum temperature Tm).一般动物组织中的酶其最适温度为3540,植物与微生物中的酶其最适温度为3060,少数酶可达60以上,如细菌淀粉水解酶的最适温度90以上。,温度对酶促反应速度的影响机理:,1. 温度影响反应体系中的活化分子数:温度增加,活化分子数增加,反应
2、速度增加。,2. 温度影响酶的活性:过高的温度使酶变性失活,反应速度下降。,最适温度不是酶的特征常数,因为一种酶的最适温度不是一成不变的,它要受到酶的纯度、底物、激活剂、抑制剂、酶反应时间等因素的影响。因此,酶的最适温度与其它反应条件有关。,三. pH对酶促反应速度的影响,大多数酶的活性受 pH 影响显著,在某一 pH 下表现最大活力,高于或低于此pH,酶活力显著下降。酶表现最大活力的pH称为酶的最适pH(optimumpH pHm)。典型的酶速度-pH曲线是较窄的钟罩型曲线,但有的酶的速度-pH曲线并非一定呈钟罩型。如胃蛋白酶和木瓜蛋白酶的速度-pH曲线。 胃蛋白酶的速度-温度曲线如下图:,胃蛋白酶和葡萄糖-6-磷酸酶的pH活性曲线 :,pH对酶促反应速度的影响机理:,1、pH影响酶和底物的解离: 酶的活性基团的解离受pH影响,底物有的也能解离,其解离状态也受pH的影响,在某一反应pH下,二者的解离状态最有利于它们的结合,酶促反应表现出最大活力,此pH称为酶的最适pH;当反应pH偏离最适pH时,酶促反应速度显著下降。,2、pH影响酶分子的构象:过高或过低pH都会影响酶分子活性中心的构
3、象,或引起酶的变性失活。,动物体内多数酶的最适pH值接近中性,但也有例外,如胃蛋白酶的最适pH约1.8,肝精氨酸酶最适pH约为9.8(见下表)。,一些酶的最适pH,1902年,Henri用蔗糖酶水解蔗糖的实验中观察到:在蔗糖酶酶的浓度一定的条件下测定底物(蔗糖)浓度对酶 反应速度的影响, 它们之间的关系呈现矩形双曲线(rectangular hyperbola)。如下图所示:,四、 底物浓度对反应速度的影响,1、酶反应与底物浓度的关系,在底物浓度很低时,反应速度随底物浓度的增 加而急骤加快,两者呈正比关系,表现为一级反 应。随着底物浓度的升高,反应速度不再呈正比 例加快,反应速度增加的幅度不断下降。如果继 续加大底物浓度,反应速度不再增加,表现为零 级反应。此时,无论底物浓度增加多大,反应速 度也不再增加,说明酶已被底物所饱和。所有的 酶都有饱和现象,只是达到饱和时所需底物浓度 各不相同而已。,为解释酶被底物饱和现象,Michaelis和Menten做了大量的定量研究,积累了足够的实验数据,提出了酶促反应的动力学方程:,ES生成速度:,,ES分解速度:,当酶反应体系处于恒态时:,即:,
4、令:,则:,由于酶促反应速度由ES决定,即,将(2)代入(1)得:,(3),当Et=ES时,,将(4)代入(3),则:,Vmax指该酶促反应的最大速度,S为底 物浓度,Km是米氏常数,V是在某一底物浓 度时相应的反应速度。从米氏方程可知: 当底物浓度很低时 S Km ,此时VVmax ,反应速度达最大 速度,底物浓度再增高也不影响反应速度。,2.米氏常数的意义,(1). 物理意义: Km值等于酶反应速度为最大速度一半时的底物浓度。,(2). Km 值愈大,酶与底物的亲和力愈小;Km值愈小,酶与底物亲和力愈大。酶与底物亲和力大,表示不需要很高的底物浓度,便可容易地达到最大反应速度。,(3). Km 值是酶的特征性常数,只与酶的性质,酶所催化的底物和酶促反应条件(如温度、pH、有无抑制剂等)有关,与酶的浓度无关。酶的种类不同,Km值不同,同一种酶与不同底物作用时,Km 值也不同。各种酶的 Km 值范围很广,大致在 10-110-6 M 之间。,3. Km在实际应用中的重要意义,(1)鉴定酶:通过测定可以鉴别不同来源或相同来源但在不同发育阶段、不同生理状态下催化相同反应的酶是否属于同一种酶。
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