蛋白翻译后修饰
42页1、蛋白翻译后修饰,1 定义,翻译后修饰(英语:Post-translational modification,缩写PTM;又称后转译修饰)是指蛋白质在翻译后的化学修饰。对于大部份的蛋白质来说,这是蛋白质生物合成的较后步骤。,2 蛋白质翻译后修饰的类型,蛋白质翻译后修饰是一个复杂的过程,目前在真核生物中20 种以上的修饰类型,比较常见的为甲基化、乙酰化、糖基化、泛素化、磷酸化以及近年发现的SUMO化。,2.1 甲基化,蛋白质的甲基化修饰是在甲基转移酶催化下, 在赖氨酸或精氨酸侧链氨基上进行的甲基化。是指从活性甲基化合物( 如S 腺苷基甲硫氨酸)上将甲基催化转移到其他化合物的过程。可形成各种甲基化合物,或是对某些蛋白质或核酸等进行化学修饰形成甲基化产物。,组蛋白甲基化,是发生在组蛋白合成之后,以硫代腺苷甲硫氨酸(SAM)为甲基供体,在组蛋白甲基转移酶的(histone methyltransferase,HMTases)的催化下,将基转移到蛋白质的Lys或Arg残基上。 组蛋白甲基化,组蛋白赖氨酸甲基化.,组蛋白精氨酸甲基化,组蛋白甲基化,1.组蛋白赖氨酸甲基化 组蛋白赖氨酸甲基化发生在H3
2、-K4,H3-K9,H3-K27,H3-K36,H3-K79和H4-K20上,还可发生于H1 N端。H3-K9,H3-K27,H4-K20的甲基化与染色体的钝化过程有关,而H4-K9的甲基化可能与大范围的染色质水平的抑制有关。H3-K4,H3-K36,H3-K79位的甲基化与染色体转录激活过程有关,其中H3-K4的单甲基化修饰可以对抗H4-K9甲基化所导致的基因抑制。,组蛋白的甲基化,2.组蛋白的精氨酸甲基化 组蛋白精氨酸甲基化位点为H3-R2,H3-R8,H3R17,H3-R26,H4-R4它们都可以增强转录。,2.2 乙酰化,乙酰化其主要讲把一种乙酰官能基团添加到另一种有机化合物上,并进行结合的过程。乙酰化也是细胞内蛋白质翻译后修饰的一种重要形式。组蛋白等许多蛋白都可以发生乙酰化。,2.2 乙酰化,乙酰化修饰过程主要发生在组蛋白上,是由组蛋白乙酰转移酶( HATs) 催化的,其反过程去乙酰化由组蛋白去乙酰酶( histone deacetylases,HDs 或者HDACs) 催化的。核心组蛋白的N-末端富含赖氨酸,生理条件下带正电,可与带负电的DNA 或相邻的核小体发生作用,导致
3、核小体构象紧凑及染色质高度折叠。乙酰化使组蛋白与DNA 间的作用减弱,导致染色质构象松散,这种构象有利于转录调节因子的接近,从而可以和转录因子结合,促进基因的转录; 去乙酰化则抑制基因转录。,蛋白质乙酰化示意图,2.3 糖基化,蛋白质的糖基化是低聚糖以糖苷的形式与蛋白上特定的氨基酸残基共价结合的过程。 糖基化的过程主要是在糖基转移酶的帮助下,使低聚糖以糖苷的方式移动到蛋白质分子上,并与蛋白质分子上特定的氨基酸残基进行共价结合作用而构成糖苷键的经过。,2.3 糖基化,在真核细胞中普遍存在低聚糖通过糖苷键与蛋白质上特定的氨基酸共价结合的形式,主要包括O糖基化、N糖基化、C甘露糖化和GPI ( glycophosphatidlyinositol)锚定连接。 2.3.1 O糖基化 发生部位:O 糖基化多发生在临近脯氨酸的丝氨酸或苏氨酸残基上; 构型:糖基化位点处的蛋白多为构型; 过程:O 多聚糖以逐步加接单糖的形式形成低聚糖,主要在高尔基体与细胞核或细胞质中形成。,2.3 糖基化,发生在高尔基体上:起始于丝氨酸和苏氨酸羟基上连接N-乙酰半乳糖胺、N-乙酰葡萄糖胺、甘露糖及海藻糖等的还原端; 发
4、生在细胞核和细胞质中:在丝氨酸或苏氨酸残基上连接一个单糖N-乙酰葡萄糖胺。在哺乳动物体内最常见的O 糖基化形式是由GalNAc 转移酶催化的O-GalNAc 糖基化,进而连接Gal,GalNAc 或者GlcNAc 部分。,2.3 糖基化,2.3.2 N糖基化 N糖基化是在内质网上由糖基转移酶催化,在内分泌蛋白和膜结合蛋白的天冬酰氨残基的氨基上结合寡糖的过程。普遍认为N 位糖基化发生在蛋白Asn-Xaa-Ser/Thr(Xaa 为除脯氨酸外的所有氨基酸残基)序列上, 少数情况下Asn-Xaa-Cys 序列也作为糖基化位点。 2.3.3 C甘露糖化 C甘露糖化是将一分子-mannopyranosyl残基通过C-C键连接到色氨酸吲哚环C-2上,这种糖基化方式多发生在模体W-X-X-W,W-XX-C 或者W-X-X-F的第一个色氨酸残基上。,2.3 糖基化,2.3.4 GPI锚定连接 GPI锚定连接指的是磷脂酰 纤维糖组在靠近蛋白C 端部位结合,将蛋白连接到细胞膜上。 蛋白质发生糖基化反应,从而有糖蛋白这种物质的产生,此过程一般在内质网上发生,并且糖基化拥有很多功效,主要是对调控蛋白质发生修饰
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