02蛋白质的结构与功能49918
73页1、第二章 蛋白质的结构与功能v第一节 蛋白质的分子组成v第二节 蛋白质的分子结构v第三节 蛋白质的结构与功能的关系v第四节 蛋白质的理化性质及其分离纯化v第五节 蛋白质的分类v 蛋白质(protein)概念:由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连 形成的高分子含氮化合物。v 蛋白质的重要性:u蛋白质是构成生物体的基本成分蛋白质是细胞中含量最丰富的生物大分子,约占人体固体 成分的45% ,可达细胞干重的70%。u蛋白质的生物学功能生物催化作用酶或辅酶如淀粉酶、蛋白酶代谢调节作用激素蛋白调节体内新陈代谢如胰岛素运动支持作用肌动蛋白、胶原蛋白、 -角蛋白等运输储存作用血红蛋白、血清蛋白免疫防御作用免疫球蛋白、血纤维蛋白原及干扰素接受传递信息作用受体蛋白u氧化供能第一节 蛋白质的分子组成一、蛋白质的元素组成v 主要有C、H、O、N和S。有些蛋白质含有少量磷、硒或金属元素铁、铜、锌、锰、钴 、钼,个别蛋白质还含有碘。v 蛋白质元素组成的特点:各种蛋白质的含氮量很接均为16%;体内的含氮物质 以蛋白质为主。通过样品含氮量计算蛋白质含量的公式:蛋白质含量 ( %
2、 ) = 含氮量( % ) 6.25二、组成蛋白质的基本单位氨基酸1、氨基酸的命名:v 系统命名法 v 俗称H甘氨酸CH3丙氨酸L-氨基酸的通式R2、氨基酸的结构特点: v氨基酸的通式v 特点:存在自然界中的氨基酸有300余种,但组成人体蛋 白质的氨基酸仅有20种。u除脯氨酸为亚氨基酸外,其余19种均符合通式;u除甘氨酸的R基为H外,其余19种-碳原子为手性碳原子 ,有L、D型之分,组成人体蛋白质的氨基酸均为L型;u不同氨基酸的侧链基团不同。L-氨基酸D-氨基酸CNH2RCOOHHCHRCOOHNH23、氨基酸的分类:根据侧链基团的结构和性质不同将20种氨基酸分为4类:非极性疏水性氨基酸极性中性氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸v 非极性疏水氨基酸:侧链为烃基、杂环等疏水性基团。 这类氨基酸在水中的溶解度较小。v 极性中性氨基酸:侧链为羟基、巯基、或酰氨基等极性 基团,有亲水性,但在中性水溶液中不电离。v 酸性氨基酸:侧链上有羧基,在水溶液中能释放出H+而 带负电荷。v 碱性氨基酸:侧链上有氨基、胍基或咪唑基,在水溶液 中能结合H+而带正电荷。v 几种特殊氨基酸:u甘氨酸:结构最简单的氨基酸,
3、无手性C,不是L氨基 酸-氨基乙酸(甘氨酸)u脯氨酸:亚氨基酸u半胱氨酸:可形成二硫键u必需氨基酸(essential amino acid):机体不能合成,必需从食物中摄取,有八种:甲硫(蛋)、色、缬、赖、异亮、亮、苯丙、苏氨酸“假 设 借 来 一 两 本 书”u修饰氨基酸:蛋白质合成后通过修饰加工生成的氨基酸。如:胱氨酸、 羟脯氨酸(Hyp)、羟赖氨酸(Hyl)。u非生蛋白氨基酸:蛋白质中不存在的氨基酸。如:瓜氨酸、鸟氨酸、同型半 胱氨酸,是代谢途径中产生的。4、氨基酸的理化性质v 物理性质 都是白色晶体,熔点较高。能溶于强酸和强碱溶液;在水 中的溶解度各不相同。 v 两性解离及等电点+OH-pHpI+H+OH-+H+pHpI阳离子阴离子pH=pI氨基酸的兼性离子 等电点(isoelectric point, pI):在某一pH的溶液中,氨基 酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子 ,呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。“使 某种氨基酸所带正、负电荷数相等时溶液的pH值。”v 紫外吸收色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸 的最大吸收峰在 280 nm 附近。大多数蛋白
4、质含有这三种氨 基酸残基,所以测定蛋 白质溶液280nm的光吸收 值是分析溶液中蛋白质 含量的快速简便的方法 。v 茚三酮反应氨基酸与水合茚三酮共热,可生成蓝紫色化合物,其最大 吸收峰在570nm处。由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在 正比关系,因此可作为氨基酸定量分析方法。脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应生成黄色化合物。-H2O甘氨酰甘氨酸肽键三、氨基酸在蛋白质分子中的连接方式v肽键(peptide bond):由一个氨基酸的-羧基与另一个氨 基酸的-氨基脱水缩合而形成的化学键。u肽单元 (peptide unit):参与组成肽键的6个原子位于 同一平面,又叫肽键平面。它是蛋白质构象的基本结构 单位。u肽(peptide):由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。 两分子氨基酸缩合形成二肽,三分子氨基酸缩合则形成 三肽,由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽 (oligopeptide),由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽 (polypeptide)。u肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全,被称为 氨基酸残基(residue)。v 生物活性肽u谷胱甘肽(glutathione, GSH)抗氧化
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