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有机生化课件 蛋白质的化学

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  • 卖家[上传人]:枫**
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  • 上传时间:2016-12-07
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    • 1、学习内容 第一篇:生命的分子基础 糖、脂、蛋白质、核酸化学 酶、激素及作用 第二篇:物质代谢与能量转换 体内能量的产生与利用 营养物 (糖、脂、蛋白质)的代谢 核酸和蛋白质合成,代谢调节 第三篇:药学生化 讲义:生物化学(第 6版)吴梧桐主编 成绩计算: 平时 30%:平时课堂考勤测试,讨论作业 期末考试 70% 实验: 讲义:生化教研室自编英文讲义 内容:实验 请做好预习 第二周开始 (周一下午 2点 30分,医学院 717, 718, 719) 2 第四章 蛋白质的化学 3 第一节 一、 蛋白质( 普遍存在 构成细胞组织 占人固体量 45%(表 4 二、 生命现象和生理活动往往是通过 4 第二节 蛋白质的化学组成 一、蛋白质的元素组成 含有 C、 H、 O、 N、 S、 P、 I、 蛋白质 氮含量恒定 15 17%,平均为 16%。 据此 , 可定氮测定 样品中 含氮量 100/16(5 二、 构的基本单位氨基酸 氨基酸( , 天然的 80种; 组成蛋白质有 20余种称之为 基本 码 ( 一) 化学结构通式: 6 (脯 R=H)外,其余 旋光性,有构型。 基本 - 7 8 ( 二)

      2、氨基酸的分类 以 结构性质为 分类基础 基 丙、纈 、亮、异亮、蛋、苯丙、脯、色 基 丝、苏、酪、天冬酰胺、谷氨酰胺、半胱氨酸、甘氨酸 基 性 谷、天冬 基 性 赖、精、组 蛋白质中其他 翻译密码, 脯、羟赖、胱氨酸、 四碘甲腺原氨酸) 非蛋白质 存在于 离形式存在。 丙氨酸、 型半胱氨酸、 氨基丁酸等等 9 10 11 (三)氨基酸的分离与分析 测定蛋白质分子组成和结构的基础 分离方法 : 溶解度法、等电点法、特殊试剂沉淀法、离子交换法 分析方法原理: 准确测定蛋白质样品中各种 先酸水解获得水解液(游离 再进行柱层析(离子交换),用不同 离。全过程由计算机控制完成 。 12 2. 高效液相色谱 固定相表面积大(颗粒细);溶剂系统高压,洗脱速度快。替代多种柱层析系统。 用于蛋白质分析纯化等 利用离子交换剂对不同 行分离。 在一定条件下,各种 与离子交换剂的亲和力各异,控制条件将它们逐个分离,然后进行定性和定量的分析。 13 质谱 带电原子、分子或分子碎片按质荷比(或质量)的大小排列的 图谱 基本原理: 或肽)分子在质谱的离子化室中轰出后被电离,所生成的各种正离子碎片在高压电场中加速,经

      3、过磁场时被偏转 . 通过改变加速电压或磁场强度, 可只允许某一质荷比的离子通过出口狭缝,被离子捕获器收集 ,经过信息的放大处理,记录成条状的质谱图,与标准样品质谱图对照,得到未知样品的结构信息。 14 第三节 蛋白质的分子结构 一、蛋白质的一级结构 价结构或基本结构 * :蛋白质是由不同的氨基酸种类、数量和排列顺序,通过肽键而构成的高分子有机含氮化合物。 一级结构亦可为: 多肽链中 为蛋白质结构与功能的基础 15 (一)肽键和肽链 又称酰胺键“ 由一分子 羧基 与另一 氨基 缩合脱水而成。 16 键 相连的 化合物 两个 个 此类推。 10 多肽 肽链中的氨基酸部分已 不完整 ,所以称之为 17 肽链特点: ( 1)共价主链 :多肽链骨干为 (另一) 基 形成的 肽键 规则 重复排列而成。 侧链 : ( 2)结构方向性: 一条多肽链有两个末端 氨基末端( :含自由 氨基的一端; 羧基末端( :含自由 羧基的一端。 ( 3)书写命名习惯: 命名亦是从左到右。 ( 4)一种排列即为一种蛋白质,所以自然界虽只有二十种 18 19 加压素 9 干扰素 166 胰高血糖素 29 血红蛋白 574

      4、 胰岛素 51 球蛋白 1250 核糖核酸酶 124 20000 烟草花叶病毒 33650 蛋白质一级结构的稳定力量 肽键 (有人认为二硫键亦属) 自然界存在 无分支的开链多肽,环状多肽等 。 20 (二)蛋白质一级结构测定原理 包括样品纯化、多肽链数目测定、 解后,自动分析仪测定)。 定多肽链数目, ( 1)二硝基氟苯法( 成 对酸稳定性高)。肽链再经水解后, 有机溶剂提取分离,用层析进行定量或定性。 ( 2)二甲氨基萘磺酰氯法( : 基本同前法 特点: 敏度高,可直接测定。 经酸水解,不能重复应用。 氨基酸组成和排列顺序的分析 21 22 (3) 仅释放 特点: 苯异硫氰 末端氨基反应,碱性条件下( 成苯氨基硫甲酰基衍生物( ),酸性中裂解环化为 抽提后鉴定。 23 末端 前法误差大 ) ( 1)肼解法 多肽与无水肼加热发生肼解, C 末端 ( 2)羧肽酶法: 肽链外切酶,特异水解 A, 常用 羧肽酶 A: 水解脂肪族或芳香族 末端; 羧肽酶 B: 水解碱性 端。 ( 4)氨肽酶法 :肽键外切酶。 从肽链的 A。 由于酶水解速度不同而使用受限。 24 大分子需更复杂的步骤。 先将大

      5、分子多肽裂解为小片段,分离纯化测序。 裂解法:化学裂解法,酶解法。 可根据裂解方法特点选择多种结合,综合分析,推导出肽链中 另有: X 线结构分析法; 气质谱连用法; 核酸推导法 (最有效)对蛋白质一级结构进行测定。 25 二、蛋白质的构象 空间结构、立体结构、高级结构、三维构象) 指蛋白质分子中 原子 和 基团 在三维空间上的排列、分布及肽链的走向 以一级结构为基础 空间构象为蛋白质生物活性、功能所必需。 分为二、三、四级结构 26 ( 一)维持蛋白质构象的化学键(稳定力量) 主要是次级键(副键) 键能小,稳定性差,但数量众多,使其在 =OH -); 子键); 与金属离子); 7 (二)蛋白质的二级结构 肽链中主链骨架中若干肽单位各自形成局部的有一定规则的结构。 稳定力量:氢键 形式: 螺旋、 折叠、 拐角、无规卷曲 28 平面) 键与相邻的两个 碳原子所组成的基团(形成构象) 特性 ( 1)肽键具有双键性质,不能自由旋转 ( 2) 肽单位为 刚性平面结构 即六个原子位于同一平面上 ( 3) 与 C 和 碳原子反向分布 29 2. 螺旋( 碳原子的旋转 , 多肽链的主骨架沿中性轴盘曲成稳定的 螺旋构象。 结构特征 : ( 1)右手螺旋,每 距为 平面与螺旋长轴平行 ( 2)氢键为主要次级键: 相邻( 1平面上的 ( 3) 基团分布在螺旋外侧 (碱)性 较大的 游离(脯)均不能形成螺旋 30 31 折叠结构( 又称 片层结构 结构特征: ( 1)肽链的伸展使肽键平面之间折叠成 锯齿状 ; ( 2) 肽链平行排列, 相邻肽链之间的肽键 交替形成 氢键 , 维持构象主要次级键 ( 3)肽链平行走向有顺式和反式两种, 在同侧为反式; ( 4)基团在片层的上下。 不带同种电荷,小 现几率高 32 折角(转角)( 伸展的肽链形成 180回折 由连续的四个 第一个 第四个 一段结构往往第二个 亚氨酸)。 5. 无规线团(卷曲) 上述构象外的不规则构象(自由折叠或无规线团) 一种蛋白质的二级结构并非单纯的 螺旋或 折叠,由不同类型的组合。( 45) 33 (三)超二级

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