蛋白质化学改思维导图
1页1、氨基酸在溶液中的解离度(又称电离度)受溶液PH影响,在某一ph条件下,氨基酸解离成阳离子和阴离子的程度相等,溶液中的氨基酸是一种既带正电荷,又带负电荷的电中性离子(净电荷为零),这种离子称为兼性离子,此时溶液的ph值称为该氨基酸的等电点(pI)。酸净带负电荷,在电场中会向正极移动。根据R基团是否有苯环结构,分为芳香族氨基酸,苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸芳香族氨基酸,由于存在苯环(共轭双键)因此有紫外吸收极性(亲水)非极性(疏水)蛋白质和肽都是由氨基酸通过肽键连接的到的化合物。生物合成方向相同。区别是蛋白质的“高”。高的差别表现在。1.分子量低于10000的是多肽(不包括寡肽),10000以上是蛋白质;2.多肽一般没有严密并相对稳定的空间结构,而蛋白质分子则具有相对严密、比较稳定的空间结构;3.一个多肽只含有一条肽链,而许多蛋白质不止一条肽链;4.许多蛋白质含有辅基成分,而多肽一般不含辅基成分。其中第二点是蛋白质和多肽的根本区别。透析利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。在医学中可以透析治疗,如血液透析、腹腔透析。可以通过电泳分离运用:同时破坏蛋白质溶液稳定两个因素,蛋白质从溶液
2、析出的过程称为沉淀。如盐析、重金属、生物碱、有机溶剂沉淀等。可以纯化蛋白质。由于各种蛋白质带电荷数量不同,形成水化膜能力不同,分子量存在差异,密度差异,导致沉降系数不同1.差速离心2.区带离心3.等密度离心等方法分离。某些蛋白质具有四级结构。有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链,每一条多肽链都有完整的三级结构,称为蛋白质的亚基 (subunit)。蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用,称为蛋白质的四级结构。亚基之间的结合力主要是疏水作用,其次是氢键和离子键。破坏空间结构稳定力,会导致导致蛋白质空间结构改变,理化性质改变,生物活性丧失。这种过程称为变性。如加热破坏氢键,强酸强碱破坏离子键,有机溶剂破坏疏水作用力。重金属和生物碱试剂等。变性强烈,导致蛋白质凝固。运用:临床医学上,变性因素常被应用来消毒及灭菌。此外, 防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂(如疫苗等)的必要条件。蛋白质的三级结构(tertiary structure)是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。三级结构的共性:蛋白质一级结构距离较远的氨基酸残基通过蛋白质
3、的进一步折叠可以相互靠近。在细胞液中的蛋白质疏水基团位于分子内部,亲水基团位于分子表面。但在细胞的膜结构中,疏水基团位于分子表面,而亲水基团位于分子内部。由一条肽链构成的蛋白质只有形成三级结构才能具有生物活性。维持蛋白质三级结构的化学键主要是氢键、疏水作用力、离子键和少量的共价键。由于细胞液中的蛋白质疏水基团位于分子内部,亲水基团位于分子表面。因此容易形成水化膜。又因为一般而言机体很多蛋白质含有较多的酸性氨基酸,因此机体内很多蛋白质生理条件下带负电荷。因此带有同种电荷效应。同种电荷效应和水化膜是蛋白质胶体溶液稳定两个因素由于各种蛋白质带电荷数量不同,分子量存在差异。可以用电泳方法分离和检测。1.凝胶电泳2.薄膜电泳3.毛细管电泳蛋白质二级结构是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象 。二级结构维持主要作用力是氢键1.对于-螺旋而言,其为-45o -50o,值为-60o。2.螺旋每圈由3.6个氨基酸残基组成,每圈上下螺距为0.54nm。3.相邻螺旋之间,由第1个氨基酸肽键上C-O,隔三个氨基酸残基,与第5个氨基酸肽键上N
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