蛋白质化学性质示意图思维导图全总结

1、氨基酸在溶液中的解离度（又称电离度）受溶液PH影响,在某一ph条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的程度相等，溶液中的氨基酸是一种既带正电荷，又带负电荷的电中性离子（净电荷为零），这种离子称为兼性离子，此时溶液的ph值称为该氨基酸的等电点（pI）。酸净带负电荷，在电场中会向正极移动。根据R基团是否有苯环结构，分为芳香族氨基酸，苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸芳香族氨基酸，由于存在苯环（共轭双键）因此有紫外吸收极性（亲水）非极性（疏水）蛋白质和肽都是由氨基酸通过肽键连接的到的化合物。生物合成方向相同。区别是蛋白质的“高”。高的差别表现在。1.分子量低于10000的是多肽（不包括寡肽），10000以上是蛋白质；2.多肽一般没有严密并相对稳定的空间结构，而蛋白质分子则具有相对严密、比较稳定的空间结构；3.一个多肽只含有一条肽链，而许多蛋白质不止一条肽链；4.许多蛋白质含有辅基成分，而多肽一般不含辅基成分。其中第二点是蛋白质和多肽的根本区别。透析利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。在医学中可以透析治疗，如血液透析、腹腔透析。可以通过电泳分离运用：同时破坏蛋白质溶液稳定两个因素，蛋白质从溶液

2、析出的过程称为沉淀。如盐析、重金属、生物碱、有机溶剂沉淀等。可以纯化蛋白质。由于各种蛋白质带电荷数量不同，形成水化膜能力不同，分子量存在差异，密度差异，导致沉降系数不同1.差速离心2.区带离心3.等密度离心等方法分离。某些蛋白质具有四级结构。有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基 (subunit)。蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是氢键和离子键。破坏空间结构稳定力，会导致导致蛋白质空间结构改变，理化性质改变，生物活性丧失。这种过程称为变性。如加热破坏氢键，强酸强碱破坏离子键，有机溶剂破坏疏水作用力。重金属和生物碱试剂等。变性强烈，导致蛋白质凝固。运用：临床医学上，变性因素常被应用来消毒及灭菌。此外, 防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂（如疫苗等）的必要条件。蛋白质的三级结构(tertiary structure)是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。三级结构的共性：蛋白质一级结构距离较远的氨基酸残基通过蛋白质

3、的进一步折叠可以相互靠近。在细胞液中的蛋白质疏水基团位于分子内部，亲水基团位于分子表面。但在细胞的膜结构中，疏水基团位于分子表面，而亲水基团位于分子内部。由一条肽链构成的蛋白质只有形成三级结构才能具有生物活性。维持蛋白质三级结构的化学键主要是氢键、疏水作用力、离子键和少量的共价键。由于细胞液中的蛋白质疏水基团位于分子内部，亲水基团位于分子表面。因此容易形成水化膜。又因为一般而言机体很多蛋白质含有较多的酸性氨基酸，因此机体内很多蛋白质生理条件下带负电荷。因此带有同种电荷效应。同种电荷效应和水化膜是蛋白质胶体溶液稳定两个因素由于各种蛋白质带电荷数量不同，分子量存在差异。可以用电泳方法分离和检测。1.凝胶电泳2.薄膜电泳3.毛细管电泳蛋白质二级结构是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象 。二级结构维持主要作用力是氢键1.对于-螺旋而言，其为-45o -50o,值为-60o。2.螺旋每圈由3.6个氨基酸残基组成，每圈上下螺距为0.54nm。3.相邻螺旋之间，由第1个氨基酸肽键上C-O，隔三个氨基酸残基，与第5个氨基酸肽键上N

4、-H形成氢键，其间包括13个原子，故又称3.613螺旋，4.氢键方向与螺旋长轴基本平行，每相邻螺旋间有三个氢键维持-螺旋空间结构的相对稳定。-折叠使多肽链形成片层结构（1）是肽链相当伸展的结构，肽链平面之间折叠成锯齿状，相邻肽键平面间呈110角。氨基酸残基的R侧链伸出在锯齿的上方或下方。（2）依靠两条肽链或一条肽链内的两段肽链间的CO与HN形成氢键，使构象稳定。（3）两段肽链可以是平行的，也可以是反平行的。即前者两条链从“N端”到“C端”是同方向的，后者是反方向的。片层结构的形式十分多样，正、反平行能相互交替。-转角位于肽链进行转折的部位，由四个氨基酸构成。其中第二个氨基酸通常为脯氨酸。蛋白质多肽链中的一些肽段，其构象至今仍未阐明其规律性，这些构象暂且称为无规则卷曲。一、蛋白质一级结构是高级结构与功能的基础一级结构是空间构象的基础一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能（1）不同种属来源的一些蛋白质的氨基酸序列非常相似，构象也相似，功能也一致，这些蛋白质称为同源蛋白质。（2）一级结构相似的多肽或蛋白质，其空间构象以及功能也相似。改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能，典型例子如分子

5、病。1.一级结构是空间结构的基础，包含了形成特定空间结构所需的全部信息；2.氨基酸序列是蛋白质生物活性的分子基础；3.众多遗传疾病的物质基础是相关蛋白质的氨基酸序列产生变异；4.研究氨基酸序列可以阐明生命进化史，氨基酸序列的相似性越大，物种之间的进化关系越近。蛋白质一级结构是指蛋白质分子中，从N端到C端的氨基酸残基组成和排列顺序。形成一级结构的化学键：肽键（主要化学键）二硫键蛋白质属于生物大分子之一，分子量可自1万至100万之间，其分子的直径可达1100nm，为胶粒范围之内。多肽一般没有严密并相对稳定的空间结构，而蛋白质分子则具有相对严密、比较稳定的空间结构；为研究蛋白质严密而稳定空间结构，人为将蛋白质的结构划分为四个研究层次。一级结构 二级结构 三级结构 四级结构* 肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基酸缩合则形成三肽。由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽，由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽。肽键合成具有方向性，N到C端；因此这即是蛋白质多肽链生物合成方向，也是读和写的方向。上图5肽读作丝氨酰甘氨酰酪氨酰甘氨酰亮氨酸。简称丝甘酪甘亮。由于有氨基，

6、因此肽也可以发生茚三酮反应。由于蛋白质由氨基端和羧基端，此外蛋白质一些R基团可电离，如羧基和氨基、咪唑基、胍基等。因此蛋白质是两性电解质，有等电点等性质。有两个以上肽键，因此可发生双缩脲反应一是由-N-Ca-C-交替构成的长链，称为主链，也称为骨架 氨基酸残基的R基团，相对很短，称为侧链。 肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基。由于氨基和羧基都连于同一个碳原子上，因此除脯氨酸是亚氨基酸以外，其它标准氨基酸都是-氨基酸。由于该碳原子连接了4各不同基团，是手性碳原子。因此除甘氨酸以外，其它氨基酸都属于L-氨基酸1、肽键的本质是酰胺键；2、肽键合成具有方向性，N到C端；3、由于肽分子中有羧基，因此可以继续和其它氨基酸氨基继续反应，生成更大分子的肽。肽下一个氨基酸的氨基上一个氨基酸的羧基脱水反应酪氨酸、色氨酸最大紫外吸收在280nm，又由于很多蛋白质含有酪氨酸和色氨酸，因此可以通过比色原理测定蛋白质含量极性带正电（碱）：精、组、赖极性（亲水） 带负电（酸）：天门冬、谷极性不带电：丝、苏、半胱、谷氨酰胺、天冬酰胺、酪根据R基团结构和理化性质甘、丙、缬、亮、异亮、甲硫、脯、苯丙、色氨基酸的氨基可被茚三酮氧化断裂，因此会产生蓝紫色复合物。其最大吸收峰在570nm处。由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法。但脯氨酸是亚氨基酸，与茚三酮反应产生黄色物质。R基团不同，如酸性和碱性氨基酸由于氨基酸即是酸，又是碱，因此氨基酸是两性电解质。又由于氨基是弱碱，羧基是弱酸，因此氨基酸氨基和羧基电离受溶液pH值影响。赋予氨基酸碱性，可以接受质子赋予氨基酸酸性，可以给出质子可以用凯氏定氮法测定生物样品蛋白质含量。蛋白质含量=6.25*含氮量。元素组成C、H、O、N（氨基酸的特征元素）、S，各种蛋白质含氮量品均值为16含有N元素，赋予氨基酸的氨基含有C、O元素，赋予氨基酸的羧基含有C、H、O、N、S元素，构成R基团

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